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- EMDB-41811: Axle-less Bacillus sp. PS3 F1 ATPase mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41811
タイトルAxle-less Bacillus sp. PS3 F1 ATPase mutant
マップデータSharpened axle-less Bacillus PS3 ATPase map
試料
  • 複合体: Bacillus PS3 F1 ATPase complex, with truncated gamma subunit
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION
キーワードATPase / ATP synthase / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit ...ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit alpha / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Furlong EJ / Zeng YC / Brown SHJ / Sobti M / Stewart AG
資金援助 オーストラリア, 1件
OrganizationGrant number国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)2016308 オーストラリア
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Bioenerg / 年: 2024
タイトル: The molecular structure of an axle-less F-ATPase.
著者: Emily J Furlong / Ian-Blaine P Reininger-Chatzigiannakis / Yi C Zeng / Simon H J Brown / Meghna Sobti / Alastair G Stewart /
要旨: FF ATP synthase is a molecular rotary motor that can generate ATP using a transmembrane proton motive force. Isolated F-ATPase catalytic cores can hydrolyse ATP, passing through a series of ...FF ATP synthase is a molecular rotary motor that can generate ATP using a transmembrane proton motive force. Isolated F-ATPase catalytic cores can hydrolyse ATP, passing through a series of conformational states involving rotation of the central γ rotor subunit and the opening and closing of the catalytic β subunits. Cooperativity in F-ATPase has long thought to be conferred through the γ subunit, with three key interaction sites between the γ and β subunits being identified. Single molecule studies have demonstrated that the F complexes lacking the γ axle still "rotate" and hydrolyse ATP, but with less efficiency. We solved the cryogenic electron microscopy structure of an axle-less Bacillus sp. PS3 F-ATPase. The unexpected binding-dwell conformation of the structure in combination with the observed lack of interactions between the axle-less γ and the open β subunit suggests that the complete γ subunit is important for coordinating efficient ATP binding of F-ATPase.
履歴
登録2023年9月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月11日-
マップ公開2024年9月11日-
更新2024年10月30日-
現状2024年10月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41811.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41811.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened axle-less Bacillus PS3 ATPase map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 250 pix.
= 205. Å		0.82 Å/pix.
x 250 pix.
= 205. Å		0.82 Å/pix.
x 250 pix.
= 205. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.40756035 - 0.7364234
平均 (標準偏差)-0.00030877153 (±0.039180398)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ250250250
Spacing250250250
セルA=B=C: 205.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_41811_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bacillus PS3 F1 ATPase complex, with truncated gamma subunit

全体名称: Bacillus PS3 F1 ATPase complex, with truncated gamma subunit
要素
  • 複合体: Bacillus PS3 F1 ATPase complex, with truncated gamma subunit
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION

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超分子 #1: Bacillus PS3 F1 ATPase complex, with truncated gamma subunit

超分子名称: Bacillus PS3 F1 ATPase complex, with truncated gamma subunit
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
詳細: The first 4 and last 25 amino acids have been deleted from the gamma subunit
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 354 KDa

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分子 #1: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 54.908676 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSIRAEEISA LIKQQIENYE SQIQVSDVGT VIQVGDGIAR AHGLDNVMSG ELVEFANGVM GMALNLEENN VGIVILGPYT GIKEGDEVR RTGRIMEVPV GEALIGRVVN PLGQPVDGLG PVETTETRPI ESRAPGVMDR RSVHEPLQTG IKAIDALVPI G RGQRELII ...文字列:
MSIRAEEISA LIKQQIENYE SQIQVSDVGT VIQVGDGIAR AHGLDNVMSG ELVEFANGVM GMALNLEENN VGIVILGPYT GIKEGDEVR RTGRIMEVPV GEALIGRVVN PLGQPVDGLG PVETTETRPI ESRAPGVMDR RSVHEPLQTG IKAIDALVPI G RGQRELII GDRQTGKTSV AIDTIINQKD QNMISIYVAI GQKESTVRTV VETLRKHGAL DYTIVVTASA SQPAPLLFLA PY AGVAMGE YFMYKGKHVL VVYDDLSKQA AAYRELSLLL RRPPGREAYP GDIFYLHSRL LERAAKLSDA KGGGSLTALP FVE TQAGDI SAYIPTNVIS ITDGQIFLQS DLFFSGVRPA INAGLSVSRV GGAAQIKAMK KVAGTLRLDL AAYRELEAFA QFGS DLDKA TQAKLARGAR TVEVLKQDLH QPIPVEKQVL IIYALTRGFL DDIPVEDVRR FEKEFYLFLD QNGQHLLEHI RTTKD LPNE DDLNKAIEAF KKTFVVSQ

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

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分子 #2: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 53.424625 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MHHHHHHHHH HMTRGRVIQV MGPVVDVKFE NGHLPAIYNA LKIQHKARNE NEVDIDLTLE VALHLGDDTV RTIAMASTDG LIRGMEVID TGAPISVPVG EVTLGRVFNV LGEPIDLEGD IPADARRDPI HRPAPKFEEL ATEVEILETG IKVVDLLAPY I KGGKIGLF ...文字列:
MHHHHHHHHH HMTRGRVIQV MGPVVDVKFE NGHLPAIYNA LKIQHKARNE NEVDIDLTLE VALHLGDDTV RTIAMASTDG LIRGMEVID TGAPISVPVG EVTLGRVFNV LGEPIDLEGD IPADARRDPI HRPAPKFEEL ATEVEILETG IKVVDLLAPY I KGGKIGLF GGAGVGKTVL IQELIHNIAQ EHGGISVFAG VGERTREGND LYHEMKDSGV ISKTAMVFGQ MNEPPGARMR VA LTGLTMA EYFRDEQGQD VLLFIDNIFR FTQAGSEVSA LLGRMPSAVG YQPTLATEMG QLQERITSTA KGSITSIQAI YVP ADDYTD PAPATTFSHL DATTNLERKL AEMGIYPAVD PLASTSRALA PEIVGEEHYQ VARKVQQTLQ RYKELQDIIA ILGM DELSD EDKLVVHRAR RIQFFLSQNF HVAEQFTGQP GSYVPVKETV RGFKEILEGK YDHLPEDAFR LVGRIEEVVE KAKAM GVEV

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

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分子 #3: ATP synthase gamma chain

分子名称: ATP synthase gamma chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3
詳細: 4 residues deleted from N-term, 25 residues deleted from C-term, S109C, I212C, Strep-tag II insertion at N197
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 29.677084 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDIKTRINAT KKTSQITKAM EMVSTSKLNR AEQNAKSFVP YMEKIQEVVA NVALGAGGAS HPMLVSRPVK KTGYLVITSD RGLAGAYNS NVLRLVYQTI QKRHACPDEY AIIVIGRVGL SFFRKRNMPV ILDITRLPDQ PSFADIKEIA RKTVGLFADG T FDELYMYY ...文字列:
MDIKTRINAT KKTSQITKAM EMVSTSKLNR AEQNAKSFVP YMEKIQEVVA NVALGAGGAS HPMLVSRPVK KTGYLVITSD RGLAGAYNS NVLRLVYQTI QKRHACPDEY AIIVIGRVGL SFFRKRNMPV ILDITRLPDQ PSFADIKEIA RKTVGLFADG T FDELYMYY NHYVSAIQQE VTERKLLPLT DLAENWSHPQ FEKQRTVYEF EPSQEECLDV LLPQYAESLI YGALLDAKAS EH AARMTAM KNATDNANEL IRTLTL

UniProtKB: ATP synthase gamma chain

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分子 #4: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #7: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度6 mg/mL
緩衝液pH: 7
詳細: 100 mM Potassium phosphate pH 7, 2 mM EDTA 1 mM AMPPNP was added 20 min prior to freezing
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
詳細: Grid was glow discharged using a PELCO easiGlow set to 15 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 59.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: The startup model was determined by an ab-initio reconstruction in CryoSPARC.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0.1) / 使用した粒子像数: 23813
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類クラス数: 2 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細ModelAngelo was used to build an initial model into the map
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8u1h:
Axle-less Bacillus sp. PS3 F1 ATPase mutant

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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