[日本語] English
万見
- EMDB-50434: Pex5-Eci1 complex - Eci1 reconstruction -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50434
タイトルPex5-Eci1 complex - Eci1 reconstruction
マップデータEci1-Pex5 complex sharpened map
試料
  • 複合体: Pex5-Eci1 complex
    • タンパク質・ペプチド: 3,2-trans-enoyl-CoA isomerase
キーワードPeroxisome / protein targeting / PTS1 / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


Beta-oxidation of very long chain fatty acids / Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase / delta(3)-delta(2)-enoyl-CoA isomerase activity / Peroxisomal protein import / fatty acid beta-oxidation / peroxisomal matrix / peroxisome
類似検索 - 分子機能
: / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / ClpP/crotonase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
3,2-trans-enoyl-CoA isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Elad N / Dym O
資金援助European Union, イスラエル, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)864068European Union
Israel Science Foundation760/17 イスラエル
引用ジャーナル: J Cell Sci / 年: 2025
タイトル: A cryo-electron microscopy structure of yeast Pex5 in complex with a cargo uncovers a novel binding interface.
著者: Lior Peer / Orly Dym / Nadav Elad / Asa Tirosh / Jossef Jacobovitch / Ehud Sivan / Mor Angel / Shira Albeck / Maya Schuldiner / Yoav Peleg / Einat Zalckvar /
要旨: Proper protein targeting to organelles is crucial for maintaining eukaryotic cellular function and homeostasis. This necessity has driven the evolution of specific targeting signals on proteins and ...Proper protein targeting to organelles is crucial for maintaining eukaryotic cellular function and homeostasis. This necessity has driven the evolution of specific targeting signals on proteins and the targeting factors that recognize them. A prominent example is peroxisomal matrix proteins, most of which depend on the targeting factor Pex5 to localize and function correctly. Although most Pex5 cargoes contain a peroxisomal targeting signal type 1 (PTS1), they are not all targeted similarly. Some undergo priority targeting, facilitated either by stronger binding to specific subsets of PTS1 signals or by additional interaction interfaces. These observations highlight the extensive complexity of Pex5-mediated targeting. In this study, we reveal that the Saccharomyces cerevisiae (yeast) matrix protein Eci1 can reach peroxisomes and bind Pex5 in the absence of PTS1. By solving the structure of the yeast Pex5-Eci1 complex using cryo-electron microscopy, we identified additional binding interfaces. Our findings provide new insights into the versatile interactions between Pex5 and its cargo, Eci1. More broadly, this work highlights the intricate, dynamic nature of the interactions between cargo factors and their cargoes to meet the complex environment within eukaryotic cells.
履歴
登録2024年5月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月30日-
マップ公開2025年4月30日-
更新2025年11月12日-
現状2025年11月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_50434.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50434.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Eci1-Pex5 complex sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 400 pix.
= 336.8 Å		0.84 Å/pix.
x 400 pix.
= 336.8 Å		0.84 Å/pix.
x 400 pix.
= 336.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.842 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.28
最小 - 最大-0.98506045 - 1.7587157
平均 (標準偏差)-0.0000026335597 (±0.03906871)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 336.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_50434_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Eci1-Pex5 complex unfiltered map

ファイルemd_50434_additional_1.map
注釈Eci1-Pex5 complex unfiltered map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Eci1-Pex5 complex half map A

ファイルemd_50434_half_map_1.map
注釈Eci1-Pex5 complex half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Eci1-Pex5 complex half map B

ファイルemd_50434_half_map_2.map
注釈Eci1-Pex5 complex half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Pex5-Eci1 complex

全体名称: Pex5-Eci1 complex
要素
  • 複合体: Pex5-Eci1 complex
    • タンパク質・ペプチド: 3,2-trans-enoyl-CoA isomerase

-
超分子 #1: Pex5-Eci1 complex

超分子名称: Pex5-Eci1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

-
分子 #1: 3,2-trans-enoyl-CoA isomerase

分子名称: 3,2-trans-enoyl-CoA isomerase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 31.736408 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSQEIRQNEK ISYRIEGPFF IIHLMNPDNL NALEGEDYIY LGELLELADR NRDVYFTIIQ SSGRFFSSGA DFKGIAKAQG DDTNKYPSE TSKWVSNFVA RNVYVTDAFI KHSKVLICCL NGPAIGLSAA LVALCDIVYS INDKVYLLYP FANLGLITEG G TTVSLPLK ...文字列:
MSQEIRQNEK ISYRIEGPFF IIHLMNPDNL NALEGEDYIY LGELLELADR NRDVYFTIIQ SSGRFFSSGA DFKGIAKAQG DDTNKYPSE TSKWVSNFVA RNVYVTDAFI KHSKVLICCL NGPAIGLSAA LVALCDIVYS INDKVYLLYP FANLGLITEG G TTVSLPLK FGTNTTYECL MFNKPFKYDI MCENGFISKN FNMPSSNAEA FNAKVLEELR EKVKGLYLPS CLGMKKLLKS NH IDAFNKA NSVEVNESLK YWVDGEPLKR FRQLGSKQRK HRL

UniProtKB: 3,2-trans-enoyl-CoA isomerase

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 15 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5577 / 平均露光時間: 1.6 sec. / 平均電子線量: 45.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 59382 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 15.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 2170575
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 117945
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: The map is from one class out of 10
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る