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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-41946 | |||||||||
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タイトル | Firmicutes Rubisco | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Carboxylase / Oxygenase / LYASE | |||||||||
生物種 | Bacillota (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.21 Å | |||||||||
データ登録者 | Kaeser BP / Liu AK / Shih PM | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Curr Biol / 年: 2023 タイトル: Deep-branching evolutionary intermediates reveal structural origins of form I rubisco. 著者: Albert K Liu / Benjamin Kaeser / LinXing Chen / Jacob West-Roberts / Leah J Taylor-Kearney / Adi Lavy / Damian Günzing / Wen-Jun Li / Michal Hammel / Eva Nogales / Jillian F Banfield / Patrick M Shih / 要旨: The enzyme rubisco (ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase) catalyzes the majority of biological carbon fixation on Earth. Although the vast majority of rubiscos across the tree of life ...The enzyme rubisco (ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase) catalyzes the majority of biological carbon fixation on Earth. Although the vast majority of rubiscos across the tree of life assemble as homo-oligomers, the globally predominant form I enzyme-found in plants, algae, and cyanobacteria-forms a unique hetero-oligomeric complex. The recent discovery of a homo-oligomeric sister group to form I rubisco (named form I') has filled a key gap in our understanding of the enigmatic origins of the form I clade. However, to elucidate the series of molecular events leading to the evolution of form I rubisco, we must examine more distantly related sibling clades to contextualize the molecular features distinguishing form I and form I' rubiscos. Here, we present a comparative structural study retracing the evolutionary history of rubisco that reveals a complex structural trajectory leading to the ultimate hetero-oligomerization of the form I clade. We structurally characterize the oligomeric states of deep-branching form Iα and I'' rubiscos recently discovered from metagenomes, which represent key evolutionary intermediates preceding the form I clade. We further solve the structure of form I'' rubisco, revealing the molecular determinants that likely primed the enzyme core for the transition from a homo-oligomer to a hetero-oligomer. Our findings yield new insight into the evolutionary trajectory underpinning the adoption and entrenchment of the prevalent assembly of form I rubisco, providing additional context when viewing the enzyme family through the broader lens of protein evolution. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_41946.map.gz | 97.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-41946-v30.xml emd-41946.xml | 15.7 KB 15.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_41946_fsc.xml | 13.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_41946.png | 39.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-41946.cif.gz | 5.7 KB | ||
その他 | emd_41946_half_map_1.map.gz emd_41946_half_map_2.map.gz | 95.3 MB 95.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41946 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41946 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_41946_validation.pdf.gz | 924 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_41946_full_validation.pdf.gz | 923.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_41946_validation.xml.gz | 17.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_41946_validation.cif.gz | 22.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-41946 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-41946 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_41946.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.05 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_41946_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_41946_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : RUBISCO octamer
全体 | 名称: RUBISCO octamer |
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要素 |
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-超分子 #1: RUBISCO octamer
超分子 | 名称: RUBISCO octamer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Bacillota (バクテリア) |
-分子 #1: Rubisco
分子 | 名称: Rubisco / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Bacillota (バクテリア) |
分子量 | 理論値: 50.978855 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: MARQQFVAGV QPYRKTYYEP GYEPKETDLL CAFRIEPSPG IPLEEAAAAV AAESSTGTWT EVWSQEMTDL HRYKGRCYAI DGNTAYIAY PLDLFEEGSI VNVMSSIVGN VFGFKAVRAL RLLDMRIPTA YLKTFPGPPT GIAQERDRLK VYHRPLLGGT I KPKLGLGP ...文字列: MARQQFVAGV QPYRKTYYEP GYEPKETDLL CAFRIEPSPG IPLEEAAAAV AAESSTGTWT EVWSQEMTDL HRYKGRCYAI DGNTAYIAY PLDLFEEGSI VNVMSSIVGN VFGFKAVRAL RLLDMRIPTA YLKTFPGPPT GIAQERDRLK VYHRPLLGGT I KPKLGLGP KEFARVVYEC LVGGLDTT(KCX)D DENLNSQPFC RWRDRYLYVM DAVHRAEEET GEAKGHWLNV TAGDTEEM L RRAEFAKEVG SRYIMVDFLT AGFSAYATLR RRAEELGLMI HCHRAMHAVF TRPKDHGIHF RVVAKWLRMA GGDHVHTGT VVGKLEGARE EVRGIADLLR EEFVPANPQR GLLFDQPWAG LKPLFPVASG GIHVWHVPDL VSIYGNDAFF LFGGGTHGHP RGSRAGARA NRAAVEAVAA AYREGRDILA EGRQILQDAA RTCPELREAM ELWEGVTFGE E |
-分子 #2: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 8 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-分子 #3: 2-CARBOXYARABINITOL-1,5-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: 2-CARBOXYARABINITOL-1,5-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / 式: CAP |
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分子量 | 理論値: 356.115 Da |
Chemical component information | ChemComp-CAP: |
-分子 #4: water
分子 | 名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 981 / 式: HOH |
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分子量 | 理論値: 18.015 Da |
Chemical component information | ChemComp-HOH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 81000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |