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- EMDB-44351: Synaptic Vesicle V-ATPase with synaptophysin and SidK, State 3, V1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44351
タイトルSynaptic Vesicle V-ATPase with synaptophysin and SidK, State 3, V1
マップデータ
試料
  • 複合体: Synaptic Vesicle V-ATPase with synaptophysin and SidK, State 3, V1
    • タンパク質・ペプチド: H(+)-transporting two-sector ATPase
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
    • タンパク質・ペプチド: ATPase H+-transporting V1 subunit D
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit E 1
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit F
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit G
    • タンパク質・ペプチド: SidK
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードMmebrane / Synaptic / Complex / PROTON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


Ion channel transport / Transferrin endocytosis and recycling / Amino acids regulate mTORC1 / Insulin receptor recycling / cellular response to increased oxygen levels / proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / synaptic vesicle lumen acidification / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / P-type proton-exporting transporter activity / clathrin-coated vesicle membrane ...Ion channel transport / Transferrin endocytosis and recycling / Amino acids regulate mTORC1 / Insulin receptor recycling / cellular response to increased oxygen levels / proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / synaptic vesicle lumen acidification / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / P-type proton-exporting transporter activity / clathrin-coated vesicle membrane / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / protein localization to cilium / vacuolar acidification / regulation of cellular pH / ROS and RNS production in phagocytes / Neutrophil degranulation / ATPase complex / microvillus / cilium assembly / transmembrane transporter complex / H+-transporting two-sector ATPase / ATP metabolic process / ruffle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / secretory granule / cilium / synaptic vesicle membrane / melanosome / ATPase binding / intracellular iron ion homeostasis / endosome / apical plasma membrane / centrosome / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATPase, V1 complex, subunit A / ATPase, V1 complex, subunit B / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F ...ATPase, V1 complex, subunit A / ATPase, V1 complex, subunit B / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
H(+)-transporting two-sector ATPase / V-type proton ATPase subunit F / V-type proton ATPase subunit B, brain isoform / Type IV secretion protein Dot / V-type proton ATPase subunit D / V-type proton ATPase subunit E 1 / V-type proton ATPase subunit G
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Legionella pneumophila subsp. pneumophila str. Philadelphia 1 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Coupland EM / Rubinstein JL
資金援助 カナダ, 1件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT166152 カナダ
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: High-resolution electron cryomicroscopy of V-ATPase in native synaptic vesicles.
著者: Claire E Coupland / Ryan Karimi / Stephanie A Bueler / Yingke Liang / Gautier M Courbon / Justin M Di Trani / Cassandra J Wong / Rayan Saghian / Ji-Young Youn / Lu-Yang Wang / John L Rubinstein /
要旨: Intercellular communication in the nervous system occurs through the release of neurotransmitters into the synaptic cleft between neurons. In the presynaptic neuron, the proton pumping vesicular- or ...Intercellular communication in the nervous system occurs through the release of neurotransmitters into the synaptic cleft between neurons. In the presynaptic neuron, the proton pumping vesicular- or vacuolar-type ATPase (V-ATPase) powers neurotransmitter loading into synaptic vesicles (SVs), with the V complex dissociating from the membrane region of the enzyme before exocytosis. We isolated SVs from rat brain using SidK, a V-ATPase-binding bacterial effector protein. Single-particle electron cryomicroscopy allowed high-resolution structure determination of V-ATPase within the native SV membrane. In the structure, regularly spaced cholesterol molecules decorate the enzyme's rotor and the abundant SV protein synaptophysin binds the complex stoichiometrically. ATP hydrolysis during vesicle loading results in a loss of the V region of V-ATPase from the SV membrane, suggesting that loading is sufficient to induce dissociation of the enzyme.
履歴
登録2024年3月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月3日-
マップ公開2024年7月3日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44351.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44351.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 300 pix.
= 309. Å		1.03 Å/pix.
x 300 pix.
= 309. Å		1.03 Å/pix.
x 300 pix.
= 309. Å

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投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.16
最小 - 最大-1.2375065 - 1.5259535
平均 (標準偏差)0.0011487063 (±0.052289516)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 309.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_44351_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_44351_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Synaptic Vesicle V-ATPase with synaptophysin and SidK, State 3, V1

全体名称: Synaptic Vesicle V-ATPase with synaptophysin and SidK, State 3, V1
要素
  • 複合体: Synaptic Vesicle V-ATPase with synaptophysin and SidK, State 3, V1
    • タンパク質・ペプチド: H(+)-transporting two-sector ATPase
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
    • タンパク質・ペプチド: ATPase H+-transporting V1 subunit D
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit E 1
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit F
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit G
    • タンパク質・ペプチド: SidK
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Synaptic Vesicle V-ATPase with synaptophysin and SidK, State 3, V1

超分子名称: Synaptic Vesicle V-ATPase with synaptophysin and SidK, State 3, V1
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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分子 #1: H(+)-transporting two-sector ATPase

分子名称: H(+)-transporting two-sector ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 71.483438 KDa
配列文字列: MCFKFKSDRA SGSGLGTDSA LRARAGKFST MDFSKLPKIR DEDKESTFGY VHGVSGPVVT ACDMAGAAMY ELVRVGHSEL VGEIIRLEG DMATIQVYEE TSGVSVGDPV LRTGKPLSVE LGPGIMGAIF DGIQRPLSDI SSQTQSIYIP RGVNVSALSR D IKWEFIPS ...文字列:
MCFKFKSDRA SGSGLGTDSA LRARAGKFST MDFSKLPKIR DEDKESTFGY VHGVSGPVVT ACDMAGAAMY ELVRVGHSEL VGEIIRLEG DMATIQVYEE TSGVSVGDPV LRTGKPLSVE LGPGIMGAIF DGIQRPLSDI SSQTQSIYIP RGVNVSALSR D IKWEFIPS KNLRVGSHIT GGDIYGIVNE NSLIKHKIML PPRSRGSVTY IAPPGNYDAS DVVLELEFEG VKEKLSMVQV WP VRQVRPV TEKLPANHPL LTGQRVLDAL FPCVQGGTTA IPGAFGCGKT VISQSLSKYS NSDVIIYVGC GERGNEMSEV LRD FPELTM EVDGKVESIM KRTALVANTS NMPVAAREAS IYTGITLSEY FRDMGYHVSM MADSTSRWAE ALREISGRLA EMPA DSGYP AYLGARLASF YERAGRVKCL GNPEREGSVS IVGAVSPPGG DFSDPVTSAT LGIVQVFWGL DKKLAQRKHF PSVNW LISY SKYMRALDEY YDKHFTEFVP LRTKAKEILQ EEEDLAEIVQ LVGKASLAET DKITLEVAKL IKDDFLQQNG YTPYDR FCP FYKTVGMLSN MISFYDMARR AVETTAQSDN KITWSIIREH MGEILYKLSS MKFKDPVKDG EAKIKADYAQ LLEDMQN AF RSLED

UniProtKB: H(+)-transporting two-sector ATPase

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分子 #2: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform

分子名称: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 56.61157 KDa
配列文字列: MALRAMRGIV NGAAPELPVP TGGPMAGARE QALAVSRNYL SQPRLTYKTV SGVNGPLVIL DHVKFPRYAE IVHLTLPDGT KRSGQVLEV SGSKAVVQVF EGTSGIDAKK TSCEFTGDIL RTPVSEDMLG RVFNGSGKPI DRGPVVLAED FLDIMGQPIN P QCRIYPEE ...文字列:
MALRAMRGIV NGAAPELPVP TGGPMAGARE QALAVSRNYL SQPRLTYKTV SGVNGPLVIL DHVKFPRYAE IVHLTLPDGT KRSGQVLEV SGSKAVVQVF EGTSGIDAKK TSCEFTGDIL RTPVSEDMLG RVFNGSGKPI DRGPVVLAED FLDIMGQPIN P QCRIYPEE MIQTGISAID GMNSIARGQK IPIFSAAGLP HNEIAAQICR QAGLVKKSKD VVDYSEENFA IVFAAMGVNM ET ARFFKSD FEENGSMDNV CLFLNLANDP TIERIITPRL ALTTAEFLAY QCEKHVLVIL TDMSSYAEAL REVSAAREEV PGR RGFPGY MYTDLATIYE RAGRVEGRNG SITQIPILTM PNDDITHPIP DLTGYITEGQ IYVDRQLHNR QIYPPINVLP SLSR LMKSA IGEGMTRKDH ADVSNQLYAC YAIGKDVQAM KAVVGEEALT SDDLLYLEFL QKFEKNFITQ GPYENRTVYE TLDIG WQLL RIFPKEMLKR IPQSTLSEFY PRDSAKH

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform

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分子 #3: ATPase H+-transporting V1 subunit D

分子名称: ATPase H+-transporting V1 subunit D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 28.35902 KDa
配列文字列: MSGKDRIEIF PSRMAQTIMK ARLKGAQTGR NLLKKKSDAL TLRFRQILKK IIETKMLMGE VMREAAFSLA EAKFTAGDFS TTVIQNVNK AQVKIRAKKD NVAGVTLPVF EHYHEGTDSY ELTGLARGGE QLAKLKRNYA KAVELLVELA SLQTSFVTLD E AIKITNRR ...文字列:
MSGKDRIEIF PSRMAQTIMK ARLKGAQTGR NLLKKKSDAL TLRFRQILKK IIETKMLMGE VMREAAFSLA EAKFTAGDFS TTVIQNVNK AQVKIRAKKD NVAGVTLPVF EHYHEGTDSY ELTGLARGGE QLAKLKRNYA KAVELLVELA SLQTSFVTLD E AIKITNRR VNAIEHVIIP RIERTLAYII TELDEREREE FYRLKKIQEK KKIIKEKSEK DLERRRAAGE VMEPANLLAE EK DEDLLFE

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit D

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分子 #4: V-type proton ATPase subunit E 1

分子名称: V-type proton ATPase subunit E 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 26.167453 KDa
配列文字列: MALSDADVQK QIKHMMAFIE QEANEKAEEI DAKAEEEFNI EKGRLVQTQR LKIMEYYEKK EKQIEQQKKI QMSNLMNQAR LKVLRARDD LITDLLNEAK QRLSKVVKDT TRYQVLLDGL VLQGLYQLLE PRMIVRCRKQ DFPLVKAAVQ KAIPMYKIAT K KDVDVQID ...文字列:
MALSDADVQK QIKHMMAFIE QEANEKAEEI DAKAEEEFNI EKGRLVQTQR LKIMEYYEKK EKQIEQQKKI QMSNLMNQAR LKVLRARDD LITDLLNEAK QRLSKVVKDT TRYQVLLDGL VLQGLYQLLE PRMIVRCRKQ DFPLVKAAVQ KAIPMYKIAT K KDVDVQID LEAYLPEDIA GGVEIYNGDR KIKVSNTLES RLDLIAQQMM PEVRGALFGA NANRKFLD

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit E 1

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分子 #5: V-type proton ATPase subunit F

分子名称: V-type proton ATPase subunit F / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 13.389262 KDa
配列文字列:
MAGRGKLIAV IGDEDTVTGF LLGGIGELNK NRHPNFLVVE KDTTINEIED TFRQFLNRDD IGIILINQYI AEMVRHALDA HQRSIPAVL EIPSKEHPYD AAKDSILRRA KGMFTAEDLR

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit F

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分子 #6: V-type proton ATPase subunit G

分子名称: V-type proton ATPase subunit G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 13.690476 KDa
配列文字列:
MASQSQGIQQ LLQAEKRAAE KVADARKRKA RRLKQAKEEA QMEVEQYRRE REQEFQSKQQ AAMGSQGNLS AEVEQATRRQ VQGMQSSQQ RNRERVLTQL LGMVCDVRPQ VHPNYRITV

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit G

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分子 #7: SidK

分子名称: SidK / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Legionella pneumophila subsp. pneumophila str. Philadelphia 1 (バクテリア)
分子量理論値: 65.505297 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSFIKVGIKM GGLTSEQYHS QVVGKIGYIA RCMQTIDPEN NLKKIREDYQ DVLIWAEKNY RFEEILEASK SGKCPNDLDA LSRRSLILQ ELLRLVSSIS PFKMKLDLIE SQYEKMKQHV NLWKSDYHVK LNQLNQLTDY LKNAAPTPKN NFLRAMTSVL Q MQIAQYGI ...文字列:
MSFIKVGIKM GGLTSEQYHS QVVGKIGYIA RCMQTIDPEN NLKKIREDYQ DVLIWAEKNY RFEEILEASK SGKCPNDLDA LSRRSLILQ ELLRLVSSIS PFKMKLDLIE SQYEKMKQHV NLWKSDYHVK LNQLNQLTDY LKNAAPTPKN NFLRAMTSVL Q MQIAQYGI TEDNEGINQL FKLGLHLLAM ANEKIDEQYH LFKGYVKDQP EESPFEGILP AEDQKILVKT MIDYAMPKLS SK VLQDKLS ALSSSDVLTK TLLDSIDRIV KENEKLNALS KVKLGKFGLD IREIEVIYSQ ALKISPQDAL QYTAQQCDAQ LLS MAFPDS QNYIIESISN KKVKTIAELI HSKEFIYQII KTEVFKQVDP NEKIRLQAAT ELYQLLGRIM DKQINLFTKM NLEQ INEYI QTKTKAILDK IPERVELLTF MGFEIPTFKG IETLMTDISH SQDNETLAIA QEFYTNIKNA KNQLLGDKLI EDITP QDVE KFFNQCSQYG SEAAEKLADN RPVLTKIADI LTAIARWAIS LIGFNTPPQF LAPTRTCVDQ VSDEITKIKL KLEDTL GSL QKVQEESLSL

UniProtKB: Type IV secretion protein Dot

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分子 #8: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
平均電子線量: 37.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 1.9000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 198533
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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