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万見
- EMDB-48313: PARP1 ART in complex with HPF1 and EB47 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48313
タイトルPARP1 ART in complex with HPF1 and EB47
マップデータPARP1 ART-HPF1-EB47, non-sharpened map
試料
  • 複合体: Full-length human PARP1 bound to nicked DNA and in complex with HPF1 and Timeless fragment
    • タンパク質・ペプチド: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone PARylation factor 1
  • リガンド: 2-[4-[(2S,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]carbonylpiperazin-1-yl]-N-(1-oxidanylidene-2,3-dihydroisoindol-4-yl)ethanamide
キーワードPARP1 / Zinc-finger domains / nicked DNA / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein ADP-ribosylation / protein ADP-ribosyltransferase-substrate adaptor activity / NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / poly-ADP-D-ribose binding ...regulation of protein ADP-ribosylation / protein ADP-ribosyltransferase-substrate adaptor activity / NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / poly-ADP-D-ribose binding / regulation of base-excision repair / mitochondrial DNA metabolic process / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis / carbohydrate biosynthetic process / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of adipose tissue development / DNA ADP-ribosylation / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / replication fork reversal / positive regulation of necroptotic process / response to aldosterone / signal transduction involved in regulation of gene expression / transcription regulator activator activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / NAD+ ADP-ribosyltransferase / protein auto-ADP-ribosylation / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / mitochondrial DNA repair / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling / positive regulation of mitochondrial depolarization / protein autoprocessing / cellular response to zinc ion / decidualization / nuclear replication fork / R-SMAD binding / macrophage differentiation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / positive regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / nucleosome binding / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / site of DNA damage / protein localization to chromatin / nucleotidyltransferase activity / positive regulation of adipose tissue development / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of innate immune response / telomere maintenance / nuclear estrogen receptor binding / protein modification process / response to gamma radiation / mitochondrion organization / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / cellular response to nerve growth factor stimulus / protein-DNA complex / positive regulation of protein localization to nucleus / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / enzyme activator activity / NAD binding / cellular response to amyloid-beta / histone deacetylase binding / Formation of Incision Complex in GG-NER / cellular response to insulin stimulus / cellular response to UV / nuclear envelope / double-strand break repair / regulation of protein localization / site of double-strand break / cellular response to oxidative stress / histone binding / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / response to ethanol / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / chromosome, telomeric region / nuclear body / innate immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / ubiquitin protein ligase binding
類似検索 - 分子機能
Histone PARylation factor 1 / Histone PARylation factor 1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 ...Histone PARylation factor 1 / Histone PARylation factor 1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / Histone PARylation factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Sverzhinsky A / Pascal JM
資金援助 カナダ, 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT374609 カナダ
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA92584 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: PARP1-HPF1 structure and dynamics on nicked DNA suggest a mechanism for acute and localized ADP-ribosylation.
著者: Aleksandr Sverzhinsky / Huijun Xue / Marie-France Langelier / Marcelo V Muniz Corrêa / Joshua Del Mundo / Scott Classen / Michal Hammel / Eli Rothenberg / John M Pascal /
要旨: PARP1 detection of DNA strand breaks allosterically leads to PARP1 synthesis of poly(ADP-ribose) modifications that signal DNA damage. HPF1 engages activated PARP1 to control modification site ...PARP1 detection of DNA strand breaks allosterically leads to PARP1 synthesis of poly(ADP-ribose) modifications that signal DNA damage. HPF1 engages activated PARP1 to control modification site selection. Understanding of the mechanism of DNA break detection and catalytic activation is incomplete, due largely to limited structural information for full-length PARP1. Here, single-particle cryo-EM provides views of the full complement of PARP1 domains engaging a DNA single-strand break in the presence of HPF1 and a fragment of binding partner Timeless. Cryo-EM, single-molecule DNA dynamics, and small-angle X-ray scattering analysis indicate that PARP1 remains dynamic even when the multi-domain structure is organized on a DNA break, with the minimal catalytic region displaying high mobility relative to domains engaging damage. We propose that the organization of PARP1 domains on a DNA break releases a tethered, constitutively active catalytic region to modify molecules in a radius surrounding the DNA break site.
履歴
登録2024年12月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月21日-
マップ公開2026年1月21日-
更新2026年4月8日-
現状2026年4月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_48313.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48313.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 25.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈PARP1 ART-HPF1-EB47, non-sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.5 Å/pix.
x 188 pix.
= 282.752 Å		1.5 Å/pix.
x 188 pix.
= 282.752 Å		1.5 Å/pix.
x 188 pix.
= 282.752 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.504 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-0.4763355 - 1.0749187
平均 (標準偏差)0.00012223869 (±0.023099497)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ188188188
Spacing188188188
セルA=B=C: 282.75198 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_48313_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: PARP1 ART-HPF1-EB47, sharpened map

ファイルemd_48313_additional_1.map
注釈PARP1 ART-HPF1-EB47, sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: PARP1 ART-HPF1-EB47, half-map A

ファイルemd_48313_half_map_1.map
注釈PARP1 ART-HPF1-EB47, half-map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: PARP1 ART-HPF1-EB47, half-map B

ファイルemd_48313_half_map_2.map
注釈PARP1 ART-HPF1-EB47, half-map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Full-length human PARP1 bound to nicked DNA and in complex with H...

全体名称: Full-length human PARP1 bound to nicked DNA and in complex with HPF1 and Timeless fragment
要素
  • 複合体: Full-length human PARP1 bound to nicked DNA and in complex with HPF1 and Timeless fragment
    • タンパク質・ペプチド: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone PARylation factor 1
  • リガンド: 2-[4-[(2S,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]carbonylpiperazin-1-yl]-N-(1-oxidanylidene-2,3-dihydroisoindol-4-yl)ethanamide

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超分子 #1: Full-length human PARP1 bound to nicked DNA and in complex with H...

超分子名称: Full-length human PARP1 bound to nicked DNA and in complex with HPF1 and Timeless fragment
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 180 KDa

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分子 #1: Poly [ADP-ribose] polymerase 1

分子名称: Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: NAD+ ADP-ribosyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 115.433406 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MAESSDKLYR VEYAKSGRAS CKKCSESIPK DSLRMAIMVQ SPMFDGKVPH WYHFSCFWKV GHSIRHPDV EVDGFSELRW DDQQKVKKTA EAGGVTGKGQ DGIGSKAEKT LGDFAAEYAK SNRSTCKGCM EKIEKGQVRL S KKMVDPEK ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MAESSDKLYR VEYAKSGRAS CKKCSESIPK DSLRMAIMVQ SPMFDGKVPH WYHFSCFWKV GHSIRHPDV EVDGFSELRW DDQQKVKKTA EAGGVTGKGQ DGIGSKAEKT LGDFAAEYAK SNRSTCKGCM EKIEKGQVRL S KKMVDPEK PQLGMIDRWY HPGCFVKNRE ELGFRPEYSA SQLKGFSLLA TEDKEALKKQ LPGVKSEGKR KGDEVDGVDE VA KKKSKKE KDKDSKLEKA LKAQNDLIWN IKDELKKVCS TNDLKELLIF NKQQVPSGES AILDRVADGM VFGALLPCEE CSG QLVFKS DAYYCTGDVT AWTKCMVKTQ TPNRKEWVTP KEFREISYLK KLKVKKQDRI FPPETSASVA ATPPPSTASA PAAV NSSAS ADKPLSNMKI LTLGKLSRNK DEVKAMIEKL GGKLTGTANK ASLCISTKKE VEKMNKKMEE VKEANIRVVS EDFLQ DVSA STKSLQELFL AHILSPWGAE VKAEPVEVVA PRGKSGAALS KKSKGQVKEE GINKSEKRMK LTLKGGAAVD PDSGLE HSA HVLEKGGKVF SATLGLVDIV KGTNSYYKLQ LLEDDKENRY WIFRSWGRVG TVIGSNKLEQ MPSKEDAIEH FMKLYEE KT GNAWHSKNFT KYPKKFYPLE IDYGQDEEAV KKLTVNPGTK SKLPKPVQDL IKMIFDVESM KKAMVEYEID LQKMPLGK L SKRQIQAAYS ILSEVQQAVS QGSSDSQILD LSNRFYTLIP HDFGMKKPPL LNNADSVQAK VEMLDNLLDI EVAYSLLRG GSDDSSKDPI DVNYEKLKTD IKVVDRDSEE AEIIRKYVKN THATTHNAYD LEVIDIFKIE REGECQRYKP FKQLHNRRLL WHGSRTTNF AGILSQGLRI APPEAPVTGY MFGKGIYFAD MVSKSANYCH TSQGDPIGLI LLGEVALGNM YELKHASHIS K LPKGKHSV KGLGKTTPDP SANISLDGVD VPLGTGISSG VNDTSLLYNE YIVYDIAQVN LKYLLKLKFN FKTSLW

UniProtKB: Poly [ADP-ribose] polymerase 1

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分子 #2: Histone PARylation factor 1

分子名称: Histone PARylation factor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.58216 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SMVGGGGKRR PGGEGPQCEK TTDVKKSKFC EADVSSDLRK EVENHYKLSL PEDFYHFWKF CEELDPEKPS DSLSASLGLQ LVGPYDILA GKHKTKKKST GLNFNLHWRF YYDPPEFQTI IIGDNKTQYH MGYFRDSPDE FPVYVGINEA KKNCIIVPNG D NVFAAVKL ...文字列:
SMVGGGGKRR PGGEGPQCEK TTDVKKSKFC EADVSSDLRK EVENHYKLSL PEDFYHFWKF CEELDPEKPS DSLSASLGLQ LVGPYDILA GKHKTKKKST GLNFNLHWRF YYDPPEFQTI IIGDNKTQYH MGYFRDSPDE FPVYVGINEA KKNCIIVPNG D NVFAAVKL FLTKKLREIT DKKKINLLKN IDEKLTEAAR ELGYSLEQRT VKMKQRDKKV VTKTFHGAGL VVPVDKNDVG YR ELPETDA DLKRICKTIV EAASDEERLK AFAPIQEMMT FVQFANDECD YGMGLELGMD LFCYGSHYFH KVAGQLLPLA YNL LKRNLF AEIIEEHLAN RSQENIDQLA A

UniProtKB: Histone PARylation factor 1

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分子 #3: 2-[4-[(2S,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan...

分子名称: 2-[4-[(2S,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]carbonylpiperazin-1-yl]-N-(1-oxidanylidene-2,3-dihydroisoindol-4-yl)ethanamide
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: UHB
分子量理論値: 537.528 Da
Chemical component information

ChemComp-UHB:
2-[4-[(2S,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]carbonylpiperazin-1-yl]-N-(1-oxidanylidene-2,3-dihydroisoindol-4-yl)ethanamide

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 4246 / 平均電子線量: 50.4 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 176000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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