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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | The structure of the native cardiac thin filament troponin core in Ca2+-free rotated state from the upper strand | |||||||||
![]() | map | |||||||||
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![]() | thin filament / troponin / tropomyosin / cryo-EM / muscle structure / MOTOR PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() Striated Muscle Contraction / cardiac Troponin complex / actin-myosin filament sliding / troponin complex / regulation of muscle contraction / myosin binding / heart contraction / mesenchyme migration / troponin I binding / skeletal muscle contraction ...Striated Muscle Contraction / cardiac Troponin complex / actin-myosin filament sliding / troponin complex / regulation of muscle contraction / myosin binding / heart contraction / mesenchyme migration / troponin I binding / skeletal muscle contraction / cardiac muscle contraction / sarcomere / filopodium / actin filament organization / actin filament / actin filament binding / calcium-dependent protein binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / cell body / protein heterodimerization activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.5 Å | |||||||||
![]() | Galkin VE / Risi CM | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Troponin Structural Dynamics in the Native Cardiac Thin Filament Revealed by Cryo Electron Microscopy. 著者: Cristina M Risi / Betty Belknap / Jennifer Atherton / Isabella Leite Coscarella / Howard D White / P Bryant Chase / Jose R Pinto / Vitold E Galkin / ![]() 要旨: Cardiac muscle contraction occurs due to repetitive interactions between myosin thick and actin thin filaments (TF) regulated by Ca levels, active cross-bridges, and cardiac myosin-binding protein C ...Cardiac muscle contraction occurs due to repetitive interactions between myosin thick and actin thin filaments (TF) regulated by Ca levels, active cross-bridges, and cardiac myosin-binding protein C (cMyBP-C). The cardiac TF (cTF) has two nonequivalent strands, each comprised of actin, tropomyosin (Tm), and troponin (Tn). Tn shifts Tm away from myosin-binding sites on actin at elevated Ca levels to allow formation of force-producing actomyosin cross-bridges. The Tn complex is comprised of three distinct polypeptides - Ca-binding TnC, inhibitory TnI, and Tm-binding TnT. The molecular mechanism of their collective action is unresolved due to lack of comprehensive structural information on Tn region of cTF. C1 domain of cMyBP-C activates cTF in the absence of Ca to the same extent as rigor myosin. Here we used cryo-EM of native cTFs to show that cTF Tn core adopts multiple structural conformations at high and low Ca levels and that the two strands are structurally distinct. At high Ca levels, cTF is not entirely activated by Ca but exists in either partially or fully activated state. Complete dissociation of TnI C-terminus is required for full activation. In presence of cMyBP-C C1 domain, Tn core adopts a fully activated conformation, even in absence of Ca. Our data provide a structural description for the requirement of myosin to fully activate cTFs and explain increased affinity of TnC to Ca in presence of active cross-bridges. We suggest that allosteric coupling between Tn subunits and Tm is required to control actomyosin interactions. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 2.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 21.4 KB 21.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 11.5 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 84.8 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.6 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 102.3 MB 102.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8uwyMC ![]() 8uwwC ![]() 8uwxC ![]() 8uydC ![]() 8uz5C ![]() 8uz6C ![]() 8uzxC ![]() 8uzyC ![]() 8v01C ![]() 8v0iC ![]() 8v0kC ![]() 8v0yC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.356 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: half1
ファイル | emd_42683_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half2
ファイル | emd_42683_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : thin filament troponin core complex
全体 | 名称: thin filament troponin core complex |
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要素 |
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-超分子 #1: thin filament troponin core complex
超分子 | 名称: thin filament troponin core complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Actin, alpha cardiac muscle 1
分子 | 名称: Actin, alpha cardiac muscle 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 42.064891 KDa |
配列 | 文字列: MCDDEETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY ...文字列: MCDDEETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSSSL EK SYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVLSGGTTM YPGIADRMQK EIT ALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWISKQEYDE AGPSIVHRKC F UniProtKB: Actin, alpha cardiac muscle 1 |
-分子 #2: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
分子 | 名称: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 18.433508 KDa |
配列 | 文字列: MDDIYKAAVE QLTEEQKNEF KAAFDIFVLG AEDGCISTKE LGKVMRMLGQ NPTPEELQEM IDEVDEDGSG TVDFDEFLVM MVRCMKDDS KGKSEEELSD LFRMFDKNAD GYIDLEELKI MLQATGETIT EDDIEELMKD GDKNNDGRID YDEFLEFMKG V E UniProtKB: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles |
-分子 #3: Troponin I3, cardiac type
分子 | 名称: Troponin I3, cardiac type / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 24.09268 KDa |
配列 | 文字列: MADRSGDAAG DSRPAPAPVR RRSSANYRAY ATEPHAKKKS KISASRKLQL KTLMLQIAKQ ELEREAEERR GEKGRALSTR CQPLELAGL SFAELQDLCR QLHARVDKVD EERYDVEAKV TKNITEIADL NQKIFDLRGK FKRPTLRRVR ISADAMMQAL L GARAKETL ...文字列: MADRSGDAAG DSRPAPAPVR RRSSANYRAY ATEPHAKKKS KISASRKLQL KTLMLQIAKQ ELEREAEERR GEKGRALSTR CQPLELAGL SFAELQDLCR QLHARVDKVD EERYDVEAKV TKNITEIADL NQKIFDLRGK FKRPTLRRVR ISADAMMQAL L GARAKETL DLRAHLKQVK KEDTEKENRE VGDWRKNIDA LSGMEGRKKK FEG UniProtKB: Troponin I, cardiac muscle |
-分子 #4: Troponin T2, cardiac type
分子 | 名称: Troponin T2, cardiac type / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 33.941738 KDa |
配列 | 文字列: MSDVEETVDE YEEEQEEGAA EEQEEAVEEE AGGEAEAEEA NAEEAGQEED GREAEDGPME ESKPKPRLFM PNLVPPKIPD GERVDFDDI HRKRMKDLNE LQTLIEAHFE NRKKEEELVS LKDRIEKRRA ERAEQQRIRT EREKERQTRL AEERARREEE E NRRKAEDE ...文字列: MSDVEETVDE YEEEQEEGAA EEQEEAVEEE AGGEAEAEEA NAEEAGQEED GREAEDGPME ESKPKPRLFM PNLVPPKIPD GERVDFDDI HRKRMKDLNE LQTLIEAHFE NRKKEEELVS LKDRIEKRRA ERAEQQRIRT EREKERQTRL AEERARREEE E NRRKAEDE ARKKKALSNM MHFGGYIQKQ AQTERKSGKR QTEREKKKKI LAERRKVLAI DHLNEDQLRE KAKELWQSIY NL EAEKFDL QEKFKQQKYE INVLRNRIND NQKVSKTRGK AKVTGRWK UniProtKB: Troponin T, cardiac muscle |
-分子 #5: Tropomyosin alpha-1 chain
分子 | 名称: Tropomyosin alpha-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 32.762656 KDa |
配列 | 文字列: MDAIKKKMQM LKLDKENALD RAEQAEADKK AAEDRSKRLE DELVSLQKKL KATEDELDKY SEAPKDAQEK LELAEKKATD AEADVASLN RRIQLVEEEL DRAQERLATA LQKLEEAEKA ADESERGMKV IESRAQKDEE KMEIQEIQLK EAKHIAEDAD R KYEEVARK ...文字列: MDAIKKKMQM LKLDKENALD RAEQAEADKK AAEDRSKRLE DELVSLQKKL KATEDELDKY SEAPKDAQEK LELAEKKATD AEADVASLN RRIQLVEEEL DRAQERLATA LQKLEEAEKA ADESERGMKV IESRAQKDEE KMEIQEIQLK EAKHIAEDAD R KYEEVARK LVIIESDLER AEERAELSEG KCAELEEELK TVTNNLKSLE AQAEKYSQKE DKYEEEIKVL SDKLKEAETR AE FAERSVT KLEKSIDDLE DELYAQKLKY KAISEELDHA LNDMTSI UniProtKB: Tropomyosin alpha-1 chain |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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グリッド | モデル: EMS Lacey Carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 24133 / 平均電子線量: 34.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル |
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精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT | ||||||||
得られたモデル | ![]() PDB-8uwy: |