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万見
- EMDB-46993: Bovine Arp2/3 complex with N-WASP CA bound to Arp3 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46993
タイトルBovine Arp2/3 complex with N-WASP CA bound to Arp3
マップデータBovine Arp2/3 complex with N-WASP CA bound to Arp3
試料
  • 複合体: Arp 2/3 complex bound to NPFs
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5
    • タンパク質・ペプチド: WASP like actin nucleation promoting factor
  • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 3
  • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードactin / arp 2-3 complex / N-WASP / nucleation promoting factor / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle cell projection membrane / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / regulation of actin filament polymerization / Clathrin-mediated endocytosis / Neutrophil degranulation / positive regulation of actin filament polymerization ...muscle cell projection membrane / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / regulation of actin filament polymerization / Clathrin-mediated endocytosis / Neutrophil degranulation / positive regulation of actin filament polymerization / cilium assembly / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of lamellipodium assembly / actin filament polymerization / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / actin filament organization / cell projection / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / synaptic vesicle membrane / cell migration / site of double-strand break / lamellipodium / actin binding / cell cortex / cytoskeleton / neuron projection / postsynapse / endosome / focal adhesion / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily ...Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 superfamily / Arp2/3 complex, 34 kD subunit p34-Arc / ARP2/3 complex ARPC3 (21 kDa) subunit / ARP2/3 complex 20 kDa subunit (ARPC4) / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / WH2 domain profile. / WH2 domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / PH-like domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
WASP like actin nucleation promoting factor / Actin-related protein 2 / Actin-related protein 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Saks AJ / Barrie KR / Dominguez R
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM073791-19 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: NPF binding to Arp2 is allosterically linked to the release of ArpC5's N-terminal tail and conformational changes in Arp2/3 complex.
著者: Andrew J Saks / Kyle R Barrie / Grzegorz Rebowski / Roberto Dominguez /
要旨: Arp2/3 complex generates branched actin networks essential for numerous motile functions of the cell. It comprises seven subunits: actin-related proteins (Arps) 2 and 3 and five scaffolding subunits ...Arp2/3 complex generates branched actin networks essential for numerous motile functions of the cell. It comprises seven subunits: actin-related proteins (Arps) 2 and 3 and five scaffolding subunits (ArpC1-5). The complex adopts two major conformations: inactive, with the Arps interacting end-to-end, and active, with the Arps aligned side-by-side like subunits in the actin filament. Activation involves several cofactors, including ATP, WASP-family nucleation-promoting factors (NPFs), actin monomers, and the mother actin filament. NPFs bind to two sites, one on Arp2-ArpC1 and one on Arp3, delivering actin subunits at the barbed end of the Arps to initiate branch elongation. However, the mechanisms by which each NPF drives the equilibrium toward activation remain unclear. We present two cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of Arp2/3 complex at 2.9-Å resolution: one with NPFs bound to Arp3 and ArpC1 but not Arp2 and another with NPFs bound to Arp3 and Arp2-ArpC1. The structures reveal that NPF binding to Arp2 is allosterically linked to the release of ArpC5's N-terminal tail from Arp2 and conformational changes in Arp2, including closure of its ATP-binding cleft and partial rotation and translation toward its position in the active complex at the branch. Previous work identified another allosteric switch linking NPF binding to Arp3 with the release of its inhibitory C-terminal tail, which we also observe. In summary, both NPF-binding sites induce allosteric changes in Arp2/3 complex, collectively shifting the equilibrium toward activation.
履歴
登録2024年9月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月12日-
マップ公開2025年2月12日-
更新2025年8月27日-
現状2025年8月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46993.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46993.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Bovine Arp2/3 complex with N-WASP CA bound to Arp3
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 352 pix.
= 302.72 Å		0.86 Å/pix.
x 352 pix.
= 302.72 Å		0.86 Å/pix.
x 352 pix.
= 302.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.045
最小 - 最大0.0 - 0.23731111
平均 (標準偏差)0.0014028387 (±0.0063164695)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 302.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Arp 2/3 complex bound to NPFs

全体名称: Arp 2/3 complex bound to NPFs
要素
  • 複合体: Arp 2/3 complex bound to NPFs
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5
    • タンパク質・ペプチド: WASP like actin nucleation promoting factor
  • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 3
  • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Arp 2/3 complex bound to NPFs

超分子名称: Arp 2/3 complex bound to NPFs / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #3-#8
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 220 KDa

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分子 #1: Actin-related protein 3

分子名称: Actin-related protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 46.704133 KDa
配列文字列: GRLPACVVDC GTGYTKLGYA GNTEPQFIIP SCIAIKESAK VGDQAQRRVM KGVDDLDFFI GDEAIEKPTY ATKWPIRHGI VEDWDLMER FMEQVIFKYL RAEPEDHYFL LTEPPLNTPE NREYTAEIMF ESFNVPGLYI AVQAVLALAA SWTSRQVGER T LTGTVIDS ...文字列:
GRLPACVVDC GTGYTKLGYA GNTEPQFIIP SCIAIKESAK VGDQAQRRVM KGVDDLDFFI GDEAIEKPTY ATKWPIRHGI VEDWDLMER FMEQVIFKYL RAEPEDHYFL LTEPPLNTPE NREYTAEIMF ESFNVPGLYI AVQAVLALAA SWTSRQVGER T LTGTVIDS GDGVTHVIPV AEGYVIGSCI KHIPIAGRDI TYFIQQLLRD REVGIPPEQS LETAKAVKER YSYVCPDLVK EF NKYDTDG SKWIKQYTGI NAISKKEFSI DVGYERFLGP EIFFHPEFAN PDFTQPISEV VDEVIQNCPI DVRRPLYKNI VLS GGSTMF RDFGRRLQRD LKRTVDARLK LSEELSGGRL KPKPIDVQVI THHMQRYAVW FGGSMLASTP EFYQVCHTKK DYEE IGPSI CRHNPV

UniProtKB: Actin-related protein 3

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分子 #2: Actin-related protein 2

分子名称: Actin-related protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 44.362152 KDa
配列文字列: MDSQGRKVVV CDNGTGFVKC GYAGSNFPEH IFPALVGRPI IRSTTKVGNI EIKDLMVGDE ASELRSMLEV NYPMENGIVR NWDDMKHLW DYTFGPEKLN IDTRNCKILL TEPPMNPTKN REKIVEVMFE TYQFSGVYVA IQAVLTLYAQ GLLTGVVVDS G DGVTHICP ...文字列:
MDSQGRKVVV CDNGTGFVKC GYAGSNFPEH IFPALVGRPI IRSTTKVGNI EIKDLMVGDE ASELRSMLEV NYPMENGIVR NWDDMKHLW DYTFGPEKLN IDTRNCKILL TEPPMNPTKN REKIVEVMFE TYQFSGVYVA IQAVLTLYAQ GLLTGVVVDS G DGVTHICP VYEGFSLPHL TRRLDIAGRD ITRYLIKLLL LRGYAFNHSA DFETVRMIKE KLCYVGYNIE QEQKLALETT VL VESYTLP DGRIIKVGGE RFEAPEALFQ PHLINVEGVG VAELLFNTIQ AADIDTRSEF YKHIVLSGGS TMYPGLPSRL ERE LKQLYL ERVLKGDVEK LSKFKIRIED PPRRKHMVFL GGAVLADIMK DKDNFWMTRQ EYQEKGVRVL EKLG

UniProtKB: Actin-related protein 2

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分子 #3: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 41.594238 KDa
配列文字列: MSLHQFLLEP ITCHAWNRDR TQIALSPNNH EVHIYKKNGG QWVKAHELKE HNGHITGIDW APKSDRIVTC GADRNAYVWS QKDGVWKPT LVILRINRAA TFVKWSPLEN KFAVGSGARL ISVCYFESEN DWWVSKHIKK PIRSTVLSLD WHPNNVLLAA G SCDFKCRV ...文字列:
MSLHQFLLEP ITCHAWNRDR TQIALSPNNH EVHIYKKNGG QWVKAHELKE HNGHITGIDW APKSDRIVTC GADRNAYVWS QKDGVWKPT LVILRINRAA TFVKWSPLEN KFAVGSGARL ISVCYFESEN DWWVSKHIKK PIRSTVLSLD WHPNNVLLAA G SCDFKCRV FSAYIKEVDE KPASTPWGSK MPFGQLMSEF GGSGTGGWVH GVSFSASGSR LAWVSHDSTV SVADASKSVQ VS TLKTEFL PLLSVSFVSE NSVVAAGHDC CPMLFNYDDR GCLTFVSKLD IPKQSIQRNM SAMERFRNMD KRATTEDRNT ALE TLHQNS ITQVSIYEVD KQDCRKFCTT GIDGAMTIWD FKTLESSIQG LRIM

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A

+
分子 #4: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 32.672973 KDa
配列文字列: MILLEVNNRI IEETLALKFE NAAAGNKPEA VEVTFADFDG VLYHISNPNG DKTKVMVSIS LKFYKELQAH GADELLKRVY GSYLVNPES GYNVSLLYDL ENLPASKDSI VHQAGMLKRN CFASVFEKYF QFQEEGKEGE NRAVIHYRDD ETMYVESKKD R VTVVFSTV ...文字列:
MILLEVNNRI IEETLALKFE NAAAGNKPEA VEVTFADFDG VLYHISNPNG DKTKVMVSIS LKFYKELQAH GADELLKRVY GSYLVNPES GYNVSLLYDL ENLPASKDSI VHQAGMLKRN CFASVFEKYF QFQEEGKEGE NRAVIHYRDD ETMYVESKKD R VTVVFSTV FKDDDDVVIG KVFMQEFKEG RRASHTAPQV LFSHREPPLE LKDTDAAVGD NIGYITFVLF PRHTNASARD NT INLIHTF RDYLHYHIKC SKAYIHTRMR AKTSDFLKVL NRARPDAE

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2

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分子 #5: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 20.256287 KDa
配列文字列:
PAYHSSLMDP DTKLIGNMAL LPIRSQFKGP APRETKDTDI VDEAIYYFKA NVFFKNYEIK NEADRTLIYI TLYISECLKK LQKCNSKSQ GEKEMYTLGI TNFPIPGEPG FPLNAIYAKP ANKQEDEVMR AYLQQLRQET GLRLCEKVFD PQNDKPSKWW T CFVKRQFM NKSLSGP

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3

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分子 #6: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 19.565852 KDa
配列文字列:
TATLRPYLSA VRATLQAALC LENFSSQVVE RHNKPEVEVR SSKELLLQPV TISRNEKEKV LIEGSINSVR VSIAVKQADE IEKILCHKF MRFMMMRAEN FFILRRKPVE GYDISFLITN FHTEQMYKHK LVDFVIHFME EIDKEISEMK LSVNARARIV A EEFLKNF

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4

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分子 #7: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 15.589517 KDa
配列文字列:
SSARFRKVDV GEYDENKFVD EEDGGDGQAG PDEGEVDSCL RQGNMTAALQ AALKNPPINT KSQAVKDRAG SIVLKVLISF KANDIEKAV QSLDKNGVDL LMKYIYKGFE SPSDNSSAVL LQWHEKALAA GGVGSIVRVL TARKTV

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5

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分子 #8: WASP like actin nucleation promoting factor

分子名称: WASP like actin nucleation promoting factor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 4.778878 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGIVGALMEV MQKRSKAIHS SDEDEDEEEE EDFEDDDEWE D

UniProtKB: WASP like actin nucleation promoting factor

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分子 #9: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #10: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: OTHER / 平均電子線量: 47.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 292625
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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