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Structure paper

タイトルA nucleotide code governs Lis1's ability to relieve dynein autoinhibition.
ジャーナル・号・ページNat Chem Biol, Year 2026
掲載日2026年1月22日
著者Indigo C Geohring / Pengxin Chai / Bharat R Iyer / William D Ton / Jun Yang / Amy H Ide / Sydney C George / Jaiveer S Bagri / Samuel V Baird / Kai Zhang / Steven M Markus /
PubMed 要旨Dynein-1 is a microtubule motor that transports numerous cytoplasmic cargoes. Activation of motility requires it first overcome an autoinhibited state before its assembly with dynactin and a cargo ...Dynein-1 is a microtubule motor that transports numerous cytoplasmic cargoes. Activation of motility requires it first overcome an autoinhibited state before its assembly with dynactin and a cargo adaptor. Studies suggest that Lis1 may relieve dynein's autoinhibited state, although evidence for this is lacking. We first determined the rules governing dynein-Lis1 binding, revealing that their binding affinity is regulated by the nucleotide-bound states of each of three nucleotide-binding pockets within dynein. We also found that distinct nucleotide 'codes' coordinate their binding stoichiometry by impacting binding affinity at two different sites within the dynein motor domain. Electron microscopy revealed that a 1 dynein:1 Lis1 complex directly promotes an uninhibited conformational state of dynein, whereas a 1:2 complex resembles the autoinhibited state. Cryo-electron microscopy revealed that the structural basis for Lis1 opening dynein relies on interactions with the linker domain. Our work reveals the biochemical basis by which Lis1 relieves dynein autoinhibition.
リンクNat Chem Biol / PubMed:41571912
手法EM (単粒子)
解像度3.2 - 4.1 Å
構造データ

48239

9mfv

EMDB-48239, PDB-9mfv:
Motor domain with Apo AAA1 and ADP AAA3 from yeast full-length dynein-1 in 0.1 mM ATP condition
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

48240

9mfw

EMDB-48240, PDB-9mfw:
Motor domain with ADP AAA1 and ADP AAA3 from yeast full-length dynein-1 in 0.1 mM ATP condition
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

48241

9mfx

EMDB-48241, PDB-9mfx:
Motor domain alone with Apo AAA1 and ADP AAA3 from yeast full-length dynein-1 and Pac1 in 0.1 mM ATP condition
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

48242

9mfy

EMDB-48242, PDB-9mfy:
Motor domain-Pac1 complex with ADP AAA1 and Apo AAA3 from yeast full-length dynein-1 and Pac1 in 0.1 mM ATP condition
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
キーワードMOTOR PROTEIN / dynein

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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