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万見
- EMDB-49364: Active conformation of a redox-regulated glycoside hydrolase (Cap... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49364
タイトルActive conformation of a redox-regulated glycoside hydrolase (CapGH2b) from the GH2 family
マップデータ
試料
  • 複合体: glycoside hydrolase from the GH2 family
    • タンパク質・ペプチド: Glycoside hydrolase family 2
キーワードredox-regulation / glycosyl hydrolase / mannosidase / redox-switch / metagenome / disulfide bond / HYDROLASE
生物種metagenome (メタゲノム)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者Martins MP / Santos CR / Dolce LG / Murakami MT
資金援助 ブラジル, 2件
OrganizationGrant number国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2021/04891-3 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2021/09793-0 ブラジル
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: A disulfide redox switch mechanism regulates glycoside hydrolase function.
著者: Marcele Pandeló Martins / Gustavo Henrique Martins / Felipe Jun Fuzita / João Paulo Menezes Spadeto / Renan Yuji Miyamoto / Felippe Mariano Colombari / Fabiane Stoffel / Luciano Graciani ...著者: Marcele Pandeló Martins / Gustavo Henrique Martins / Felipe Jun Fuzita / João Paulo Menezes Spadeto / Renan Yuji Miyamoto / Felippe Mariano Colombari / Fabiane Stoffel / Luciano Graciani Dolce / Camila Ramos Dos Santos / Rodrigo Silva Araujo Streit / Antônio Carlos Borges / Rafael Henrique Galinari / Yoshihisa Yoshimi / Paul Dupree / Gabriela Felix Persinoti / Mariana Abrahão Bueno Morais / Mario Tyago Murakami /
要旨: Disulfide bonds are a key post-translational modification involved in protein folding, structural stability, and functional regulation. Here, we demonstrate that a glycoside hydrolase from the GH2 ...Disulfide bonds are a key post-translational modification involved in protein folding, structural stability, and functional regulation. Here, we demonstrate that a glycoside hydrolase from the GH2 family undergoes reversible redox regulation through an intramolecular disulfide bond. The enzyme is inactive in its oxidized state and becomes active when reduced through a fully reversible process. Under oxidative conditions, multiple crystallographic and cryo-EM structures revealed a pronounced structural disorder in the active site, most prominent in the regulatory and catalytic loops, which disrupts the substrate binding site and, remarkably, the configuration of the acidic catalytic residues. Conversely, a high-resolution cryo-EM structure of the active (reduced) state unveiled a well-ordered active site with catalytic residues properly positioned for a classical Koshland retaining mechanism. This reversible order-disorder process based on a disulfide switch provides a mechanism for redox-dependent control of glycoside hydrolase activity, with potential implications for carbohydrate metabolism, microbial adaptation and biotechnological applications.
履歴
登録2025年2月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月12日-
マップ公開2025年11月12日-
更新2026年1月21日-
現状2026年1月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49364.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49364.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.67 Å/pix.
x 500 pix.
= 335. Å		0.67 Å/pix.
x 500 pix.
= 335. Å		0.67 Å/pix.
x 500 pix.
= 335. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.67 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-0.91663635 - 1.9976829
平均 (標準偏差)0.000016296965 (±0.052390236)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 335.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_49364_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: DeepEMhancer sharpening

ファイルemd_49364_additional_1.map
注釈DeepEMhancer sharpening
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_49364_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_49364_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : glycoside hydrolase from the GH2 family

全体名称: glycoside hydrolase from the GH2 family
要素
  • 複合体: glycoside hydrolase from the GH2 family
    • タンパク質・ペプチド: Glycoside hydrolase family 2

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超分子 #1: glycoside hydrolase from the GH2 family

超分子名称: glycoside hydrolase from the GH2 family / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: metagenome (メタゲノム)

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分子 #1: Glycoside hydrolase family 2

分子名称: Glycoside hydrolase family 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: beta-mannosidase
由来(天然)生物種: metagenome (メタゲノム)
分子量理論値: 90.816594 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MFVSEQSLNG RWTLKFFPQP AVPVMTIEGA EAANGIVVDA VVPGNVEIDM EAAGLVEDPM VGNNIYKLR PYEGYQWYYS RTFAAPVVTE GQRLVLHFGG IDTFAEVYVN GIKVGSADNM LIEHDYDITS VVKEGENRLD V IIRSSVME ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MFVSEQSLNG RWTLKFFPQP AVPVMTIEGA EAANGIVVDA VVPGNVEIDM EAAGLVEDPM VGNNIYKLR PYEGYQWYYS RTFAAPVVTE GQRLVLHFGG IDTFAEVYVN GIKVGSADNM LIEHDYDITS VVKEGENRLD V IIRSSVME AQNHFLGTLS IGNFSNEESA PVRRAPSTYG WDIMPRLVSA GLWRDVTLRV ENPVTIVDAN WVTLSVNPKA RE ASESLYL QTRLPFEMHD KVKAVITISR DGRQILRKEA LMRKFANLFT LNLSGVDAWW PRGYGEPALY TAEVSLVDVT SGK IYDTKT SKIGFRTVKL ELDEVNLPGQ PGQFQFIING EPVFAKGTNW VPLDALHSRD ASHVEEAVQL MVEMNCNIVR CWGG NVYED THFFELCDKY GIMVWQDFAM GCGNYSQRDN FAAALEKEAI SVVVKLRNHP SLILWSGNNE DDQSLVFGRL APFKA NPNN DRVSRQVLSR VIYEFDPTRP YLPSSPYYGP KVCEVGVRDE VLPENHLWGP RGYYKDPFYT ENPSQFVSEI GYHGCP NRE TLERMFSPDS VNPWQNGVVG MWNDEWQTKA NRIYDDKFQG GRNDLMTNQV RIIFGEVPAD LDDFIFASQS VQAEAMK FF VELWRGRRPY RTGIIWWNIR DGWPLLSDAI SDYWGGKKQA FYYMQNVHHD VCCLINPAAN GYMLKVDNNT LKDFEGVV E VKDVASGKQV FKGKFVSKAN QMSEIATLPM QKGQGMLVIS YRIEGNEYFN HYLYGEPPYK LDQYRKWVKK CGIYELE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 109636
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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