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- EMDB-48241: Motor domain alone with Apo AAA1 and ADP AAA3 from yeast full-len... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48241
タイトルMotor domain alone with Apo AAA1 and ADP AAA3 from yeast full-length dynein-1 and Pac1 in 0.1 mM ATP condition
マップデータSharpened map of motor domain from yeast full-length dynein-1 with Pac1 in 0.1 mM ATP condition, class-1, Apo AAA1, ADP AAA3
試料
  • 複合体: motor domain alone from yeast full-length dynein-1 complex with Pac1 in 0.1 mM ATP condition
    • タンパク質・ペプチド: Dynein heavy chain, cytoplasmic
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードdynein / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


karyogamy / nuclear migration along microtubule / astral microtubule / establishment of mitotic spindle localization / spindle pole body / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / nuclear migration / establishment of mitotic spindle orientation ...karyogamy / nuclear migration along microtubule / astral microtubule / establishment of mitotic spindle localization / spindle pole body / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / nuclear migration / establishment of mitotic spindle orientation / dynein intermediate chain binding / mitotic sister chromatid segregation / cytoplasmic microtubule / cytoplasmic microtubule organization / Neutrophil degranulation / mitotic spindle organization / cell cortex / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 ...: / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynein heavy chain, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Geohring IC / Chai P / Iyer BR
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM139483 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM142959 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / : 2025
タイトル: A nucleotide code governs Lis1's ability to relieve dynein autoinhibition.
著者: Indigo C Geohring / Pengxin Chai / Bharat R Iyer / William D Ton / Jun Yang / Amy H Ide / Sydney C George / Jaiveer S Bagri / Samuel V Baird / Kai Zhang / Steven M Markus
要旨: Dynein-1 is a microtubule motor responsible for the transport of cytoplasmic cargoes. Activation of motility requires it first overcome an autoinhibited state prior to its assembly with dynactin and ...Dynein-1 is a microtubule motor responsible for the transport of cytoplasmic cargoes. Activation of motility requires it first overcome an autoinhibited state prior to its assembly with dynactin and a cargo adaptor. Studies suggest that Lis1 may relieve dynein's autoinhibited state. However, evidence for this mechanism is lacking. We first set out to determine the rules governing dynein-Lis1 binding, which reveals that their binding affinity is regulated by the nucleotide-bound states of each of three nucleotide-binding pockets within the dynein motor domain. We also find that distinct nucleotide 'codes' coordinate dynein-Lis1 binding stoichiometry by impacting binding affinity at two different sites within the dynein motor domain. Electron microscopy reveals that a 1 Lis1:1 dynein complex directly promotes an open, uninhibited conformational state of dynein, whereas a 2:1 complex resembles the autoinhibited state. Cryo-EM analysis reveals the structural basis for Lis1 opening dynein relies on interactions with the linker domain.
履歴
登録2024年12月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月17日-
マップ公開2025年12月17日-
更新2026年4月8日-
現状2026年4月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48241.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map of motor domain from yeast full-length dynein-1 with Pac1 in 0.1 mM ATP condition, class-1, Apo AAA1, ADP AAA3
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.16 Å/pix.
x 384 pix.
= 444.403 Å
1.16 Å/pix.
x 384 pix.
= 444.403 Å
1.16 Å/pix.
x 384 pix.
= 444.403 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1573 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-1.1338047 - 1.7085941
平均 (標準偏差)-0.00013028695 (±0.035481554)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 444.4032 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_48241_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: raw map of motor domain from yeast full-length...

ファイルemd_48241_additional_1.map
注釈raw map of motor domain from yeast full-length dynein-1 with Pac1 in 0.1 mM ATP condition, class-1, Apo AAA1, ADP AAA3
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: half

ファイルemd_48241_half_map_1.map
注釈half
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: half

ファイルemd_48241_half_map_2.map
注釈half
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : motor domain alone from yeast full-length dynein-1 complex with P...

全体名称: motor domain alone from yeast full-length dynein-1 complex with Pac1 in 0.1 mM ATP condition
要素
  • 複合体: motor domain alone from yeast full-length dynein-1 complex with Pac1 in 0.1 mM ATP condition
    • タンパク質・ペプチド: Dynein heavy chain, cytoplasmic
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: motor domain alone from yeast full-length dynein-1 complex with P...

超分子名称: motor domain alone from yeast full-length dynein-1 complex with Pac1 in 0.1 mM ATP condition
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / 詳細: class1, Apo AAA1, ADP AAA3, no Pac1 bound
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 1.2 MDa

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分子 #1: Dynein heavy chain, cytoplasmic

分子名称: Dynein heavy chain, cytoplasmic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 471.91875 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MCKNEARLAN ELIEFVAATV TGIKNSPKEN EQAFIDYLHC QYLERFQFFL GLLDGREFDT LFVFLFEELD RTIVTIDIGE EAIYDANLA NKKYSTLLII KSRSVIVDAE PIATQISAIY LPGPVNAGNL ASIITHGVSS VFGQLIKSDT KTYSVETIDK T RRKLDDIS ...文字列:
MCKNEARLAN ELIEFVAATV TGIKNSPKEN EQAFIDYLHC QYLERFQFFL GLLDGREFDT LFVFLFEELD RTIVTIDIGE EAIYDANLA NKKYSTLLII KSRSVIVDAE PIATQISAIY LPGPVNAGNL ASIITHGVSS VFGQLIKSDT KTYSVETIDK T RRKLDDIS KQFQQLHTSI ETPDLLAMVP SIIKLAVSKG ATSHDYANYL PSNDLESMRF LNILQSIANK WFLVLKQTLA ID RDIKNGS FLDEVEFWSN FYEVLKSLIE QTQSQEFQVC LSVLTNAKRF HNLTNLLNEG SLSDKFKLAD KYNQFLSSIP IDE VRQASN LEDLQELFPV LASSLKKFRY SGYPVQRFVV LMDKISQEVM DAILSNLSDL FQLEYGSFLG LYEKSAGMIE EWDD IVQDV NLLIREDLRK RAPQELLIQK LTFTSASVKA TLDEILSTRK RFFSLAETIK SISPSTYHEE IQRLYHPFEQ IHDIS VNFR LKLEQAESEF SKNMLDLEKK LQNTLASFMD SDHCPTEKLS YLVKFKPLME LCPRIKVKVL ENQQILLLEI KKDIRQ LET GLELLPKILH VEALNNIPPI SARISYFLNV QSRIDNIVQY LEALFGSNWN DTLEGRSIST SIVQLRKETN PHDVFLH WL GNFPEKATAN LLTTPILKLI RNNEDDYELK VNFDFALAAA YSELRSLTYM AFQVPSHIVR IARTYMYLYP RAINLVEL I QTFFSLSKSL SYTFYTNIFL KRNVQTVWLL LQQILITPWE SLQEESSEMS CSVHSLARLE KSIDGILSDY QILKNSEPQ FAKEFSGLKS FDGTADDLHE VEEIISNIQA IFENLFTKGL TNVSDHISTF NNLIISIILE KVRLNLKKMH FPKHVLKLSF NEGRITSSP SLAAMKRSLL KDIEALLNKV VLINFLHDPD HPLSTTLTFN SLVIKLKDDI QNCIEQVQNL HCKINSYVKE W QKMEFLWQ ITEEAFLEVV DNSTQRCFGI LKGLLDSQSK FDLIISRNNF SKNLVLHTED AQRHIRSKMD SWILYVSKHL LT IYERDAR KLHEDMNRDR EAVEDMDINF TSLKNITVII EAVNVNKRHL TERDIQIKLL GSVMRALTKL KVRFPSHFVY IDQ LDNDFS SLRQSLSYVE QELQKHRVVI AKSLEEGVEN INNLSQSLNE SWSVRKPISP TLTPPEALKI LEFFNESITK LKKK MHSVA AAAKMLLIPV VLNDQLTHVV EEVKTYDLVW RSIKNLWEDV QRTFETPWCR VDVLLLQSDL ANFLRRADEL PRAVK QFEM YKSLFSQVNM LTSVNKILVE LKDGALKPRH WNMIFRDIGK RQIQKNLLDK LEFSLKDVMV LNLTLNEILL TKIIER AQK EFVIEKSLNR IKKFWKEAQY EVIEHSSGLK LVREWDVLEQ ACKEDLEELV SMKASNYYKI FEQDCLDLES KLTKLSE IQ VNWVEVQFYW LDLYGILGEN LDIQNFLPLE TSKFKSLTSE YKMITTRAFQ LDTTIEVIHI PNFDTTLKLT IDSLKMIK S SLSTFLERQR RQFPRFYFLG NDDLLKIIGS GKHHDQVSKF MKKMFGSIES IIFLEDFITG VRSVEGEVLN LNEKIELKD SIQAQEWLNI LDTEIKLSVF TQFRDCLGQL KDGTDIEVVV SKYIFQAILL SAQVMWTELV EKCLQTNQFS KYWKEVDMKI KGLLDKLNK SSDNVKKKIE ALLVEYLHFN NVIGQLKNCS TKEEARLLWA KVQKFYQKND TLDDLNSVFI SQSGYLLQYK F EYIGIPER LIYTPLLLIG FATLTDSLHQ KYGGCFFGPA GTGKTETVKA FGQNLGRVVV VFNCDDSFDY QVLSRLLVGI TQ IGAWGCF DEFNRLDEKV LSAVSANIQQ IQNGLQVGKS HITLLEEETP LSPHTAVFIT LNPGYNGRSE LPENLKKSFR EFS MKSPQS GTIAEMILQI MGFEDSKSLA SKIVHFLELL SSKCSSMNHY HFGLRTLKGV LRNCSPLISE FGEGEKTVVE SLKR VILPS LGDTDELVFK DELSKIFDSA GTPLNSKAIV QCLKDAGQRS GFSMSEEFLK KCMQFYYMQK TQQALILVGK AGCGK TATW KTVIDAMAIF DGHANVVYVI DTKVLTKESL YGSMLKATLE WRDGLFTSIL RRVNDDITGT FKNSRIWVVF DSDLDP EYV EAMNSVLDDN KILTLPNGER LPIPPNFRIL FETDNLDHTT PATITRCGLL WFSTDVCSIS SKIDHLLNKS YEALDNK LS MFELDKLKDL ISDSFDMASL TNIFTCSNDL VHILGVRTFN KLETAVQLAV HLISSYRQWF QNLDDKSLKD VITLLIKR S LLYALAGDST GESQRAFIQT INTYFGHDSQ ELSDYSTIVI ANDKLSFSSF CSEIPSVSLE AHEVMRPDIV IPTIDTIKH EKIFYDLLNS KRGIILCGPP GSGKTMIMNN ALRNSSLYDV VGINFSKDTT TEHILSALHR HTNYVTTSKG LTLLPKSDIK NLVLFCDEI NLPKLDKYGS QNVVLFLRQL MEKQGFWKTP ENKWVTIERI HIVGACNPPT DPGRIPMSER FTRHAAILYL G YPSGKSLS QIYEIYYKAI FKLVPEFRSY TEPFARASVH LYNECKARYS TGLQSHYLFS PRELTRLVRG VYTAINTGPR QT LRSLIRL WAYEAWRIFA DRLVGVKEKN SFEQLLYETV DKYLPNQDLG NISSTSLLFS GLLSLDFKEV NKTDLVNFIE ERF KTFCDE ELEVPMVIHE SMVDHILRID RALKQVQGHM MLIGASRTGK TILTRFVAWL NGLKIVQPKI HRHSNLSDFD MILK KAISD CSLKESRTCL IIDESNILET AFLERMNTLL ANADIPDLFQ GEEYDKLLNN LRNKTRSLGL LLDTEQELYD WFVGE IAKN LHVVFTICDP TNNKSSAMIS SPALFNRCII NWMGDWDTKT MSQVANNMVD VIPMEFTDFI VPEVNKELVF TEPIQT IRD AVVNILIHFD RNFYQKMKVG VNPRSPGYFI DGLRALVKLV TAKYQDLQEN QRFVNVGLEK LNESVLKVNE LNKTLSK KS TELTEKEKEA RSTLDKMLME QNESERKQEA TEEIKKILKV QEEDIRKRKE VVMKSIQDIE PTILEAQRGV KNIKKQQL T EIRSMVNPPS GVKIVMEAVC AILGYQFSNW RDIQQFIRKD DFIHNIVHYD TTLHMKPQIR KYMEEEFLSD PNFTYETIN RASKACGPLY QWVNAQINFS KVLENVDPLR QEMKRIEFES LKTKANLLAA EEMTQDLEAS IEVSKRKYSL LIRDVEAIKT EMSNVQANL DRSISLVKSL TFEKERWLNT TKQFSKTSQE LIGNCIISSI YETYFGHLNE RERADMLVIL KRLLGKFAVK Y DVNYRFID YLVTLDEKMK WLECGLDKND YFLENMSIVM NSQDAVPFLL DPSSHMITVI SNYYGNKTVL LSFLEEGFVK RL ENAIRFG SVVIIQDGEF FDPIISRLIS REFNHAGNRV TVEIGDHEVD VSGDFKLFIH SCDPSGDIPI FLRSRVRLVH FVT NKESIE TRIFDITLTE ENAEMQRKRE DLIKLNTEYK LKLKNLEKRL LEELNNSQGN MLENDELMVT LNNLKKEAMN IEKK LSESE EFFPQFDNLV EEYSIIGKHS VKIFSMLEKF GQFHWFYGIS IGQFLSCFKR VFIKKSRETR AARTRVDEIL WLLYQ EVYC QFSTALDKKF KMIMAMTMFC LYKFDIESEQ YKEAVLTMIG VLSESSDGVP KLTVDTNNDL RYLWDYVTTK SYISAL NWF KNEFFVDEWN IADVVANSEN NYFTMASERD VDGTFKLIEL AKASKESLKI IPLGSIENLN YAQEEISKSK IEGGWIL LQ NIQMSLSWVK TYLHKHVEET KAAEEHEKFK MFMTCHLTGD KLPAPLLQRT DRFVYEDIPG ILDTVKDLWG SQFFTGKI S GVWSVYCTFL LSWFHALITA RTRLVPHGFS KKYYFNDCDF QFASVYLENV LATNSTNNIP WAQVRDHIAT IVYGGKIDE EKDLEVVAKL CAHVFCGSDN LQIVPGVRIP QPLLQQSEEE ERARLTAILS NTIEPADSLS SWLQLPRESI LNYERLQAKE VASSTEQLL QEM

UniProtKB: Dynein heavy chain, cytoplasmic

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分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / : ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / : ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / : MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.2 µm / 倍率(補正後): 45000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 45000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4) / 使用した粒子像数: 93983
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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