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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-39703 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of ATP-bound human very long-chain fatty acid ABC transporter ABCD3 | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | very long-chain fatty / Peroxisome / ABC transporter / TRANSPORT PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 phytanic acid metabolic process / long-chain fatty acid import into peroxisome / very long-chain fatty acid catabolic process / Class I peroxisomal membrane protein import / very long-chain fatty acid metabolic process / peroxisome organization / fatty acyl-CoA hydrolase activity / ABC transporters in lipid homeostasis / bile acid biosynthetic process / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 ...phytanic acid metabolic process / long-chain fatty acid import into peroxisome / very long-chain fatty acid catabolic process / Class I peroxisomal membrane protein import / very long-chain fatty acid metabolic process / peroxisome organization / fatty acyl-CoA hydrolase activity / ABC transporters in lipid homeostasis / bile acid biosynthetic process / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / peroxisomal membrane / bile acid and bile salt transport / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / fatty acid beta-oxidation / RHOC GTPase cycle / peroxisomal matrix / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / RHOA GTPase cycle / ABC-type transporter activity / response to organic cyclic compound / fatty acid biosynthetic process / peroxisome / response to xenobiotic stimulus / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.27 Å | |||||||||
データ登録者 | Li Y / Chen YX / Zhou CZ / Hou WT | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Structural insights into human ABCD3-mediated peroxisomal acyl-CoA translocation 著者: Yang L / Wen TH | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_39703.map.gz | 28.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-39703-v30.xml emd-39703.xml | 14.5 KB 14.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_39703.png | 100.4 KB | ||
Filedesc metadata | emd-39703.cif.gz | 5.9 KB | ||
その他 | emd_39703_half_map_1.map.gz emd_39703_half_map_2.map.gz | 28.3 MB 28.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-39703 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-39703 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_39703_validation.pdf.gz | 805.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_39703_full_validation.pdf.gz | 804.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_39703_validation.xml.gz | 10.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_39703_validation.cif.gz | 12.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-39703 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-39703 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8z0fMC 8z9xC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_39703.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_39703_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_39703_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : ATP-bound human peroxisomal ABCD3
全体 | 名称: ATP-bound human peroxisomal ABCD3 |
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要素 |
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-超分子 #1: ATP-bound human peroxisomal ABCD3
超分子 | 名称: ATP-bound human peroxisomal ABCD3 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 140 kDa/nm |
-分子 #1: ATP-binding cassette sub-family D member 3
分子 | 名称: ATP-binding cassette sub-family D member 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 76.678188 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MDYKDDDDKA VFSKLQLLGQ AIPPKQYAPG VVGMLAVFAL IKLYKQDIRG TKHLVAKTKE GKKERAVVDK VFFSRLIQIL KIMVPRTFC KETGYLVLIA VMLVSRTYCD VWMIQNGTLI ESGIIGRSRK DFKRYLLNFI AAMPLISLVN NFLKYGLNEL K LCFRVRLT ...文字列: MDYKDDDDKA VFSKLQLLGQ AIPPKQYAPG VVGMLAVFAL IKLYKQDIRG TKHLVAKTKE GKKERAVVDK VFFSRLIQIL KIMVPRTFC KETGYLVLIA VMLVSRTYCD VWMIQNGTLI ESGIIGRSRK DFKRYLLNFI AAMPLISLVN NFLKYGLNEL K LCFRVRLT KYLYEEYLQA FTYYKMGNLD NRIANPDQLL TQDVEKFCNS VVDLYSNLSK PFLDIVLYIF KLTSAIGAQG PA SMMAYLV VSGLFLTRLR RPIGKMTITE QKYEGEYRYV NSRLITNSEE IAFYNGNKRE KQTVHSVFRK LVEHLHNFIL FRF SMGFID SIIAKYLATV VGYLVVSRPF LDLSHPRHLK STHSELLEDY YQSGRMLLRM SQALGRIVLA GREMTRLAGF TARI TELMQ VLKDLNHGKY ERTMVSQQEK GIEGVQVIPL IPGAGEIIIA DNIIKFDHVP LATPNGDVLI RDLNFEVRSG ANVLI CGPN GCGKSSLFRV LGELWPLFGG RLTKPERGKL FYVPQRPYMT LGTLRDQVIY PDGREDQKRK GISDLVLKEY LDNVQL GHI LEREGGWDSV QDWMDVLSGG EKQRMAMARL FYHKPQFAIL DQCTSAVSVD VEGYIYSHCR KVGITLFTVS HRKSLWK HH EYYLHMDGRG NYEFKQITED TVEFGS UniProtKB: ATP-binding cassette sub-family D member 3 |
-分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ATP |
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分子量 | 理論値: 507.181 Da |
Chemical component information | ChemComp-ATP: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 10 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 54.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | PDB-8z0f: |