+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | WEEV CBA87 VLP in complex with human PCDH10-EC1 | |||||||||
![]() | ||||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | Alphavirus Receptor / VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / nervous system development / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / postsynaptic membrane / host cell cytoplasm / cell adhesion / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell ...togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / nervous system development / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / postsynaptic membrane / host cell cytoplasm / cell adhesion / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / calcium ion binding / virion attachment to host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / glutamatergic synapse / proteolysis / RNA binding / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.05 Å | |||||||||
![]() | Raju S / Diamond MS / Fremont DH | |||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for plasticity in receptor engagement by an encephalitic alphavirus. 著者: Saravanan Raju / Sathvik Palakurty / Alan Sariol / Ngan Wagoner / Lucas J Adams / Sean Hui / William B Klimstra / Daved H Fremont / Michael S Diamond / ![]() 要旨: The structural basis for shifts in receptor usage remains poorly understood despite the implications for virus adaptation and emergence. Western equine encephalitis virus (WEEV) strains exhibit ...The structural basis for shifts in receptor usage remains poorly understood despite the implications for virus adaptation and emergence. Western equine encephalitis virus (WEEV) strains exhibit different patterns of engagement for two of their entry receptors: very-low-density lipoprotein receptor (VLDLR) and protocadherin 10 (PCDH10). Using structural and functional studies, we show that while all WEEV strains have a lipoprotein class A (LA) domain binding site near the E1 fusion loop, VLDLR engagement requires a second binding site in E2 that can vary with single nucleotide substitutions. We also resolve a structure of PCDH10 bound to WEEV, which reveals interactions near the E1 fusion loop with residues that also mediate LA domain binding. Evolutionary analysis enabled the generation of a PCDH10 decoy that protects in vivo against all WEEV strains tested. Our experiments demonstrate how viruses can engage multiple receptors using shared determinants, which likely impacts cellular tropism and virulence. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
添付画像 |
---|
-
ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 97 MB | ![]() | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 19.1 KB 19.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 9.9 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 34.6 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.7 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 95.4 MB 95.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 22.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-
マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
|
-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_47775_half_map_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_47775_half_map_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-
試料の構成要素
-全体 : Western equine encephalitis virus
全体 | 名称: ![]() |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: Western equine encephalitis virus
超分子 | 名称: Western equine encephalitis virus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: virus-like particles were produced recombinantly in 293T cells and purified by PEG precipitation followed by density gradient ultracentrifugation. NCBI-ID: 11039 / 生物種: Western equine encephalitis virus / Sci species strain: CBA87 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: Yes |
---|---|
宿主 | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Structural polyprotein
分子 | 名称: Structural polyprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 47.345758 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: FEHATTVPNV PGIPYKALVE RAGYAPLNLE ITVVSSELTP STNKEYVTCK FHTVVPSPQV KCCGSLECKA SSKADYTCRV FGGVYPFMW GGAQCFCDSE NTQLSEAYVE FAPDCTIDHA VALKVHTAAL KVGLRIVYGN TTARLDTFVN GVTPGSSRDL K VIAGPISA ...文字列: FEHATTVPNV PGIPYKALVE RAGYAPLNLE ITVVSSELTP STNKEYVTCK FHTVVPSPQV KCCGSLECKA SSKADYTCRV FGGVYPFMW GGAQCFCDSE NTQLSEAYVE FAPDCTIDHA VALKVHTAAL KVGLRIVYGN TTARLDTFVN GVTPGSSRDL K VIAGPISA AFSPFDHKVV IRKGLVYNYD FPEYGAMNPG AFGDIQASSL DATDIVARTD IRLLKPSVKN IHVPYTQAVS GY EMWKNNS GRPLQETAPF GCKIEVEPLR ATNCAYGHIP ISIDIPDAAF VRSSESPTIL EVSCTVADCI YSADFGGSLT LQY KANREG HCPVHSHSTT AVLKEATTHV TATGSITLHF STSSPQANFI VSLCGKKTTC NAECKPPADH IIGEPHKVDQ EFQA AVSKT SWNWLLALFG GASSLIVVGL IVLVCSSMLI NTRR UniProtKB: Structural polyprotein |
-分子 #2: Structural polyprotein
分子 | 名称: Structural polyprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() 株: CBA87 |
分子量 | 理論値: 45.393867 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: PYLGFCPYCR HSAPCFSPIK IENVWDESDD GSIRIQVSAQ FGYNQAGTAD VTKFRYMSYD HDHDIKEDSM EKLAISTSGP CRRLGHKGY FLLAQCPPGD SVTVSITSGA SENSCTVEKK IRRKFVGREE YLFPPVHGKL VKCHVYDHLK ETSAGYITMH R PGPHAYKS ...文字列: PYLGFCPYCR HSAPCFSPIK IENVWDESDD GSIRIQVSAQ FGYNQAGTAD VTKFRYMSYD HDHDIKEDSM EKLAISTSGP CRRLGHKGY FLLAQCPPGD SVTVSITSGA SENSCTVEKK IRRKFVGREE YLFPPVHGKL VKCHVYDHLK ETSAGYITMH R PGPHAYKS YLEEASGEVY IKPPSGKNVT YECKCGDYST GIVSTRTKMN GCTKAKQCIA YKRDQTKWVF NSPDLIRHTD HS VQGKLHI PFRLTPTVCP VPLAHTPTVT KWFKGITLHL TATRPTLLTT RKLGLRADAT AEWITGTTSR NFSVGREGLE YVW GNHEPV RVWAQESAPG DPHGWPHEII IHYYHRHPVY TVIVLCGVAL AILVGTASSA ACIAKARRDC LTPYALAPNA TVPT ALAVL CCI UniProtKB: Structural polyprotein |
-分子 #3: Capsid protein
分子 | 名称: Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: togavirin |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 16.712816 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: ESDKTFPIML NGQVNGYACV VGGRLMKPLH VEGKIDNEQL AAVKLKKASM YDLEYGDVPQ NMKSDTLQYT SDKPPGFYNW HHGAVQYEN GRFTVPRGVG GKGDSGRPIL DNRGRVVAIV LGGANEGTRT ALSVVTWNQK GVTIKDTPEG SEPW UniProtKB: Structural polyprotein |
-分子 #4: Protocadherin-10
分子 | 名称: Protocadherin-10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 11.866213 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: QLHYTVQEEQ EHGTFVGNIA EDLGLDITKL SARGFQTVPN SRTPYLDLNL ETGVLYVNEK IDREQICKQS PSCVLHLEVF LENPLELFQ VEIEVLDIND NPPSF UniProtKB: Protocadherin-10 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
---|---|
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 52.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.1 µm 最小 デフォーカス(公称値): 0.7000000000000001 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |