[日本語] English
万見
- EMDB-39249: pP1192R-apo Closed state -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39249
タイトルpP1192R-apo Closed state
マップデータ
試料
  • 複合体: pP1192R-apo Closed state
    • タンパク質・ペプチド: DNA topoisomerase 2
キーワードASFV / PROTEIN BINDING / ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


sister chromatid segregation / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM / DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / : / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA ...C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM / DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / : / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site / DNA topoisomerase II signature. / TopoisomeraseII / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, C-terminal / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA topoisomerase 2
類似検索 - 構成要素
生物種African swine fever virus pig/Kenya/KEN-50/1950 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.98 Å
データ登録者Sun JQ / Liu RL
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32270157 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2024
タイトル: Structural basis for difunctional mechanism of m-AMSA against African swine fever virus pP1192R.
著者: Ruili Liu / Junqing Sun / Lian-Feng Li / Yingxian Cheng / Meilin Li / Lifeng Fu / Su Li / Guorui Peng / Yanjin Wang / Sheng Liu / Xiao Qu / Jiaqi Ran / Xiaomei Li / Erqi Pang / Hua-Ji Qiu / ...著者: Ruili Liu / Junqing Sun / Lian-Feng Li / Yingxian Cheng / Meilin Li / Lifeng Fu / Su Li / Guorui Peng / Yanjin Wang / Sheng Liu / Xiao Qu / Jiaqi Ran / Xiaomei Li / Erqi Pang / Hua-Ji Qiu / Yanli Wang / Jianxun Qi / Han Wang / George Fu Gao /
要旨: The African swine fever virus (ASFV) type II topoisomerase (Topo II), pP1192R, is the only known Topo II expressed by mammalian viruses and is essential for ASFV replication in the host cytoplasm. ...The African swine fever virus (ASFV) type II topoisomerase (Topo II), pP1192R, is the only known Topo II expressed by mammalian viruses and is essential for ASFV replication in the host cytoplasm. Herein, we report the structures of pP1192R in various enzymatic stages using both X-ray crystallography and single-particle cryo-electron microscopy. Our data structurally define the pP1192R-modulated DNA topology changes. By presenting the A2+-like metal ion at the pre-cleavage site, the pP1192R-DNA-m-AMSA complex structure provides support for the classical two-metal mechanism in Topo II-mediated DNA cleavage and a better explanation for nucleophile formation. The unique inhibitor selectivity of pP1192R and the difunctional mechanism of pP1192R inhibition by m-AMSA highlight the specificity of viral Topo II in the poison binding site. Altogether, this study provides the information applicable to the development of a pP1192R-targeting anti-ASFV strategy.
履歴
登録2024年2月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月18日-
マップ公開2024年9月18日-
更新2024年9月18日-
現状2024年9月18日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_39249.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39249.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.276
最小 - 最大-0.46351862 - 1.3540086
平均 (標準偏差)-0.00011718666 (±0.041207608)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 276.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_39249_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_39249_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : pP1192R-apo Closed state

全体名称: pP1192R-apo Closed state
要素
  • 複合体: pP1192R-apo Closed state
    • タンパク質・ペプチド: DNA topoisomerase 2

-
超分子 #1: pP1192R-apo Closed state

超分子名称: pP1192R-apo Closed state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: African swine fever virus pig/Kenya/KEN-50/1950 (ウイルス)

-
分子 #1: DNA topoisomerase 2

分子名称: DNA topoisomerase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing)
由来(天然)生物種: African swine fever virus pig/Kenya/KEN-50/1950 (ウイルス)
分子量理論値: 135.859891 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: METFEISDFK EHAKKKSMWA GALNKVTISG LMGVFTEDED LMALPIHRDH CPALLKIFDE LIVNATDHER ACHNKTKKVT YIKISFDKG VFSCENDGPG IPIVKHEQAS LIAKRDVYVP EVASCYFLAG TNINKAKDCI KGGTNGVGLK LAMVHSQWAI L TTADGSQK ...文字列:
METFEISDFK EHAKKKSMWA GALNKVTISG LMGVFTEDED LMALPIHRDH CPALLKIFDE LIVNATDHER ACHNKTKKVT YIKISFDKG VFSCENDGPG IPIVKHEQAS LIAKRDVYVP EVASCYFLAG TNINKAKDCI KGGTNGVGLK LAMVHSQWAI L TTADGSQK YVQHINQRLD NIEPPTITPS REMFTRIELM PVYQELGYAQ PLSETEQADL SAWIYLRACQ CAAYVGKGTT IY YNDKPCS TSSVMALAKM YTLVTAPNST IYTATIKADA KPYSLHPLQV AAVVSPKFKK FEHVSIINGV NCVKGEHVTF LKK AINEMV VKKFQQTIKD KNRKTTLRDS CSNIFVVIVG SIPGIEWTGQ RKDELSIAEN VFKTHYSIPS SFLTSMTRSI VDIL LQSIS KKDNHKQIDV DKYTRARNAG GKKAQDCMLL AAEGDSALSL LRAGLTLGKS NPSGPSFDFC GMISLGGVIM NACKK VTNI TTDSGETIMV RNEQLTNNKV LQGIVQVLGL DFNCHYKTQE ERAKLRYGCI VACVDQDLDG CGKILGLLLA YFHLFW PQL IVHGFVKRLL TPLIRVYEKG NTVPVEFYYE QEFDAWAKKQ TSLANHTVKY YKGLAAHDTH EVKSMFKHFD KMVYTFT LD DSAKELFHIY FGGESELRKR ELCTGVVPLT ETQTQSIHSV RRIPCSLHLQ VDTKAYKLDA IERQIPNFLD GMTRARRK I LAGGLKCFAS NNRERKVFQF GGYVADHMFY HHGDMSLNTS IIKAAQYYPG SSHLYPVFIG IGSFGSRHLG GKDAGSPRY ISVQLASEFI KTMFPTEDSW LLPYVFEDGQ RAEPEYYVPV LPLAIMEYGA NPSEGWKYTT WARQLEDILA LVRAYVDKNN PKHELLHYA IDHKITVLPL RPSNYNFKGH LKRFGQYYYS YGTYVVSEQR NMITITELPL RVPTVAYIES IKKSSNRMAF I EEIVDYSS SETIEILVKL KPNSLSRIME EFKETEEQNS IENFLRLRNC LHSHLNFVKP KGGIIEFNSY YEILYAWLPY RR DLYQKRL MRERAVLKLR LIMETAIVRY INESADLNLS HYEDEKEAGR ILSEHGFPPL NQSLITSPEF ATIEELNQKA LQG CYTYIL SLQARELLIA AKTRRVEKIK KMQARLDKVE QLLQESPFPG ASVWLEEIDA VEKAIIKGRN TQWKFHHH

UniProtKB: DNA topoisomerase 2

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20mM NaCl,150mM Tris-HCl
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.001 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.98 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 78195
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る