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- EMDB-43304: Structure of mouse RyR1 in complex with S100A1 (high-Ca2+/CFF/ATP... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43304
タイトルStructure of mouse RyR1 in complex with S100A1 (high-Ca2+/CFF/ATP dataset)
マップデータMouse RyR1 in complex with S100A1 (high-Ca/CFF/ATP dataset)
試料
  • 複合体: Complex of RyR1 with Calstabin-1 and S100A1 (high-Ca2+/CFF/ATP condition)
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
    • タンパク質・ペプチド: Protein S100A1
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 1
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: CAFFEINE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
キーワードCalcium / Ion Channel / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


junctional membrane complex / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Calcineurin activates NFAT / mTORC1-mediated signalling / regulation of response to osmotic stress / regulation of muscle contraction / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / cytoplasmic side of membrane / transforming growth factor beta receptor binding / Stimuli-sensing channels ...junctional membrane complex / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Calcineurin activates NFAT / mTORC1-mediated signalling / regulation of response to osmotic stress / regulation of muscle contraction / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / cytoplasmic side of membrane / transforming growth factor beta receptor binding / Stimuli-sensing channels / Ion homeostasis / type I transforming growth factor beta receptor binding / heart trabecula formation / S100 protein binding / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / response to caffeine / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / ossification involved in bone maturation / cellular response to ATP / regulation of heart contraction / skin development / FK506 binding / organelle membrane / positive regulation of sprouting angiogenesis / cellular response to caffeine / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / outflow tract morphogenesis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / voltage-gated calcium channel activity / smooth endoplasmic reticulum / heart morphogenesis / skeletal muscle fiber development / striated muscle contraction / T cell proliferation / axon terminus / release of sequestered calcium ion into cytosol / muscle contraction / regulation of cytosolic calcium ion concentration / calcium channel complex / T-tubule / sarcoplasmic reticulum membrane / Hsp70 protein binding / sarcomere / cellular response to calcium ion / sarcoplasmic reticulum / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / calcium channel activity / sarcolemma / cytokine-mediated signaling pathway / Z disc / cytoplasmic side of plasma membrane / calcium ion transport / ATPase binding / protease binding / protein homotetramerization / vesicle / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / calcium ion binding / synapse / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / enzyme binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein S100-A1 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat ...Protein S100-A1 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / Protein S100
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.56 Å
データ登録者Weninger G / Marks AR
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL145473 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the regulation of RyR1 by S100A1.
著者: Gunnar Weninger / Marco C Miotto / Carl Tchagou / Steven Reiken / Haikel Dridi / Sören Brandenburg / Gabriel C Riedemann / Qi Yuan / Yang Liu / Alexander Chang / Anetta Wronska / Stephan E ...著者: Gunnar Weninger / Marco C Miotto / Carl Tchagou / Steven Reiken / Haikel Dridi / Sören Brandenburg / Gabriel C Riedemann / Qi Yuan / Yang Liu / Alexander Chang / Anetta Wronska / Stephan E Lehnart / Andrew R Marks /
要旨: S100A1, a small homodimeric EF-hand Ca-binding protein (~21 kDa), plays an important regulatory role in Ca signaling pathways involved in various biological functions including Ca cycling and ...S100A1, a small homodimeric EF-hand Ca-binding protein (~21 kDa), plays an important regulatory role in Ca signaling pathways involved in various biological functions including Ca cycling and contractile performance in skeletal and cardiac myocytes. One key target of the S100A1 interactome is the ryanodine receptor (RyR), a huge homotetrameric Ca release channel (~2.3 MDa) of the sarcoplasmic reticulum. Here, we report cryoelectron microscopy structures of S100A1 bound to RyR1, the skeletal muscle isoform, in absence and presence of Ca. Ca-free apo-S100A1 binds beneath the bridging solenoid (BSol) and forms contacts with the junctional solenoid and the shell-core linker of RyR1. Upon Ca-binding, S100A1 undergoes a conformational change resulting in the exposure of the hydrophobic pocket known to serve as a major interaction site of S100A1. Through interactions of the hydrophobic pocket with RyR1, Ca-bound S100A1 intrudes deeper into the RyR1 structure beneath BSol than the apo-form and induces sideways motions of the C-terminal BSol region toward the adjacent RyR1 protomer resulting in tighter interprotomer contacts. Interestingly, the second hydrophobic pocket of the S100A1-dimer is largely exposed at the hydrophilic surface making it prone to interactions with the local environment, suggesting that S100A1 could be involved in forming larger heterocomplexes of RyRs with other protein partners. Since S100A1 interactions stabilizing BSol are implicated in the regulation of RyR-mediated Ca release, the characterization of the S100A1 binding site conserved between RyR isoforms may provide the structural basis for the development of therapeutic strategies regarding treatments of RyR-related disorders.
履歴
登録2024年1月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月7日-
マップ公開2024年2月7日-
更新2024年10月9日-
現状2024年10月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43304.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43304.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Mouse RyR1 in complex with S100A1 (high-Ca/CFF/ATP dataset)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 426.496 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 426.496 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 426.496 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.833 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.13
最小 - 最大0.0 - 0.5471739
平均 (標準偏差)0.0049615293 (±0.0263515)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 426.496 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of RyR1 with Calstabin-1 and S100A1 (high-Ca2+/CFF/ATP co...

全体名称: Complex of RyR1 with Calstabin-1 and S100A1 (high-Ca2+/CFF/ATP condition)
要素
  • 複合体: Complex of RyR1 with Calstabin-1 and S100A1 (high-Ca2+/CFF/ATP condition)
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
    • タンパク質・ペプチド: Protein S100A1
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 1
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: CAFFEINE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE

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超分子 #1: Complex of RyR1 with Calstabin-1 and S100A1 (high-Ca2+/CFF/ATP co...

超分子名称: Complex of RyR1 with Calstabin-1 and S100A1 (high-Ca2+/CFF/ATP condition)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 / 詳細: 0.25 mM free Ca2+; 5 mM Caffeine; 10 mM ATP
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 11.939629 KDa
配列文字列:
MGVQVETISP GDGRTFPKRG QTCVVHYTGM LEDGKKFDSS RDRNKPFKFT LGKQEVIRGW EEGVAQMSVG QRAKLIISSD YAYGATGHP GIIPPHATLV FDVELLKLE

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A

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分子 #2: Protein S100A1

分子名称: Protein S100A1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 10.516784 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGSELESAME TLINVFHAHS GKEGDKYKLS KKELKDLLQT ELSGFLDVQK DADAVDKVMK ELDENGDGEV DFKEYVVLVA ALTVACNNF FWETS

UniProtKB: Protein S100

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分子 #3: Ryanodine receptor 1

分子名称: Ryanodine receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 565.692562 KDa
配列文字列: MGDGGGEGED EVQFLRTDDE VVLQCSATVL KEQLKLCLAA EGFGNRLCFL EPTSNAQNVP PDLAICCFIL EQSLSVRALQ EMLANTVEA GVESSQGGGH RTLLYGHAIL LRHAHSRMYL SCLTTSRSMT DKLAFDVGLQ EDATGEACWW TMHPASKQRS E GEKVRVGD ...文字列:
MGDGGGEGED EVQFLRTDDE VVLQCSATVL KEQLKLCLAA EGFGNRLCFL EPTSNAQNVP PDLAICCFIL EQSLSVRALQ EMLANTVEA GVESSQGGGH RTLLYGHAIL LRHAHSRMYL SCLTTSRSMT DKLAFDVGLQ EDATGEACWW TMHPASKQRS E GEKVRVGD DLILVSVSSE RYLHLSTASG ELQVDASFMQ TLWNMNPICS GCEEGFVTGG HVLRLFHGHM DECLTISPSD SD DQRRLVY YEGGPVCTHA RSLWRLEPLR ISWSGSHLRW GQPLRIRHVT TGRYLGLTED QGLVVVDASK AHTKATSFCF RIS KEKLDV APKRDVEGMG PPEIKYGESL CFVQHVASGL WLTYAAPDPK ALRLGVLKKK AMLHQEGHMD DALSLTRCQQ EESQ AARMI YSTAGLYNQF IKGLDSFSGK PRGSGPPAGS ALPIEGVILS LQDLIGYFEP PSEELQHEEK QTKLRSLRNR QSLFQ EEGM LSLVLNCIDR LNVYTTAAHF AEFAGEEAAE SWKEIVNLLY ELLASLIRGN RTNCALFSTN LDWLVSKLDR LEASSG ILE VLYCVLIESP EVLNIIQENH IKSIISLLDK HGRNHKVLDV LCSLCVCNGV AVRSNQDLIT ENLLPGRELL LQTNLIN YV TSIRPNIFVG RAEGSTQYGK WYFEVMVDEV APFLTAQATH LRVGWALSEG YSPYPGGGEG WGGNGVGDDL YSYGFDGL H LWTGHVARPV TSPGQHLLAP EDVVSCCLDL SVPSISFRIN GCPVQGVFES FNLDGLFFPV VSFSAGIKVR FLLGGRHGE FKFLPPPGYA PCHEAVLPRE RLHLQPIKEY RREGPRGPHL VGPSRCLSHL DFVPCPVDTI QIVLPPHLER IREKLAENIH ELWALTRIE QGWTYGPVRD DNKRLHPCLV NFHSLPEPER NYNLQMSGET LKTLLALGCH VGMADEKAED NLKKTKLPKT Y MMSNGYKP APLDLSHVRL TPAQTTLVDR LAENGHNVWA RDRVAQGWSY SAVQDIPARR NPRLVPYRLL DEATKRSNRD SL CQAVRTL LGYGYNIEPP DQEPSQVDSQ SRGDRARIFR AEKSYAVQSG RWYFEFEAVT TGEMRVGWAR PELRPDVELG ADD LAYVFN GHRGQRWHLG SEPFGRPWQS GDVVGCMIDL TENTIIFTLN GEVLMSDSGS ETAFRDIEIG DGFLPVCSLG PGQV GHLNL GQDVSSLRFF AICGLQEGFE PFAINMQRPV TTWFSKSLPQ FEPVPLEHPH YEVARMDGTV DTPPCLRLTH RTWGS QNSL VEMLFLRLSL PVQFHQHFRC TAGATPLASP GLQPPAEDEA RAAEPDTDYE NLRRSAGGWG EAEGGKDGTA KEGTPG GTA QAGVEAQPAR AENEKDATTE KNKKRGFLFK AKKVAMMTQP PSTPALPRLP RDVVPADNRD DPEIILNTTT YYYSVRV FA GQEPSCVWVG WVTPDYHQHD MSFDLSKVRA VTVTMGDEQG NVHSSLKCSN CYMVWGGDFV SPGQQGRISH TDLVIGCL V DLATGLMTFT ANGKESNTFF QVEPNTKLFP AVFVLPTHQN VVQFELGKQK NIMPLSAAMF LSERKNPAPQ CPPRLEVQM LMPVSWSRMP NHFLQVDTRR AGERLGWAVQ CQEPLMMMAL HIPEENRCMD ILELSERLDL QRFHSHTLSL YRSVCALGNN RVAHALCSH VDQAQLLHAL EDARLPGPLR AGYYDLLISI HLESACRSRR SMLSEYIVPL TPETRAITLF PPGRSAEDGP R RHGLPGVG VTTSLRPPHH FSPPCFVVAL PAAGATEAPA 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VQEV SAVLY HLDQTEHPYK SKKAVWHKLL SKQRRRAVVA CFRMTPLYNL PTHRACNMFL ESYKASWILT EDHSFEDRMI DDLSK AGEQ EEEEEEVEEK KPDPLHQLVL HFSRTALTEK SKLDEDYLYM AYADIMAKSC HLEEGGENGE EGGEEEEVEV SFEEKE MEK QRLLYQQSRL HNRGAAEMVL QMISACKGET GAMVSSTLKL GISILNGGNA EVQQKMLDYL KDKKEVGFFQ SIQALMQ TC SVLDLNAFER QNKAEGLGMV NEDGTVINRQ NGEKVMADDE FTQDLFRFLQ LLCEGHNNDF QNYLRTQTGN TTTINIII C TVDYLLRLQE SISDFYWYYS GKDVIEEQGK RNFSKAMSVA KQVFNSLTEY IQGPCTGNQQ SLAHSRLWDA VVGFLHVFA HMMMKLAQDS SQIELLKELL DLQKDMVVML LSLLEGNVVN GMIARQMVDM LVESSSNVEM ILKFFDMFLK LKDIVGSEAF QDYVTDPRG LISKKDFQKA MDSQKQFTGP EIQFLLSCSE ADENEMINCE EFANRFQEPA RDIGFNVAVL LTNLSEHVPH D PRLRNFLE LAESILEYFR PYLGRIEIMG ASRRIERIYF EISETNRAQW EMPQVKESKR QFIFDVVNEG GESEKMEMFV SF CEDTIFE MQIAAQISEP EGEPEEDEDE GAEEAEEGAA GSDGSGSAAA AGVWVWLAAT AGRTLRGLSY RSLRRRVRRL RRL TAREAA TAVAALLWAL VTRAGGAGAG AAAGALRLLW GSLFGGGLVD SAKKVTVTEL LAGMPDPTGD EVHGQQPSGA GSDA EGEGE GEGEGDAADG AGDEEAAADQ AGTGGADGAV AVADGSPFRP EGAGGLGDMG DTTPVEPPTP EGSPILKRKL GVDGE EEEP PPEPEPEPEP EPEKADTENG EKEVPEPPPE PPKKTPPPPP PKKEEAGGAG LEEFWGELEV QRVKFLNYLS RNFYTL RFL ALFLAFAINF ILLFYKVSDS PPGEDDIEGS GAGDMSGAGS GDGSGWGSRA GEEVEGDEDE NMVYYFLEES TGYMEPA LR CLSLLHTLVA FLCIIGYNCL KVPLVIFKRE KELARKLEFD GLYITEQPED DDVKGQWDRL VLNTPSFPSN YWDKFVKR K VLDKHGDIFG RERIAELLGM DLASLEITAH NERKPDPPPG LLTWIMSIDV KYQIWKFGVI FTDNSFLYLG WYMVMSLLG HYNNFFFAAH LLDIAMGVKT LRTILSSVTH NGKQLVMTVG LLAVVVYLYT VVAFNFFRKF YNKSEDEDEP DMKCDDMMTC YLFHMYVGV RAGGGIGDEI EDPAGDEYEL YRVVFDITFF FFVIVILLAI IQGLIIDAFG ELRDQQEQVK EDMETKCFIC G IGSDYFDT TPHGFETHTL EEHNLANYMF FLMYLINKDE TEHTGQESYV WKMYQERCWD FFPAGDCFRK QYEDQLS

UniProtKB: Ryanodine receptor 1

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分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 20 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #6: CAFFEINE

分子名称: CAFFEINE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: CFF
分子量理論値: 194.191 Da
Chemical component information

ChemComp-CFF:
CAFFEINE / カフェイン / 薬剤*YM

-
分子 #7: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 8 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #8: 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE

分子名称: 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 8 / 式: PCW
分子量理論値: 787.121 Da
Chemical component information

ChemComp-PCW:
1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / O-(1-O,2-O-ジオレオイル-L-グリセロ-3-ホスホ)コリン / DOPC, リン脂質*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称式
10.0 mmol/LHEPES
150.0 mmol/Lsodium chlorideNaCl
1.0 mmol/LEGTA
0.25 %CHAPS
0.01 %DOPC
0.5 mmol/LTCEP
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細0.15 mmol/L S100A1-dimer

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12555 / 平均電子線量: 58.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: CryoSPARC ab initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.56 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 31572
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: CryoSPARC branch-and-bound
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: CryoSPARC branch-and-bound

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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