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- EMDB-40575: Cryo-EM structure of the rat TRPM5 channel in trace calcium, trace-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40575
タイトルCryo-EM structure of the rat TRPM5 channel in trace calcium, trace-1
マップデータ
試料
  • 複合体: Transient Receptor Potential Melastatin 5 (TRPM5)
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 5
キーワードion channel / Transient Receptor Potential / TRP / Transient Receptor Potential Melastatin 5 / TRPM5 / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ligand-gated calcium channel activity / calcium-activated cation channel activity / sodium channel activity / monoatomic cation transmembrane transport / potassium channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / calcium ion transmembrane transport / neuronal cell body / dendrite / membrane
類似検索 - 分子機能
TRPM, SLOG domain / SLOG in TRPM / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Transient receptor potential cation channel subfamily M member 5
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Karuppan S / Schrag LG / Jara-Oseguera A / Zubcevic L
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Other private 米国
Other privaten/a, Start-up funds
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Structural dynamics at cytosolic interprotomer interfaces control gating of a mammalian TRPM5 channel.
著者: Sebastian Karuppan / Lynn Goss Schrag / Caroline M Pastrano / Andrés Jara-Oseguera / Lejla Zubcevic /
要旨: The transient receptor potential melastatin (TRPM) tetrameric cation channels are involved in a wide range of biological functions, from temperature sensing and taste transduction to regulation of ...The transient receptor potential melastatin (TRPM) tetrameric cation channels are involved in a wide range of biological functions, from temperature sensing and taste transduction to regulation of cardiac function, inflammatory pain, and insulin secretion. The structurally conserved TRPM cytoplasmic domains make up >70 % of the total protein. To investigate the mechanism by which the TRPM cytoplasmic domains contribute to gating, we employed electrophysiology and cryo-EM to study TRPM5-a channel that primarily relies on activation via intracellular Ca. Here, we show that activation of mammalian TRPM5 channels is strongly altered by Ca-dependent desensitization. Structures of rat TRPM5 identify a series of conformational transitions triggered by Ca binding, whereby formation and dissolution of cytoplasmic interprotomer interfaces appear to control activation and desensitization of the channel. This study shows the importance of the cytoplasmic assembly in TRPM5 channel function and sets the stage for future investigations of other members of the TRPM family.
履歴
登録2023年4月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月3日-
マップ公開2024年7月3日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40575.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40575.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 360 pix.
= 388.8 Å		1.08 Å/pix.
x 360 pix.
= 388.8 Å		1.08 Å/pix.
x 360 pix.
= 388.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.11
最小 - 最大-0.3384559 - 0.7012971
平均 (標準偏差)0.0027173478 (±0.02207593)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 388.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Focused map for cytosolic domains, sharp

ファイルemd_40575_additional_1.map
注釈Focused map for cytosolic domains, sharp
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focused map for cytosolic domains, not sharpened

ファイルemd_40575_additional_2.map
注釈Focused map for cytosolic domains, not sharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focused map for cytosolic domains, half map A

ファイルemd_40575_additional_3.map
注釈Focused map for cytosolic domains, half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focused map for cytosolic domains, half map B

ファイルemd_40575_additional_4.map
注釈Focused map for cytosolic domains, half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_40575_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_40575_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Transient Receptor Potential Melastatin 5 (TRPM5)

全体名称: Transient Receptor Potential Melastatin 5 (TRPM5)
要素
  • 複合体: Transient Receptor Potential Melastatin 5 (TRPM5)
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 5

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超分子 #1: Transient Receptor Potential Melastatin 5 (TRPM5)

超分子名称: Transient Receptor Potential Melastatin 5 (TRPM5) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 520 KDa

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分子 #1: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 5

分子名称: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 5
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 132.351719 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKL EMPMAQSSCP GSPPDTGDGW EPVLCKGEVN FGGSGKKRSK FVKVPSNVAP SMLFELLLTE WHLPAPNLVV SLVGEERLF AMKSWLRDVL RKGLVKAAQS TGAWILTSAL HVGLARHVGQ AVRDHSLAST STKVRVVAIG MASLDRILHR Q LLDGVQAQ ...文字列:
MDYKDDDDKL EMPMAQSSCP GSPPDTGDGW EPVLCKGEVN FGGSGKKRSK FVKVPSNVAP SMLFELLLTE WHLPAPNLVV SLVGEERLF AMKSWLRDVL RKGLVKAAQS TGAWILTSAL HVGLARHVGQ AVRDHSLAST STKVRVVAIG MASLDRILHR Q LLDGVQAQ EDTPIHYPAD EGSTQGPLCP LDSNLSHFIL VEPGTLGSGN DGLAELQLSL EKHISQQRTG YGGTSSIQIP VL CLLVNGD PSTLERMSRA VEQAAPWLIL AGSGGIADVL AALVGQPHLL VPQVTEKQFR EKFPSECFSW EAIVHWTELL QNI AAHPHL LTVYDFEQEG SEDLDTVILK ALVKACKSHS RDAQDYLDEL KLAVAWDRVD IAKSEIFNGD VEWKSCDLEE VMTD ALVSN KPDFVRLFVD SGADMAEFLT YGRLQQLYHS VSPKSLLFEL LERKHEEGRL TLAGLGAQQT RELPVGLPAF SLHEV SRVL KDFLHDACRG FYQDGRRMEE RGPPKRPAGQ KWLPDLSRKS EDPWRDLFLW AVLQNRYEMA TYFWAMGREG VAAALA ACK IIKEMSHLEK EAEVARTMRE AKYEQLALDL FSECYSNSED RAFALLVRRN HSWSRTTCLH LATEADAKAF FAHDGVQ AF LTKIWWGDMA TGTPILRLLG AFTCPALIYT NLISFSEDAP QRMDLEDLQE PDSLDMEKSF LCSHGGQLEK LTEAPRAP G DLGPQAAFLL TRWRKFWGAP VTVFLGNVVM YFAFLFLFSY VLLVDFRPPP QGPSGSEVTL YFWVFTLVLE EIRQGFFTN EDTRLVKKFT LYVEDNWNKC DMVAIFLFIV GVTCRMVPSV FEAGRTVLAI DFMVFTLRLI HIFAIHKQLG PKIIIVERMM KDVFFFLFF LSVWLVAYGV TTQALLHPHD GRLEWIFRRV LYRPYLQIFG QIPLDEIDEA RVNCSLHPLL LDSSASCPNL Y ANWLVILL LVTFLLVTNV LLMNLLIAMF SYTFQVVQGN ADMFWKFQRY HLIVEYHGRP ALAPPFILLS HLSLVLKQVF RK EAQHKQQ HLERDLPDPV DQKIITWETV QKENFLSTME KRRRDSEEEV LRKTAHRVDL IAKYIGGLRE QEKRIKCLES QAN YCMLLL SSMTDTLAPG GTYSSSQNCG RRSQPASARD REYLEAGLPH SDT

UniProtKB: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 5

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / チャンバー内温度: 296.15 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2601822
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2) / 使用した粒子像数: 52230
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

8sl6


Chain - Source name: Other / Chain - Initial model type: other / 詳細: model generated in this study
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8sl8:
Cryo-EM structure of the rat TRPM5 channel in trace calcium, trace-1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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