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- EMDB-39619: Semliki Forest virus viron in complex with VLDLR -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39619
タイトルSemliki Forest virus viron in complex with VLDLR
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Semliki Forest virus viron in complex with VLDLR-LA3-5
    • タンパク質・ペプチド: Spike glycoprotein E1
    • タンパク質・ペプチド: Spike glycoprotein E2
    • タンパク質・ペプチド: Very low-density lipoprotein receptor
    • タンパク質・ペプチド: capsid protein, partial
    • タンパク質・ペプチド: Spike glycoprotein E3
キーワードSemliki Forest virus / VLDLR / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


reelin receptor activity / VLDL clearance / glycoprotein transport / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / Reelin signalling pathway / ventral spinal cord development / very-low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle receptor activity / very-low-density lipoprotein particle clearance / reelin-mediated signaling pathway ...reelin receptor activity / VLDL clearance / glycoprotein transport / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / Reelin signalling pathway / ventral spinal cord development / very-low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle receptor activity / very-low-density lipoprotein particle clearance / reelin-mediated signaling pathway / very-low-density lipoprotein particle / positive regulation of dendrite development / cargo receptor activity / dendrite morphogenesis / lipid transport / regulation of synapse assembly / apolipoprotein binding / cholesterol metabolic process / clathrin-coated pit / receptor-mediated endocytosis / VLDLR internalisation and degradation / memory / calcium-dependent protein binding / nervous system development / signaling receptor complex / lysosomal membrane / calcium ion binding / glutamatergic synapse / signal transduction / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. ...: / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Very low-density lipoprotein receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Semliki Forest virus 4 (ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.44 Å
データ登録者Wang J / Zheng T / Yang D
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2024
タイトル: Structural insights into Semiliki forest virus receptor binding modes indicate novel mechanism of virus endocytosis.
著者: Decheng Yang / Nan Wang / Bingchen Du / Zhenzhao Sun / Shida Wang / Xijun He / Jinyue Wang / Tao Zheng / Yutao Chen / Xiangxi Wang / Jingfei Wang /
要旨: The Very Low-Density Lipoprotein Receptor (VLDLR) is an entry receptor for the prototypic alphavirus Semliki Forest Virus (SFV). However, the precise mechanisms underlying the entry of SFV into cells ...The Very Low-Density Lipoprotein Receptor (VLDLR) is an entry receptor for the prototypic alphavirus Semliki Forest Virus (SFV). However, the precise mechanisms underlying the entry of SFV into cells mediated by VLDLR remain unclear. In this study, we found that of the eight class A (LA) repeats of the VLDLR, only LA2, LA3, and LA5 specifically bind to the native SFV virion while synergistically promoting SFV cell attachment and entry. Furthermore, the multiple cryo-electron microscopy structures of VLDLR-SFV complexes and mutagenesis studies have demonstrated that under physiological conditions, VLDLR primarily binds to E1-DIII of site-1, site-2, and site-1' at the twofold symmetry axes of SFV virion through LA2, LA3, and LA5, respectively. These findings unveil a novel mechanism for viral entry mediated by receptors, suggesting that conformational transitions in VLDLR induced by multivalent binding of LAs facilitate cellular internalization of SFV, with significant implications for the design of antiviral therapeutics.
履歴
登録2024年3月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月11日-
マップ公開2024年12月11日-
更新2026年1月28日-
現状2026年1月28日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39619.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39619.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 339.2 Å		1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 339.2 Å		1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 339.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-1.6919413 - 2.8291574
平均 (標準偏差)0.0048709367 (±0.12327772)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 339.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39619_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39619_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Semliki Forest virus viron in complex with VLDLR-LA3-5

全体名称: Semliki Forest virus viron in complex with VLDLR-LA3-5
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Semliki Forest virus viron in complex with VLDLR-LA3-5
    • タンパク質・ペプチド: Spike glycoprotein E1
    • タンパク質・ペプチド: Spike glycoprotein E2
    • タンパク質・ペプチド: Very low-density lipoprotein receptor
    • タンパク質・ペプチド: capsid protein, partial
    • タンパク質・ペプチド: Spike glycoprotein E3

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超分子 #1: Semliki Forest virus viron in complex with VLDLR-LA3-5

超分子名称: Semliki Forest virus viron in complex with VLDLR-LA3-5
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Semliki Forest virus 4 (ウイルス)

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分子 #1: Spike glycoprotein E1

分子名称: Spike glycoprotein E1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Semliki Forest virus 4 (ウイルス)
分子量理論値: 47.489766 KDa
配列文字列: YEHSTVMPNV VGFPYKAHIE RPGYSPLTLQ MQVVETSLEP TLNLEYITCE YKTVVPSPYV KCCGASECST KEKPDYQCKV YTGVYPFMW GGAYCFCDSE NTQLSEAYVD RSDVCRHDHA SAYKAHTASL KAKVRVMYGN VNQTVDVYVN GDHAVTIGGT Q FIFGPLSS ...文字列:
YEHSTVMPNV VGFPYKAHIE RPGYSPLTLQ MQVVETSLEP TLNLEYITCE YKTVVPSPYV KCCGASECST KEKPDYQCKV YTGVYPFMW GGAYCFCDSE NTQLSEAYVD RSDVCRHDHA SAYKAHTASL KAKVRVMYGN VNQTVDVYVN GDHAVTIGGT Q FIFGPLSS AWTPFDNKIV VYKDEVFNQD FPPYGSGQPG RFGDIQSRTV ESNDLYANTA LKLARPSPGM VHVPYTQTPS GF KYWLKEK GTALNTKAPF GCQIKTNPVR AMNCAVGNIP VSMNLPDSAF TRIVEAPTII DLTCTVATCT HSSDFGGVLT LTY KTDKNG DCSVHSHSNV ATLQEATAKV KTAGKVTLHF STASASPSFV VSLCSARATC SASCEPPKDH IVPYAASHSN VVFP DMSGT ALSWVQKISG GLGAFAIGAI LVLVVVTCIG LRR

UniProtKB: UNIPROTKB: A0A0E3T652

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分子 #2: Spike glycoprotein E2

分子名称: Spike glycoprotein E2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: Molecular name is based on https://www.ebi.ac.uk/interpro/protein/UniProt/A0A0E3T652/ as Uniprot Reference A0A0E3T652 and author provided name are both Structural polyprotein.
コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Semliki Forest virus 4 (ウイルス)
分子量理論値: 46.468867 KDa
配列文字列: HFNVYKATRP YIAYCADCGA GHSCHSPVAI EAVRSEATDG MLKIQFSAQI GIDKSDNHDY TKIRYADGHA IENAVRSSLK VATSGDCFV HGTMGHFILA KCPPGEFLQV SIQDTRNAVR ACRIQYHHDP QPVGREKFTI RPHYGKEIPC TTYQQTTAKT V EEIDMHMP ...文字列:
HFNVYKATRP YIAYCADCGA GHSCHSPVAI EAVRSEATDG MLKIQFSAQI GIDKSDNHDY TKIRYADGHA IENAVRSSLK VATSGDCFV HGTMGHFILA KCPPGEFLQV SIQDTRNAVR ACRIQYHHDP QPVGREKFTI RPHYGKEIPC TTYQQTTAKT V EEIDMHMP PDTPDRTLLS QQSGNVKITV GGKKVKYNCT CGTGNVGTTN SDMTINTCLI EQCHVSVTDH KKWQFNSPFV PR ADEPARK GKVHIPFPLD NITCRVPMAR EPTVIHGKRE VTLHLHPDHP TLFSYRTLGE DPQYHEEWVT AAVERTIPVP VDG MEYHWG NNDPVRLWSQ LTTEGKPHGW PHQIVQYYYG LYPAATVSAV VGMSLLALIS IFASCYMLVA ARSKCLTPYA LTPG AAVPW TLGILCCAPR AHA

UniProtKB: UNIPROTKB: A0A0E3T652

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分子 #3: Very low-density lipoprotein receptor

分子名称: Very low-density lipoprotein receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.075933 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
RTCRIHEISC GAHSTQCIPV SWRCDGENDC DSGEDEENCG NITCSPDEFT CSSGRCISRN FVCNGQDDCS DGSDELDCAP PTCGAHEFQ CSTSSCIPIS WVCDDDADCS DQSDESLEQC GR

UniProtKB: Very low-density lipoprotein receptor

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分子 #4: capsid protein, partial

分子名称: capsid protein, partial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Semliki Forest virus 4 (ウイルス)
分子量理論値: 17.791299 KDa
配列文字列:
KRERMCMKIE NDCIFEVKHE GKVTGYACLV GDKVMKPAHV KGVIDNADLA KLAFKKSSKY DLECAQIPVH MRSDASKYTH EKPEGHYNW HHGAVQYSGG RFTIPTGAGK PGDSGRPIFD NKGRVVAIVL GGANEGSRTA LSVVTWNKDM VTRVTPEGSE E W

UniProtKB: UNIPROTKB: A0A0E3T652

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分子 #5: Spike glycoprotein E3

分子名称: Spike glycoprotein E3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Semliki Forest virus 4 (ウイルス)
分子量理論値: 5.848729 KDa
配列文字列:
MCVLANATFP CFQPPCVPCC YENNAEATLR MLEDNVDRPG YYDLLQAALT CR

UniProtKB: UNIPROTKB: A0A0E3T652

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.44 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 44701
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8yw1:
Semliki Forest virus viron in complex with VLDLR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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