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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Mature virion portal of phage lambda with DNA | |||||||||
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![]() | Bacteriophage / caudovirales / siphoviridae / portal vertex / portal / capsid / connector/neck / tail / delivery device / B-DNA / VIRAL PROTEIN-DNA COMPLEX | |||||||||
機能・相同性 | ![]() virus tail, tube / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral portal complex / viral tail assembly / virus tail / virion assembly / viral life cycle / virion component / host cell cytoplasm / structural molecule activity / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
![]() | Wang JW / Gu ZW | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural morphing in the viral portal vertex of bacteriophage lambda. 著者: Zhiwei Gu / Kexun Wu / Jiawei Wang / ![]() 要旨: The portal protein of tailed bacteriophage plays essential roles in various aspects of capsid assembly, motor assembly, genome packaging, connector formation, and infection processes. After DNA ...The portal protein of tailed bacteriophage plays essential roles in various aspects of capsid assembly, motor assembly, genome packaging, connector formation, and infection processes. After DNA packaging is complete, additional proteins are assembled onto the portal to form the connector complex, which is crucial as it bridges the mature head and tail. In this study, we report high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of the portal vertex from bacteriophage lambda in both its prohead and mature virion states. Comparison of these structures shows that during head maturation, in addition to capsid expansion, the portal protein undergoes conformational changes to establish interactions with the connector proteins. Additionally, the independently assembled tail undergoes morphological alterations at its proximal end, facilitating its connection to the head-tail joining protein and resulting in the formation of a stable portal-connector-tail complex. The B-DNA molecule spirally glides through the tube, interacting with the nozzle blade region of the middle-ring connector protein. These insights elucidate a mechanism for portal maturation and DNA translocation within the phage lambda system. IMPORTANCE: The tailed bacteriophages possess a distinct portal vertex that consists of a ring of 12 portal proteins associated with a 5-fold capsid shell. This portal protein is crucial in multiple ...IMPORTANCE: The tailed bacteriophages possess a distinct portal vertex that consists of a ring of 12 portal proteins associated with a 5-fold capsid shell. This portal protein is crucial in multiple stages of virus assembly and infection. Our research focused on examining the structures of the portal vertex in both its preliminary prohead state and the fully mature virion state of bacteriophage lambda. By analyzing these structures, we were able to understand how the portal protein undergoes conformational changes during maturation, the mechanism by which it prevents DNA from escaping, and the process of DNA spirally gliding. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 208.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 20.2 KB 20.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 15.9 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 85.2 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.2 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 391.1 MB 391.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 25.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 33.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.0742 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_38556_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_38556_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Escherichia phage Lambda
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Escherichia phage Lambda
超分子 | 名称: Escherichia phage Lambda / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #7, #4, #3, #1-#2, #5-#6 / NCBI-ID: 2681611 / 生物種: Escherichia phage Lambda / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROCOMPLEX / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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-分子 #1: Portal protein B
分子 | 名称: Portal protein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 59.529609 KDa |
配列 | 文字列: MKTPTIPTLL GPDGMTSLRE YAGYHGGGSG FGGQLRSWNP PSESVDAALL PNFTRGNARA DDLVRNNGYA ANAIQLHQDH IVGSFFRLS HRPSWRYLGI GEEEARAFSR EVEAAWKEFA EDDCCCIDVE RKRTFTMMIR EGVAMHAFNG ELFVQATWDT S SSRLFRTQ ...文字列: MKTPTIPTLL GPDGMTSLRE YAGYHGGGSG FGGQLRSWNP PSESVDAALL PNFTRGNARA DDLVRNNGYA ANAIQLHQDH IVGSFFRLS HRPSWRYLGI GEEEARAFSR EVEAAWKEFA EDDCCCIDVE RKRTFTMMIR EGVAMHAFNG ELFVQATWDT S SSRLFRTQ FRMVSPKRIS NPNNTGDSRN CRAGVQINDS GAALGYYVSE DGYPGWMPQK WTWIPRELPG GRASFIHVFE PV EDGQTRG ANVFYSVMEQ MKMLDTLQNT QLQSAIVKAM YAATIESELD TQSAMDFILG ANSQEQRERL TGWIGEIAAY YAA APVRLG GAKVPHLMPG DSLNLQTAQD TDNGYSVFEQ SLLRYIAAGL GVSYEQLSRN YAQMSYSTAR ASANESWAYF MGRR KFVAS RQASQMFLCW LEEAIVRRVV TLPSKARFSF QEARSAWGNC DWIGSGRMAI DGLKEVQEAV MLIEAGLSTY EKECA KRGD DYQEIFAQQV RETMERRAAG LKPPAWAAAA FESGLRQSTE EEKSDSRAA UniProtKB: Portal protein B |
-分子 #2: Tail tube protein
分子 | 名称: Tail tube protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 30 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 25.831779 KDa |
配列 | 文字列: MPVPNPTMPV KGAGTTLWVY KGSGDPYANP LSDVDWSRLA KVKDLTPGEL TAESYDDSYL DDEDADWTAT GQGQKSAGDT SFTLAWMPG EQGQQALLAW FNEGDTRAYK IRFPNGTVDV FRGWVSSIGK AVTAKEVITR TVKVTNVGRP SMAEDRSTVT A ATGMTVTP ...文字列: MPVPNPTMPV KGAGTTLWVY KGSGDPYANP LSDVDWSRLA KVKDLTPGEL TAESYDDSYL DDEDADWTAT GQGQKSAGDT SFTLAWMPG EQGQQALLAW FNEGDTRAYK IRFPNGTVDV FRGWVSSIGK AVTAKEVITR TVKVTNVGRP SMAEDRSTVT A ATGMTVTP ASTSVVKGQS TTLTVAFQPE GVTDKSFRAV SADKTKATVS VSGMTITVNG VAAGKVNIPV VSGNGEFAAV AE ITVTAS UniProtKB: Tail tube protein |
-分子 #3: Tail tube terminator protein
分子 | 名称: Tail tube terminator protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 14.659124 KDa |
配列 | 文字列: MKHTELRAAV LDALEKHDTG ATFFDGRPAV FDEADFPAVA VYLTGAEYTG EELDSDTWQA ELHIEVFLPA QVPDSELDAW MESRIYPVM SDIPALSDLI TSMVASGYDY RRDDDAGLWS SADLTYVITY EM UniProtKB: Tail tube terminator protein |
-分子 #4: Head completion protein
分子 | 名称: Head completion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 7.625749 KDa |
配列 | 文字列: MTRQEELAAA RAALHDLMTG KRVATVQKDG RRVEFTATSV SDLKKYIAEL EVQTGMTQRR RGPAGFYV UniProtKB: Head completion protein |
-分子 #7: Head-tail connector protein FII
分子 | 名称: Head-tail connector protein FII / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 12.775037 KDa |
配列 | 文字列: MADFDNLFDA AIARADETIR GYMGTSATIT SGEQSGAVIR GVFDDPENIS YAGQGVRVEG SSPSLFVRTD EVRQLRRGDT LTIGEENFW VDRVSPDDGG SCHLWLGRGV PPAVNRRR UniProtKB: Head-tail connector protein FII |
-分子 #5: DNA (104-MER)
分子 | 名称: DNA (104-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 32.0115 KDa |
配列 | 文字列: (DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG)(DA)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DA)(DA) (DC)(DA)(DC)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT) (DC) (DT)(DA)(DC)(DT)(DA) ...文字列: (DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG)(DA)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DA)(DA) (DC)(DA)(DC)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT) (DC) (DT)(DA)(DC)(DT)(DA)(DT)(DT)(DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DA)(DG)(DT)(DG)(DA) (DA)(DA) (DT)(DG)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DA)(DA)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DA)(DC) (DT)(DA)(DG) (DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DC)(DA)(DA)(DT)(DG)(DC)(DC)(DC)(DC)(DG) (DC)(DC)(DG)(DC) (DT)(DG)(DG)(DA) |
-分子 #6: DNA (92-MER)
分子 | 名称: DNA (92-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 28.412127 KDa |
配列 | 文字列: (DG)(DC)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DG)(DG)(DC) (DC)(DT)(DT)(DT)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DG)(DC)(DA)(DT)(DT)(DT)(DC)(DA)(DC)(DT) (DA) (DT)(DT)(DA)(DC)(DT) ...文字列: (DG)(DC)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DG)(DG)(DC) (DC)(DT)(DT)(DT)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DG)(DC)(DA)(DT)(DT)(DT)(DC)(DA)(DC)(DT) (DA) (DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DA)(DA)(DT) (DA)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA) (DG)(DT)(DG)(DT)(DT)(DG)(DC) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DT)(DC)(DC) (DG)(DG)(DT) (DA)(DG)(DT)(DT)(DT)(DG) (DG)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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凍結 | 凍結剤: NITROGEN |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |