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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49277
タイトルThe flexible portion of Cryo-EM structure of Herpesvirus Helicase-Primase complex prepared with forked DNA and ATP-gamma-S
マップデータ
試料
  • 複合体: The ternary complex of HSV-1 helicase-primase complex of UL8/UL52/UL5
    • タンパク質・ペプチド: DNA primase
    • タンパク質・ペプチド: DNA replication helicase
キーワードHelicase / Primase / Forked DNA / REPLICATION / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


bidirectional double-stranded viral DNA replication / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA-directed RNA polymerase activity / DNA replication / hydrolase activity / host cell nucleus / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
DNA replication helicase domain / DNA replication helicase, Herpesvirus / Helicase / DNA primase / Herpesviridae UL52/UL70 DNA primase / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA replication helicase / DNA primase
類似検索 - 構成要素
生物種Herpesviridae (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Yao Q / Yu X
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
Not funded 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure and Inhibition Mechanism of Herpesvirus Helicase-Primase
著者: Yao Q / Mercier A
履歴
登録2025年2月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月13日-
マップ公開2025年8月13日-
更新2025年8月13日-
現状2025年8月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49277.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.73 Å/pix.
x 420 pix.
= 306.18 Å
0.73 Å/pix.
x 420 pix.
= 306.18 Å
0.73 Å/pix.
x 420 pix.
= 306.18 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.729 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.145
最小 - 最大-0.001814243 - 2.0934334
平均 (標準偏差)0.0004615276 (±0.016229216)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 306.18 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_49277_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_49277_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_49277_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : The ternary complex of HSV-1 helicase-primase complex of UL8/UL52/UL5

全体名称: The ternary complex of HSV-1 helicase-primase complex of UL8/UL52/UL5
要素
  • 複合体: The ternary complex of HSV-1 helicase-primase complex of UL8/UL52/UL5
    • タンパク質・ペプチド: DNA primase
    • タンパク質・ペプチド: DNA replication helicase

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超分子 #1: The ternary complex of HSV-1 helicase-primase complex of UL8/UL52/UL5

超分子名称: The ternary complex of HSV-1 helicase-primase complex of UL8/UL52/UL5
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Herpesviridae (ウイルス)

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分子 #1: DNA primase

分子名称: DNA primase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
由来(天然)生物種: Herpesviridae (ウイルス)
分子量理論値: 94.733156 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: PVEVTALYAT DGCVITSSIA LLTNSLLGAE PVYIFSYDAY THDGRADGPT EQDRFEESRA LYQASGGLNG DSFRVTFCLL GTEVGGTHQ ARGRTRPMFV CRFERADDVA ALQDALAHGT PLQPDHIAAT LDAEATFALH ANMILALTVA INNASPRTGR D AAAAQYDQ ...文字列:
PVEVTALYAT DGCVITSSIA LLTNSLLGAE PVYIFSYDAY THDGRADGPT EQDRFEESRA LYQASGGLNG DSFRVTFCLL GTEVGGTHQ ARGRTRPMFV CRFERADDVA ALQDALAHGT PLQPDHIAAT LDAEATFALH ANMILALTVA INNASPRTGR D AAAAQYDQ GASLRSLVGR TSLGQRGLTT LYVHHEVRVL AAYRRAYYGS AQSPFWFLSK FGPDEKSLVL TTRYYLLQAQ RL GGAGATY DLQAIKDICA TYAIPHAPRP DTVSAASLTS FAAITRFCCT SQYARGAAAA GFPLYVERRI AADVRETSAL EKF ITHDRS CLRVSDREFI TYIYLAHFEC FSPPRLATHL RAVTTHDPNP AASTEQPSPL GREAVEQFFC HVRAQLNIGE YVKH NVTPR ETVLDGDTAK AYLRARTYAP GALTPAPAYC GAVDSATKMM GRLADAEKLL VPRGWPAFAP ASPGEDTAGG TPPPQ TCGI VKRLLRLAAT EQQGPTPPAI AALIRNAAVQ TPLPVYRISM VPTGQAFAAL AWDDWARITR DARLAEAVVS AEAAAH PDH GALGRRLTDR IRAQGPVMPP GGLDAGGQMY VNRNEIFNGA LAITNIILDL DIALKEPVPF RRLHEALGHF RRGALAA VQ LLFPAARVDP DAYPCYFFKS ACRPGPASVG SGSGLGNDDD GDWFPCYDDA GDEEWAEDPG AMDTSHDPPD DEVAYFDL C HEVGPTAEPR ETDSPVCSCT DKIGLRVCMP VPAPYVVHGS LTMRGVARVI QQAVLLDRDF VEAIGSYVKN FLLIDTGVY AHGHSLRLPY FAKIAPDGPA CGRLLPVFVI PPACKDVPAF VAAHADPRRF HFHAPPTYLA SPREIRVLHS LGGDYV

UniProtKB: DNA primase

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分子 #2: DNA replication helicase

分子名称: DNA replication helicase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Herpesviridae (ウイルス)
分子量理論値: 95.014969 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: NFTSMHGVQP ILKRIRELSQ QQLDGAQVPH LQWFRDVAAL ESPAGLPLRE FPFAVYLITG NAGSGKSTCV QTINEVLDCV VTGATRIAA QNMYAKLSGA FLSRPINTIF HEFGFRGNHV QAQLGQYPYT LTSNPASLED LQRRDLTYYW EVILDLTKRA L AASGGEEL ...文字列:
NFTSMHGVQP ILKRIRELSQ QQLDGAQVPH LQWFRDVAAL ESPAGLPLRE FPFAVYLITG NAGSGKSTCV QTINEVLDCV VTGATRIAA QNMYAKLSGA FLSRPINTIF HEFGFRGNHV QAQLGQYPYT LTSNPASLED LQRRDLTYYW EVILDLTKRA L AASGGEEL RNEFRALAAL ERTLGLAEGA LTRLAPATHG ALPAFTRSNV IVIDEAGLLG RHLLTAVVYC WWMINALYHT PQ YAARLRP VLVCVGSPTQ TASLESTFEH QKLRCSVRQS ENVLTYLICN RTLREYARLS YSWAIFINNK RCVEHEFGNL MKV LEYGLP ITEEHMQFVD RFVVPENYIT NPANLPGWTR LFSSHKEVSA YMAKLHAYLK VTREGEFVVF TLPVLTFVSV KEFD EYRRL THQPGLTIEK WLTANASRIT NYSQSQDQDA GHMRCEVHSK QQLVVARNDV TYVLNSQIAV TARLRKLVFG FSGTF RAFE AVLRDDSFVK TQGETSVEFA YRFLSRLIFS GLISFYNFLQ RPGLDATQRT LAYARMGELT AEILSLRPKS SGVPTQ ASV MADAGAPGER AFDFKQLGPR DGGPDDFPDD DLDVIFAGLD EQQLDVFYCH YTPGEPETTA AVHTQFALLK RAFLGRF RI LQELFGEAFE VAPFSTYVDN VIFRGCEMLT GSPRGGLMSV ALQTDNYTLM GYTYARVFAF ADELRRRHAT ANVAELLE E APLPYVVLRD QHGFMSVVNT NISEFVESID STELAMAINA DYGISSKLAM TITRSQGLSL DKVAICFTPG NLRLNSAYV AMSRTTSSEF LRMNLNPLRE RHERDDVISE HILSALRDPN VVIVY

UniProtKB: DNA replication helicase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均露光時間: 5.84 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 52547
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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