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- EMDB-44184: Filament of Tau in complex with D-TLKIVWI, a D-peptide that disag... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44184
タイトルFilament of Tau in complex with D-TLKIVWI, a D-peptide that disaggregates Alzheimer's Paired Helical Filaments, determined by Cryo-EM
マップデータ
試料
  • 複合体: Tau PHF - D-TLKIVWI Complex
    • 複合体: Tau PHF
      • タンパク質・ペプチド: Microtubule-associated protein tau
    • 複合体: D-TLKIVWI
      • タンパク質・ペプチド: DTH-DLE-DLY-DIL-DVA-DTR-DIL
  • リガンド: {[-(BIS-CARBOXYMETHYL-AMINO)-ETHYL]-CARBOXYMETHYL-AMINO}-ACETIC ACID
キーワードAlzheimer's disease / Tau / fibril / cryo-EM / helix / UNKNOWN FUNCTION / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / main axon / axonal transport / tubulin complex / positive regulation of protein localization to synapse / phosphatidylinositol bisphosphate binding ...plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / main axon / axonal transport / tubulin complex / positive regulation of protein localization to synapse / phosphatidylinositol bisphosphate binding / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / regulation of chromosome organization / rRNA metabolic process / axonal transport of mitochondrion / regulation of mitochondrial fission / axon development / regulation of long-term synaptic depression / central nervous system neuron development / intracellular distribution of mitochondria / regulation of microtubule polymerization / microtubule polymerization / lipoprotein particle binding / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / negative regulation of mitochondrial membrane potential / dynactin binding / apolipoprotein binding / axolemma / protein polymerization / glial cell projection / negative regulation of mitochondrial fission / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / positive regulation of axon extension / neurofibrillary tangle assembly / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of cellular response to heat / supramolecular fiber organization / synapse assembly / positive regulation of protein localization / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / somatodendritic compartment / regulation of calcium-mediated signaling / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of microtubule polymerization / axon cytoplasm / stress granule assembly / phosphatidylinositol binding / regulation of microtubule cytoskeleton organization / nuclear periphery / protein phosphatase 2A binding / positive regulation of superoxide anion generation / cellular response to reactive oxygen species / astrocyte activation / Hsp90 protein binding / microglial cell activation / response to lead ion / cellular response to nerve growth factor stimulus / synapse organization / PKR-mediated signaling / protein homooligomerization / regulation of synaptic plasticity / SH3 domain binding / memory / microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / neuron projection development / cell-cell signaling / single-stranded DNA binding / protein-folding chaperone binding / actin binding / cellular response to heat / microtubule cytoskeleton / cell body / growth cone / double-stranded DNA binding / protein-macromolecule adaptor activity / microtubule binding / dendritic spine / sequence-specific DNA binding / amyloid fibril formation / microtubule / learning or memory / neuron projection / regulation of autophagy / membrane raft / axon / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / dendrite / DNA damage response / protein kinase binding / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular region / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / :
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein tau
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Hou K / Ge P / Sawaya MR / Eisenberg DS
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)1R01AG070895 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)RF1AG065407 米国
Department of Energy (DOE, United States)DOE-FC02-02ERG 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: How short peptides disassemble tau fibrils in Alzheimer's disease
著者: Hou K / Ge P / Sawaya MR / Lutter L / Dolinsky JL / Yang Y / Jiang YX / Boyer DR / Cheng X / Pi J / Zhang J / Lu J / Abskharon R / Yang S / Yu Z / Feigon J / Eisenberg DS
履歴
登録2024年3月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月12日-
マップ公開2025年3月12日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44184.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44184.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Y (Sec.)X (Row.)Z (Col.)
0.94 Å/pix.
x 432 pix.
= 406.08 Å		0.94 Å/pix.
x 432 pix.
= 406.08 Å		0.94 Å/pix.
x 432 pix.
= 406.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.94 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 5.4
最小 - 最大-16.358309999999999 - 27.610005999999998
平均 (標準偏差)0.000000014343724 (±1.0000002)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZXY
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 406.08 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_44184_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_44184_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_44184_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Tau PHF - D-TLKIVWI Complex

全体名称: Tau PHF - D-TLKIVWI Complex
要素
  • 複合体: Tau PHF - D-TLKIVWI Complex
    • 複合体: Tau PHF
      • タンパク質・ペプチド: Microtubule-associated protein tau
    • 複合体: D-TLKIVWI
      • タンパク質・ペプチド: DTH-DLE-DLY-DIL-DVA-DTR-DIL
  • リガンド: {[-(BIS-CARBOXYMETHYL-AMINO)-ETHYL]-CARBOXYMETHYL-AMINO}-ACETIC ACID

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超分子 #1: Tau PHF - D-TLKIVWI Complex

超分子名称: Tau PHF - D-TLKIVWI Complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

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超分子 #2: Tau PHF

超分子名称: Tau PHF / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: D-TLKIVWI

超分子名称: D-TLKIVWI / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物) / Synthetically produced: Yes

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分子 #1: Microtubule-associated protein tau

分子名称: Microtubule-associated protein tau / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 79.041617 KDa
配列文字列: MAEPRQEFEV MEDHAGTYGL GDRKDQGGYT MHQDQEGDTD AGLKESPLQT PTEDGSEEPG SETSDAKSTP TAEDVTAPLV DEGAPGKQA AAQPHTEIPE GTTAEEAGIG DTPSLEDEAA GHVTQEPESG KVVQEGFLRE PGPPGLSHQL MSGMPGAPLL P EGPREATR ...文字列:
MAEPRQEFEV MEDHAGTYGL GDRKDQGGYT MHQDQEGDTD AGLKESPLQT PTEDGSEEPG SETSDAKSTP TAEDVTAPLV DEGAPGKQA AAQPHTEIPE GTTAEEAGIG DTPSLEDEAA GHVTQEPESG KVVQEGFLRE PGPPGLSHQL MSGMPGAPLL P EGPREATR QPSGTGPEDT EGGRHAPELL KHQLLGDLHQ EGPPLKGAGG KERPGSKEEV DEDRDVDESS PQDSPPSKAS PA QDGRPPQ TAAREATSIP GFPAEGAIPL PVDFLSKVST EIPASEPDGP SVGRAKGQDA PLEFTFHVEI TPNVQKEQAH SEE HLGRAA FPGAPGEGPE ARGPSLGEDT KEADLPEPSE KQPAAAPRGK PVSRVPQLKA RMVSKSKDGT GSDDKKAKTS TRSS AKTLK NRPCLSPKHP TPGSSDPLIQ PSSPAVCPEP PSSPKYVSSV TSRTGSSGAK EMKLKGADGK TKIATPRGAA PPGQK GQAN ATRIPAKTPP APKTPPSSGE PPKSGDRSGY SSPGSPGTPG SRSRTPSLPT PPTREPKKVA VVRTPPKSPS SAKSRL QTA PVPMPDLKNV KSKIGSTENL KHQPGGGKVQ IINKKLDLSN VQSKCGSKDN IKHVPGGGSV QIVYKPVDLS KVTSKCG SL GNIHHKPGGG QVEVKSEKLD FKDRVQSKIG SLDNITHVPG GGNKKIETHK LTFRENAKAK TDHGAEIVYK SPVVSGDT S PRHLSNVSST GSIDMVDSPQ LATLADEVSA SLAKQGL

UniProtKB: Microtubule-associated protein tau

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分子 #2: DTH-DLE-DLY-DIL-DVA-DTR-DIL

分子名称: DTH-DLE-DLY-DIL-DVA-DTR-DIL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 24 / 光学異性体: DEXTRO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 872.106 Da
配列文字列:
(DTH)(DLE)(DLY)(DIL)(DVA)(DTR)(DIL)

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分子 #3: {[-(BIS-CARBOXYMETHYL-AMINO)-ETHYL]-CARBOXYMETHYL-AMINO}-ACETIC ACID

分子名称: {[-(BIS-CARBOXYMETHYL-AMINO)-ETHYL]-CARBOXYMETHYL-AMINO}-ACETIC ACID
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: EDT
分子量理論値: 292.243 Da
Chemical component information

ChemComp-EDT:
{[-(BIS-CARBOXYMETHYL-AMINO)-ETHYL]-CARBOXYMETHYL-AMINO}-ACETIC ACID / EDTA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC4H11NO3Tris
100.0 mMNaClsodium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 9.65 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -2.2 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4) / 使用した粒子像数: 26975
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
Segment selection選択した数: 158000 / ソフトウェア - 名称: crYOLO
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain詳細

7nrv

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2569

source_name: Other, initial_model_type: experimental modelFrom related PDB deposition
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9b4l:
Filament of Tau in complex with D-TLKIVWI, a D-peptide that disaggregates Alzheimer's Paired Helical Filaments, determined by Cryo-EM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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