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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-41286 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM of mono-pilus from S. islandicus REY15A | |||||||||
マップデータ | Cryo-EM of the mono-pilus from S. Islandicus | |||||||||
試料 |
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キーワード | helical symmetry / type iv pili / archaeal pilus / filament / quasi-equivalence / PROTEIN FIBRIL | |||||||||
機能・相同性 | membrane / DUF973 family protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Sulfolobus islandicus REY15A (好気性・好酸性) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.89 Å | |||||||||
データ登録者 | Eastep GN / Liu J / Rich-New ST / Egelman EH / Krupovic M / Wang F | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024 タイトル: Two distinct archaeal type IV pili structures formed by proteins with identical sequence. 著者: Junfeng Liu / Gunnar N Eastep / Virginija Cvirkaite-Krupovic / Shane T Rich-New / Mark A B Kreutzberger / Edward H Egelman / Mart Krupovic / Fengbin Wang / 要旨: Type IV pili (T4P) represent one of the most common varieties of surface appendages in archaea. These filaments, assembled from small pilin proteins, can be many microns long and serve diverse ...Type IV pili (T4P) represent one of the most common varieties of surface appendages in archaea. These filaments, assembled from small pilin proteins, can be many microns long and serve diverse functions, including adhesion, biofilm formation, motility, and intercellular communication. Here, we determine atomic structures of two distinct adhesive T4P from Saccharolobus islandicus via cryo-electron microscopy (cryo-EM). Unexpectedly, both pili were assembled from the same pilin polypeptide but under different growth conditions. One filament, denoted mono-pilus, conforms to canonical archaeal T4P structures where all subunits are equivalent, whereas in the other filament, the tri-pilus, the same polypeptide exists in three different conformations. The three conformations in the tri-pilus are very different from the single conformation found in the mono-pilus, and involve different orientations of the outer immunoglobulin-like domains, mediated by a very flexible linker. Remarkably, the outer domains rotate nearly 180° between the mono- and tri-pilus conformations. Both forms of pili require the same ATPase and TadC-like membrane pore for assembly, indicating that the same secretion system can produce structurally very different filaments. Our results show that the structures of archaeal T4P appear to be less constrained and rigid than those of the homologous archaeal flagellar filaments that serve as helical propellers. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_41286.map.gz | 9.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-41286-v30.xml emd-41286.xml | 13.7 KB 13.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_41286.png | 124.4 KB | ||
Filedesc metadata | emd-41286.cif.gz | 4.8 KB | ||
その他 | emd_41286_half_map_1.map.gz emd_41286_half_map_2.map.gz | 116.1 MB 116.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41286 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41286 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_41286_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_41286_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_41286_validation.xml.gz | 14 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_41286_validation.cif.gz | 16.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-41286 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-41286 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8tifMC 8tibC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_41286.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM of the mono-pilus from S. Islandicus | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: Half map B
ファイル | emd_41286_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map A
ファイル | emd_41286_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : mono-pilus
全体 | 名称: mono-pilus |
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要素 |
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-超分子 #1: mono-pilus
超分子 | 名称: mono-pilus / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Sulfolobus islandicus REY15A (好気性・好酸性) |
-分子 #1: DUF973 family protein
分子 | 名称: DUF973 family protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Sulfolobus islandicus REY15A (好気性・好酸性) |
分子量 | 理論値: 14.053037 KDa |
配列 | 文字列: MNMISRRKNA KALSGAVTAL ILVIASVIIA LVVVGFAFGL FGAFTGQGTV TQVGTATLSA GTGTLTVTLK NTGAATQVTG AIINGNAAS VSGQVTISAG QNTYSISLGG ISSSTLQNLV GSTISLTLQL SNGQTVTVSA IITS UniProtKB: DUF973 family protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.95 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 104.8 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 78068 |
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初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |