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- EMDB-48498: The cryo-EM structure of nucleosome-bound DNA methyltransferases ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48498
タイトルThe cryo-EM structure of nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
マップデータComposited map of nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
試料
  • 複合体: Nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
    • 複合体: Nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
      • DNA: DNA (167-MER)
      • DNA: DNA (167-MER)
    • 複合体: human DNA methyltransferase 3A2 and 3L complex
      • タンパク質・ペプチド: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
      • タンパク質・ペプチド: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
キーワードmethyltransferase / DNMT-nucleosome complex / TRANSFERASE / TRANSFERASE-DNA complex / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / transposable element silencing by heterochromatin formation / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / positive regulation of cellular response to hypoxia / protein-cysteine methyltransferase activity / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / cellular response to bisphenol A / unmethylated CpG binding ...epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / transposable element silencing by heterochromatin formation / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / positive regulation of cellular response to hypoxia / protein-cysteine methyltransferase activity / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / cellular response to bisphenol A / unmethylated CpG binding / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / genomic imprinting / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / ESC/E(Z) complex / SUMOylation of DNA methylation proteins / XY body / oocyte development / response to vitamin A / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / response to ionizing radiation / negative regulation of gene expression, epigenetic / hepatocyte apoptotic process / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / lncRNA binding / male meiosis I / chromosome, centromeric region / cellular response to ethanol / catalytic complex / heterochromatin / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / placenta development / DNA methylation / condensed nuclear chromosome / stem cell differentiation / PRC2 methylates histones and DNA / post-embryonic development / Defective pyroptosis / response to cocaine / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / cellular response to amino acid stimulus / euchromatin / response to lead ion / response to toxic substance / enzyme activator activity / RMTs methylate histone arginines / neuron differentiation / nuclear matrix / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / response to estradiol / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / methylation / spermatogenesis / cellular response to hypoxia / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / : ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / : / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Yan Y / Zhou XE / Xu TH
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Other privateStartup Funds
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R35CA209859 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2026
タイトル: Mechanisms of DNMT3A-3L-mediated de novo DNA methylation on chromatin.
著者: Yan Yan / X Edward Zhou / Stacey L Thomas / Minmin Liu / Gan-Qiang Lai / Evan J Worden / Peter A Jones / Ting-Hai Xu /
要旨: De novo DNA methylation is mediated by DNA methyltransferases DNMT3A and DNMT3B, in cooperation with the catalytically inactive paralogs DNMT3L and DNMT3B3. DNMT3L is predominantly expressed in ...De novo DNA methylation is mediated by DNA methyltransferases DNMT3A and DNMT3B, in cooperation with the catalytically inactive paralogs DNMT3L and DNMT3B3. DNMT3L is predominantly expressed in embryonic stem cells to establish methylation patterns and is silenced upon differentiation, with DNMT3B3 substituting in somatic cells. Here we present high-resolution cryo-electron microscopy structures of nucleosome-bound, full-length DNMT3A2-3L and its oligomeric assemblies in the nucleosome-free state. We identified the critical role of DNMT3L as a histone modification sensor, guiding chromatin engagement through a mechanism distinct from DNMT3B3. The structures show a 180° rotated 'switching helix' in DNMT3L that prevents direct interaction with the nucleosome acidic patch. Instead, nucleosome binding is mediated by the DNMT3L ADD domain, while the DNMT3A PWWP domain exhibits reduced engagement in the absence of H3K36 methylation. The oligomeric arrangement of DNMT3A2-3L in nucleosome-free states highlights its dynamic assembly and potential allosteric regulation. We further capture dynamic structural movements of DNMT3A2-3L on nucleosomes. These findings uncover a previously unknown mechanism by which DNMT3A-3L mediates de novo DNA methylation on chromatin through complex assembly, histone tail sensing, dynamic DNA search and regulated nucleosome engagement, providing insights into epigenetic regulation.
履歴
登録2024年12月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月8日-
マップ公開2025年10月8日-
更新2026年2月11日-
現状2026年2月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_48498.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48498.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composited map of nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 331.2 Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 331.2 Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 331.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02
最小 - 最大-0.0013966281 - 1.885943
平均 (標準偏差)0.0011552921 (±0.021781959)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 331.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L

全体名称: Nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
要素
  • 複合体: Nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
    • 複合体: Nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
      • DNA: DNA (167-MER)
      • DNA: DNA (167-MER)
    • 複合体: human DNA methyltransferase 3A2 and 3L complex
      • タンパク質・ペプチド: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
      • タンパク質・ペプチド: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

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超分子 #1: Nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L

超分子名称: Nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
分子量理論値: 454 KDa

+
超分子 #2: Nucleosome

超分子名称: Nucleosome / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #3: human DNA methyltransferase 3A2 and 3L complex

超分子名称: human DNA methyltransferase 3A2 and 3L complex / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.30393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.978241 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

UniProtKB: Histone H2A type 1

+
分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.655948 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAKSAPAPKK GSKKAVTKTQ KKDGKKRRKT RKESYAIYVY KVLKQVHPDT GISSKAMSIM NSFVNDVFER IAGEASRLAH YNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTKY TSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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分子 #7: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A

分子名称: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 77.914711 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MNAVEENQGP GESQKVEEAS PPAVQQPTDP ASPTVATTPE PVGSDAGDKN ATKAGDDEPE YEDGRGFGIG ELVWGKLRGF SWWPGRIVS WWMTGRSRAA EGTRWVMWFG DGKFSVVCVE KLMPLSSFCS AFHQATYNKQ PMYRKAIYEV LQVASSRAGK L FPVCHDSD ...文字列:
MNAVEENQGP GESQKVEEAS PPAVQQPTDP ASPTVATTPE PVGSDAGDKN ATKAGDDEPE YEDGRGFGIG ELVWGKLRGF SWWPGRIVS WWMTGRSRAA EGTRWVMWFG DGKFSVVCVE KLMPLSSFCS AFHQATYNKQ PMYRKAIYEV LQVASSRAGK L FPVCHDSD ESDTAKAVEV QNKPMIEWAL GGFQPSGPKG LEPPEEEKNP YKEVYTDMWV EPEAAAYAPP PPAKKPRKST AE KPKVKEI IDERTRERLV YEVRQKCRNI EDICISCGSL NVTLEHPLFV GGMCQNCKNC FLECAYQYDD DGYQSYCTIC CGG REVLMC GNNNCCRCFC VECVDLLVGP GAAQAAIKED PWNCYMCGHK GTYGLLRRRE DWPSRLQMFF ANNHDQEFDP PKVY PPVPA EKRKPIRVLS LFDGIATGLL VLKDLGIQVD RYIASEVCED SITVGMVRHQ GKIMYVGDVR SVTQKHIQEW GPFDL VIGG SPCNDLSIVN PARKGLYEGT GRLFFEFYRL LHDARPKEGD DRPFFWLFEN VVAMGVSDKR DISRFLESNP VMIDAK EVS AAHRARYFWG NLPGMNRPLA STVNDKLELQ ECLEHGRIAK FSKVRTITTR SNSIKQGKDQ HFPVFMNEKE DILWCTE ME RVFGFPVHYT DVSNMSRLAR QRLLGRSWSV PVIRHLFAPL KEYFACV

UniProtKB: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A

+
分子 #8: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like

分子名称: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.534633 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAAITALDPE AEPSMDVILV GSSELSSSVS PGTGRDLIAY EVKANQRNIE DICICCGSLQ VHTQHPLFEG GICAPCKDKF LDALFLYDD DGYQSYCSIC CSGETLLICG NPDCTRCYCF ECVDSLVGPG TSGKVHAMSN WVCYLCLPSS RSGLLQRRRK W RSQLKAFY ...文字列:
MAAITALDPE AEPSMDVILV GSSELSSSVS PGTGRDLIAY EVKANQRNIE DICICCGSLQ VHTQHPLFEG GICAPCKDKF LDALFLYDD DGYQSYCSIC CSGETLLICG NPDCTRCYCF ECVDSLVGPG TSGKVHAMSN WVCYLCLPSS RSGLLQRRRK W RSQLKAFY DRESENPLEM FETVPVWRRQ PVRVLSLFED IKKELTSLGF LESGSDPGQL KHVVDVTDTV RKDVEEWGPF DL VYGATPP LGHTCDRPPS WYLFQFHRLL QYARPKPGSP GPFFWMFVDN LVLNKEDLDV ASRFLEMEPV TIPDVHGGSL QNA VRVWSN IPAIRSRHWA LVSEEELSLL AQNKQSSKLA AKWPTKLVKN CFLPLREYFK YFSTELTSSL

UniProtKB: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like

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分子 #5: DNA (167-MER)

分子名称: DNA (167-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 51.327652 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT) (DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG) (DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC) (DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA) (DA)(DC)(DC)(DG)(DC) (DC)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DG) (DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC) (DA)(DG)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DC) (DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DG)(DC) (DG)(DG) (DC)(DC)(DG)(DA)(DT)

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分子 #6: DNA (167-MER)

分子名称: DNA (167-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 51.785953 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT) (DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA) (DA)(DG)(DC)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DT)(DA)(DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA) (DC)(DG)(DA)(DC) (DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG) (DG)(DC)(DA) (DC)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DG)(DC) (DG)(DG) (DC)(DC)(DG)(DA)(DT)

+
分子 #9: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 6 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #10: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 31987 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 10464848
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6) / 使用した粒子像数: 625915
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6pa7

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4u7p

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9mpp:
The cryo-EM structure of nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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