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- EMDB-45206: Reconstituted P400 Subcomplex of the human TIP60 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45206
タイトルReconstituted P400 Subcomplex of the human TIP60 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Reconstituted P400 Subcomplex of the human TIP60 complex
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 1
    • タンパク質・ペプチド: Enhancer of polycomb homolog 1
    • タンパク質・ペプチド: Actin-like protein 6A
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 2
    • タンパク質・ペプチド: E1A-binding protein p400
    • タンパク質・ペプチド: DNA methyltransferase 1-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードcomplex / chromatin regulator / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / piccolo histone acetyltransferase complex / promoter-enhancer loop anchoring activity / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of transepithelial transport / histone chaperone activity / sperm DNA condensation ...ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / piccolo histone acetyltransferase complex / promoter-enhancer loop anchoring activity / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of transepithelial transport / histone chaperone activity / sperm DNA condensation / establishment of protein localization to chromatin / morphogenesis of a polarized epithelium / bBAF complex / postsynaptic actin cytoskeleton organization / npBAF complex / nBAF complex / protein localization to adherens junction / R2TP complex / brahma complex / postsynaptic actin cytoskeleton / dynein axonemal particle / Tat protein binding / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / chromatin-protein adaptor activity / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / GBAF complex / protein antigen binding / dense body / Formation of annular gap junctions / Swr1 complex / regulation of G0 to G1 transition / neural retina development / Gap junction degradation / Cell-extracellular matrix interactions / Folding of actin by CCT/TriC / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / apical protein localization / regulation of double-strand break repair / adherens junction assembly / regulation of nucleotide-excision repair / Ino80 complex / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / blastocyst formation / RHOF GTPase cycle / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Adherens junctions interactions / tight junction / enzyme-substrate adaptor activity / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / regulation of norepinephrine uptake / Interaction between L1 and Ankyrins / protein folding chaperone complex / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / box C/D snoRNP assembly / ATP-dependent chromatin remodeler activity / positive regulation of double-strand break repair / regulation of synaptic vesicle endocytosis / apical junction complex / positive regulation of T cell differentiation / establishment or maintenance of cell polarity / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of gene expression, epigenetic / spinal cord development / cortical cytoskeleton / maintenance of blood-brain barrier / regulation of chromosome organization / positive regulation of stem cell population maintenance / NuA4 histone acetyltransferase complex / nitric-oxide synthase binding / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Transcriptional Regulation by E2F6 / regulation of DNA replication / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Recycling pathway of L1 / kinesin binding / brush border / somatic stem cell population maintenance / calyx of Held / TFIID-class transcription factor complex binding / negative regulation of cell differentiation / regulation of embryonic development / MLL1 complex / Telomere Extension By Telomerase / spermatid development / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of myoblast differentiation / regulation of DNA repair / histone acetyltransferase activity / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development
類似検索 - 分子機能
Enhancer of polycomb, C-terminal / Enhancer of Polycomb C-terminus / Vps72/YL1, N-terminal / Vps72/YL1 family / YL1 nuclear protein / DNA methyltransferase 1-associated 1 / DNA methyltransferase 1-associated protein 1 (DMAP1) / E1A-binding protein p400, N-terminal / E1A-binding protein p400, N-terminal / SWR1-complex protein 4/DNA methyltransferase 1-associated protein 1 ...Enhancer of polycomb, C-terminal / Enhancer of Polycomb C-terminus / Vps72/YL1, N-terminal / Vps72/YL1 family / YL1 nuclear protein / DNA methyltransferase 1-associated 1 / DNA methyltransferase 1-associated protein 1 (DMAP1) / E1A-binding protein p400, N-terminal / E1A-binding protein p400, N-terminal / SWR1-complex protein 4/DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / DAMP1, SANT/Myb-like domain / SANT/Myb-like domain of DAMP1 / Enhancer of polycomb protein / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain / Myb-like domain profile. / domain in helicases and associated with SANT domains / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / SANT/Myb domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Helicase conserved C-terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-like protein 6A / Actin, cytoplasmic 1 / Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog / E1A-binding protein p400 / Enhancer of polycomb homolog 1 / DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / RuvB-like 2 / RuvB-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Yang Z / Mameri A / Florez Ariza AJ / Cote J / Nogales E
資金援助 米国, カナダ, 5件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Canada Research Chairs カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada) カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the human NuA4/TIP60 acetyltransferase and chromatin remodeling complex.
著者: Zhenlin Yang / Amel Mameri / Claudia Cattoglio / Catherine Lachance / Alfredo Jose Florez Ariza / Jie Luo / Jonathan Humbert / Deepthi Sudarshan / Arul Banerjea / Maxime Galloy / Amélie ...著者: Zhenlin Yang / Amel Mameri / Claudia Cattoglio / Catherine Lachance / Alfredo Jose Florez Ariza / Jie Luo / Jonathan Humbert / Deepthi Sudarshan / Arul Banerjea / Maxime Galloy / Amélie Fradet-Turcotte / Jean-Philippe Lambert / Jeff A Ranish / Jacques Côté / Eva Nogales /
要旨: The human NuA4/TIP60 co-activator complex, a fusion of the yeast SWR1 and NuA4 complexes, both incorporates the histone variant H2A.Z into nucleosomes and acetylates histones H4/H2A/H2A.Z to regulate ...The human NuA4/TIP60 co-activator complex, a fusion of the yeast SWR1 and NuA4 complexes, both incorporates the histone variant H2A.Z into nucleosomes and acetylates histones H4/H2A/H2A.Z to regulate gene expression and maintain genome stability. Our cryo-electron microscopy studies show that, within the NuA4/TIP60 complex, the EP400 subunit serves as a scaffold holding the different functional modules in specific positions, creating a unique arrangement of the ARP module. EP400 interacts with the TRRAP subunit using a footprint that overlaps with that of the SAGA acetyltransferase complex, preventing the formation of a hybrid complex. Loss of the TRRAP subunit leads to mislocalization of NuA4/TIP60, resulting in the redistribution of H2A.Z and its acetylation across the genome, emphasizing the dual functionality of NuA4/TIP60 as a single macromolecular assembly.
履歴
登録2024年6月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年8月21日-
マップ公開2024年8月21日-
更新2024年8月21日-
現状2024年8月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45206.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45206.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 204.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 377 pix.
= 377. Å		1 Å/pix.
x 377 pix.
= 377. Å		1 Å/pix.
x 377 pix.
= 377. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.4
最小 - 最大-0.8212818 - 21.006815
平均 (標準偏差)0.010135023 (±0.5691748)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ377377377
Spacing377377377
セルA=B=C: 377.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_45206_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_45206_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Reconstituted P400 Subcomplex of the human TIP60 complex

全体名称: Reconstituted P400 Subcomplex of the human TIP60 complex
要素
  • 複合体: Reconstituted P400 Subcomplex of the human TIP60 complex
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 1
    • タンパク質・ペプチド: Enhancer of polycomb homolog 1
    • タンパク質・ペプチド: Actin-like protein 6A
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 2
    • タンパク質・ペプチド: E1A-binding protein p400
    • タンパク質・ペプチド: DNA methyltransferase 1-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Reconstituted P400 Subcomplex of the human TIP60 complex

超分子名称: Reconstituted P400 Subcomplex of the human TIP60 complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: RuvB-like 1

分子名称: RuvB-like 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.296914 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLAG PPGTGKTALA LAIAQELGS KVPFCPMVGS EVYSTEIKKT EVLMENFRRA IGLRIKETKE VYEGEVTELT PCETENPMGG YGKTISHVII G LKTAKGTK ...文字列:
MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLAG PPGTGKTALA LAIAQELGS KVPFCPMVGS EVYSTEIKKT EVLMENFRRA IGLRIKETKE VYEGEVTELT PCETENPMGG YGKTISHVII G LKTAKGTK QLKLDPSIFE SLQKERVEAG DVIYIEANSG AVKRQGRCDT YATEFDLEAE EYVPLPKGDV HKKKEIIQDV TL HDLDVAN ARPQGGQDIL SMMGQLMKPK KTEITDKLRG EINKVVNKYI DQGIAELVPG VLFVDEVHML DIECFTYLHR ALE SSIAPI VIFASNRGNC VIRGTEDITS PHGIPLDLLD RVMIIRTMLY TPQEMKQIIK IRAQTEGINI SEEALNHLGE IGTK TTLRY SVQLLTPANL LAKINGKDSI EKEHVEEISE LFYDAKSSAK ILADQQDKYM K

UniProtKB: RuvB-like 1

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分子 #2: Enhancer of polycomb homolog 1

分子名称: Enhancer of polycomb homolog 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 93.589172 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSKLSFRARA LDASKPLPVF RCEDLPDLHE YASINRAVPQ MPTGMEKEEE SEHHLQRAIS AQQVYGEKRD NMVIPVPEAE SNIAYYESI YPGEFKMPKQ LIHIQPFSLD AEQPDYDLDS EDEVFVNKLK KKMDICPLQF EEMIDRLEKG SGQQPVSLQE A KLLLKEDD ...文字列:
MSKLSFRARA LDASKPLPVF RCEDLPDLHE YASINRAVPQ MPTGMEKEEE SEHHLQRAIS AQQVYGEKRD NMVIPVPEAE SNIAYYESI YPGEFKMPKQ LIHIQPFSLD AEQPDYDLDS EDEVFVNKLK KKMDICPLQF EEMIDRLEKG SGQQPVSLQE A KLLLKEDD ELIREVYEYW IKKRKNCRGP SLIPSVKQEK RDGSSTNDPY VAFRRRTEKM QTRKNRKNDE ASYEKMLKLR RD LSRAVTI LEMIKRREKS KRELLHLTLE IMEKRYNLGD YNGEIMSEVM AQRQPMKPTY AIPIIPITNS SQFKHQEAMD VKE FKVNKQ DKADLIRPKR KYEKKPKVLP SSAAATPQQT SPAALPVFNA KDLNQYDFPS SDEEPLSQVL SGSSEAEEDN DPDG PFAFR RKAGCQYYAP HLDQTGNWPW TSPKDGGLGD VRYRYCLTTL TVPQRCIGFA RRRVGRGGRV LLDRAHSDYD SVFHH LDLE MLSSPQHSPV NQFANTSETN TSDKSFSKDL SQILVNIKSC RWRHFRPRTP SLHDSDNDEL SCRKLYRSIN RTGTAQ PGT QTCSTSTQSK SSSGSAHFAF TAEQYQQHQQ QLALMQKQQL AQIQQQQANS NSSTNTSQNL ASNQQKSGFR LNIQGLE RT LQGFVSKTLD SASAQFAASA LVTSEQLMGF KMKDDVVLGI GVNGVLPASG VYKGLHLSST TPTALVHTSP STAGSALL Q PSNITQTSSS HSALSHQVTA ANSATTQVLI GNNIRLTVPS SVATVNSIAP INARHIPRTL SAVPSSALKL AAAANCQVS KVPSSSSVDS VPRENHESEK PALNNIADNT VAMEVT

UniProtKB: Enhancer of polycomb homolog 1

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分子 #3: Actin-like protein 6A

分子名称: Actin-like protein 6A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.509812 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSGGVYGGDE VGALVFDIGS YTVRAGYAGE DCPKVDFPTA IGMVVERDDG STLMEIDGDK GKQGGPTYYI DTNALRVPRE NMEAISPLK NGMVEDWDSF QAILDHTYKM HVKSEASLHP VLMSEAPWNT RAKREKLTEL MFEHYNIPAF FLCKTAVLTA F ANGRSTGL ...文字列:
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UniProtKB: Actin-like protein 6A

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分子 #4: RuvB-like 2

分子名称: RuvB-like 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.222465 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MATVTATTKV PEIRDVTRIE RIGAHSHIRG LGLDDALEPR QASQGMVGQL AARRAAGVVL EMIREGKIAG RAVLIAGQPG TGKTAIAMG MAQALGPDTP FTAIAGSEIF SLEMSKTEAL TQAFRRSIGV RIKEETEIIE GEVVEIQIDR PATGTGSKVG K LTLKTTEM ...文字列:
MATVTATTKV PEIRDVTRIE RIGAHSHIRG LGLDDALEPR QASQGMVGQL AARRAAGVVL EMIREGKIAG RAVLIAGQPG TGKTAIAMG MAQALGPDTP FTAIAGSEIF SLEMSKTEAL TQAFRRSIGV RIKEETEIIE GEVVEIQIDR PATGTGSKVG K LTLKTTEM ETIYDLGTKM IESLTKDKVQ AGDVITIDKA TGKISKLGRS FTRARDYDAM GSQTKFVQCP DGELQKRKEV VH TVSLHEI DVINSRTQGF LALFSGDTGE IKSEVREQIN AKVAEWREEG KAEIIPGVLF IDEVHMLDIE SFSFLNRALE SDM APVLIM ATNRGITRIR GTSYQSPHGI PIDLLDRLLI VSTTPYSEKD TKQILRIRCE EEDVEMSEDA YTVLTRIGLE TSLR YAIQL ITAASLVCRK RKGTEVQVDD IKRVYSLFLD ESRSTQYMKE YQDAFLFNEL KGETMDTS

UniProtKB: RuvB-like 2

+
分子 #5: E1A-binding protein p400

分子名称: E1A-binding protein p400 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 343.867312 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MHHGTGPQNV QHQLQRSRAC PGSEGEEQPA HPNPPPSPAA PFAPSASPSA PQSPSYQIQQ LMNRSPATGQ NVNITLQSVG PVVGGNQQI TLAPLPLPSP TSPGFQFSAQ PRRFEHGSPS YIQVTSPLSQ QVQTQSPTQP SPGPGQALQN VRAGAPGPGL G LCSSSPTG ...文字列:
MHHGTGPQNV QHQLQRSRAC PGSEGEEQPA HPNPPPSPAA PFAPSASPSA PQSPSYQIQQ LMNRSPATGQ NVNITLQSVG PVVGGNQQI TLAPLPLPSP TSPGFQFSAQ PRRFEHGSPS YIQVTSPLSQ QVQTQSPTQP SPGPGQALQN VRAGAPGPGL G LCSSSPTG GFVDASVLVR QISLSPSSGG HFVFQDGSGL TQIAQGAQVQ LQHPGTPITV RERRPSQPHT QSGGTIHHLG PQ SPAAAGG AGLQPLASPS HITTANLPPQ ISSIIQGQLV QQQQVLQGPP LPRPLGFERT PGVLLPGAGG AAGFGMTSPP PPT SPSRTA VPPGLSSLPL TSVGNTGMKK VPKKLEEIPP ASPEMAQMRK QCLDYHYQEM QALKEVFKEY LIELFFLQHF QGNM MDFLA FKKKHYAPLQ AYLRQNDLDI EEEEEEEEEE EEKSEVINDE VKVVTGKDGQ TGTPVAIATQ LPPKVSAAFS SQQQP FQQA LAGSLVAGAG STVETDLFKR QQAMPSTGMA EQSKRPRLEV GHQGVVFQHP GADAGVPLQQ LMPTAQGGMP PTPQAA QLA GQRQSQQQYD PSTGPPVQNA ASLHTPLPQL PGRLPPAGVP TAALSSALQF AQQPQVVEAQ TQLQIPVKTQ QPNVPIP AP PSSQLPIPPS QPAQLALHVP TPGKVQVQAS QLSSLPQMVA STRLPVDPAP PCPRPLPTSS TSSLAPVSGS GPGPSPAR S SPVNRPSSAT NKALSPVTSR TPGVVASAPT KPQSPAQNAT SSQDSSQDTL TEQITLENQV HQRIAELRKA GLWSQRRLP KLQEAPRPKS HWDYLLEEMQ WMATDFAQER RWKVAAAKKL VRTVVRHHEE KQLREERGKK EEQSRLRRIA ASTAREIECF WSNIEQVVE IKLRVELEEK RKKALNLQKV SRRGKELRPK GFDALQESSL DSGMSGRKRK ASISLTDDEV DDEEETIEEE E ANEGVVDH QTELSNLAKE AELPLLDLMK LYEGAFLPSS QWPRPKPDGE DTSGEEDADD CPGDRESRKD LVLIDSLFIM DQ FKAAERM NIGKPNAKDI ADVTAVAEAI LPKGSARVTT SVKFNAPSLL YGALRDYQKI GLDWLAKLYR KNLNGILADE AGL GKTVQI IAFFAHLACN EGNWGPHLVV VRSCNILKWE LELKRWCPGL KILSYIGSHR ELKAKRQEWA EPNSFHVCIT SYTQ FFRGL TAFTRVRWKC LVIDEMQRVK GMTERHWEAV FTLQSQQRLL LIDSPLHNTF LELWTMVHFL VPGISRPYLS SPLRA PSEE SQDYYHKVVI RLHRVTQPFI LRRTKRDVEK QLTKKYEHVL KCRLSNRQKA LYEDVILQPG TQEALKSGHF VNVLSI LVR LQRICNHPGL VEPRHPGSSY VAGPLEYPSA SLILKALERD FWKEADLSMF DLIGLENKIT RHEAELLSKK KIPRKLM EE ISTSAAPAAR PAAAKLKASR LFQPVQYGQK PEGRTVAFPS THPPRTAAPT TASAAPQGPL RGRPPIATFS ANPEAKAA A APFQTSQASA SAPRHQPASA SSTAASPAHP AKLRAQTTAQ ASTPGQPPPQ PQAPSHAAGQ SALPQRLVLP SQAQARLPS GEVVKIAQLA SITGPQSRVA QPETPVTLQF QGSKFTLSHS QLRQLTAGQP LQLQGSVLQI VSAPGQPYLR APGPVVMQTV SQAGAVHGA LGSKPPAGGP SPAPLTPQVG VPGRVAVNAL AVGEPGTASK PASPIGGPTQ EEKTRLLKER LDQIYLVNER R CSQAPVYG RDLLRICALP SHGRVQWRGS LDGRRGKEAG PAHSYTSSSE SPSELMLTLC RCGESLQDVI DRVAFVIPPV VA APPSLRV PRPPPLYSHR MRILRQGLRE HAAPYFQQLR QTTAPRLLQF PELRLVQFDS GKLEALAILL QKLKSEGRRV LIL SQMILM LDILEMFLNF HYLTYVRIDE NASSEQRQEL MRSFNRDRRI FCAILSTHSR TTGINLVEAD TVVFYDNDLN PVMD AKAQE WCDRIGRCKD IHIYRLVSGN SIEEKLLKNG TKDLIREVAA QGNDYSMAFL TQRTIQELFE VYSPMDDAGF PVKAE EFVV LSQEPSVTET IAPKIARPFI EALKSIEYLE EDAQKSAQEG VLGPHTDALS SDSENMPCDE EPSQLEELAD FMEQLT PIE KYALNYLELF HTSIEQEKER NSEDAVMTAV RAWEFWNLKT LQEREARLRL EQEEAELLTY TREDAYSMEY VYEDVDG QT EVMPLWTPPT PPQDDSDIYL DSVMCLMYEA TPIPEAKLPP VYVRKERKRH KTDPSAAGRK KKQRHGEAVV PPRSLFDR A TPGLLKIRRE GKEQKKNILL KQQVPFAKPL PTFAKPTAEP GQDNPEWLIS EDWALLQAVK QLLELPLNLT IVSPAHTPN WDLVSDVVNS CSRIYRSSKQ CRNRYENVII PREEGKSKNN RPLRTSQIYA QDENATHTQL YTSHFDLMKM TAGKRSPPIK PLLGMNPFQ KNPKHASVLA ESGINYDKPL PPIQVASLRA ERIAKEKKAL ADQQKAQQPA VAQPPPPQPQ PPPPPQQPPP P LPQPQAAG SQPPAGPPAV QPQPQPQPQT QPQPVQAPAK AQPAITTGGS AAVLAGTIKT SVTGTSMPTG AVSGNVIVNT IA GVPAATF QSINKRLASP VAPGALTTPG GSAPAQVVHT QPPPRAVGSP ATATPDLVSM ATTQGVRAVT SVTASAVVTT NLT PVQTPA RSLVPQVSQA TGVQLPGKTI TPAHFQLLRQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQTT TTSQVQVPQI QGQA QSPAQ IKAVGKLTPE HLIKMQKQKL QMPPQPPPPQ AQSAPPQPTA QVQVQTSQPP QQQSPQLTTV TAPRPGALLT GTTVA NLQV ARLTRVPTSQ LQAQGQMQTQ APQPAQVALA KPPVVSVPAA VVSSPGVTTL PMNVAGISVA IGQPQKAAGQ TVVAQP VHM QQLLKLKQQA VQQQKAIQPQ AAQGPAAVQQ KITAQQITTP GAQQKVAYAA QPALKTQFLT TPISQAQKLA GAQQVQT QI QVAKLPQVVQ QQTPVASIQQ VASASQQASP QTVALTQATA AGQQVQMIPA VTATAQVVQQ KLIQQQVVTT ASAPLQTP G APNPAQVPAS SDSPSQQPKL QMRVPAVRLK TPTKPPCQ

UniProtKB: E1A-binding protein p400

+
分子 #6: DNA methyltransferase 1-associated protein 1

分子名称: DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 53.090699 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MATGADVRDI LELGGPEGDA ASGTISKKDI INPDKKKSKK SSETLTFKRP EGMHREVYAL LYSDKKDAPP LLPSDTGQGY RTVKAKLGS KKVRPWKWMP FTNPARKDGA MFFHWRRAAE EGKDYPFARF NKTVQVPVYS EQEYQLYLHD DAWTKAETDH L FDLSRRFD ...文字列:
MATGADVRDI LELGGPEGDA ASGTISKKDI INPDKKKSKK SSETLTFKRP EGMHREVYAL LYSDKKDAPP LLPSDTGQGY RTVKAKLGS KKVRPWKWMP FTNPARKDGA MFFHWRRAAE EGKDYPFARF NKTVQVPVYS EQEYQLYLHD DAWTKAETDH L FDLSRRFD LRFVVIHDRY DHQQFKKRSV EDLKERYYHI CAKLANVRAV PGTDLKIPVF DAGHERRRKE QLERLYNRTP EQ VAEEEYL LQELRKIEAR KKEREKRSQD LQKLITAADT TAEQRRTERK APKKKLPQKK EAEKPAVPET AGIKFPDFKS AGV TLRSQR MKLPSSVGQK KIKALEQMLL ELGVELSPTP TEELVHMFNE LRSDLVLLYE LKQACANCEY ELQMLRHRHE ALAR AGVLG GPATPASGPG PASAEPAVTE PGLGPDPKDT IIDVVGAPLT PNSRKRRESA SSSSSVKKAK KP

UniProtKB: DNA methyltransferase 1-associated protein 1

+
分子 #7: Actin, cytoplasmic 1

分子名称: Actin, cytoplasmic 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.78266 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG ...文字列:
MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG YALPHAILRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFTTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFEQEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PEALFQPSFL GMESCGIHET TFNSIMKCDV DIRKDLYANT VLSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ISKQEYDESG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 1

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分子 #8: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog

分子名称: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.658363 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSLAGGRAPR KTAGNRLSGL LEAEEEDEFY QTTYGGFTEE SGDDEYQGDQ SDTEDEVDSD FDIDEGDEPS SDGEAEEPRR KRRVVTKAY KEPLKSLRPR KVNTPAGSSQ KAREEKALLP LELQDDGSDS RKSMRQSTAE HTRQTFLRVQ ERQGQSRRRK G PHCERPLT ...文字列:
MSLAGGRAPR KTAGNRLSGL LEAEEEDEFY QTTYGGFTEE SGDDEYQGDQ SDTEDEVDSD FDIDEGDEPS SDGEAEEPRR KRRVVTKAY KEPLKSLRPR KVNTPAGSSQ KAREEKALLP LELQDDGSDS RKSMRQSTAE HTRQTFLRVQ ERQGQSRRRK G PHCERPLT QEELLREAKI TEELNLRSLE TYERLEADKK KQVHKKRKCP GPIITYHSVT VPLVGEPGPK EENVDIEGLD PA PSVSALT PHAGTGPVNP PARCSRTFIT FSDDATFEEW FPQGRPPKVP VREVCPVTHR PALYRDPVTD IPYATARAFK IIR EAYKKY ITAHGLPPTA SALGPGPPPP EPLPGSGPRA LRQKIVIK

UniProtKB: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog

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分子 #9: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 7 / 式: AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #10: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: 4D-STEM / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 166442
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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