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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-38289 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Adeno-associated Virus 9P31 in 1.76 angstrom. | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | AAV9P31 / Virus (ウイルス) / Dependo parvovirus | |||||||||
機能・相同性 | Phospholipase A2-like domain / Phospholipase A2-like domain / Parvovirus coat protein VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Parvovirus coat protein VP2 / Capsid/spike protein, ssDNA virus / T=1 icosahedral viral capsid / structural molecule activity / Capsid protein VP1 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Adeno-associated virus 9 (アデノ随伴ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.76 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhang R / Liu Y / Lou Z | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2024 タイトル: Structural basis of the recognition of adeno-associated virus by the neurological system-related receptor carbonic anhydrase IV. 著者: Ran Zhang / Yixiao Liu / Fengxi Yu / Guangxue Xu / Lili Li / Baobin Li / Zhiyong Lou / 要旨: Carbonic anhydrase IV (Car4) is a newly identified receptor that allows adeno-associated virus (AAV) 9P31 to cross the blood-brain barrier and achieve efficient infection in the central nervous ...Carbonic anhydrase IV (Car4) is a newly identified receptor that allows adeno-associated virus (AAV) 9P31 to cross the blood-brain barrier and achieve efficient infection in the central nervous system (CNS) in mouse models. However, the molecular mechanism by which engineered AAV capsids with 7-mer insertion in the variable region (VR) VIII recognize these novel cellular receptors is unknown. Here we report the cryo-EM structures of AAV9P31 and its complex with Mus musculus Car4 at atomic resolution by utilizing the block-based reconstruction (BBR) method. The structures demonstrated that Car4 binds to the protrusions at 3-fold axes of the capsid. The inserted 7-mer extends into a hydrophobic region near the catalytic center of Car4 to form stable interactions. Mutagenesis studies also identified the key residues in Car4 responsible for the AAV9P31 interaction. These findings provide new insights into the novel receptor recognition mechanism of AAV generated by directed evolution and highlight the application of the BBR method to studying the virus-receptor molecular mechanism. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_38289.map.gz | 307 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-38289-v30.xml emd-38289.xml | 13.8 KB 13.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_38289.png | 71.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-38289.cif.gz | 5.5 KB | ||
その他 | emd_38289_half_map_1.map.gz emd_38289_half_map_2.map.gz | 299.3 MB 299.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-38289 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-38289 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8xegMC 8jifC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_38289.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.8433 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_38289_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_38289_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Adeno-associated virus 9
全体 | 名称: Adeno-associated virus 9 (アデノ随伴ウイルス) |
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要素 |
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-超分子 #1: Adeno-associated virus 9
超分子 | 名称: Adeno-associated virus 9 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: The virus was produced in HEK293T cells. / NCBI-ID: 235455 / 生物種: Adeno-associated virus 9 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SUBSPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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-分子 #1: Capsid protein VP1
分子 | 名称: Capsid protein VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Adeno-associated virus 9 (アデノ随伴ウイルス) |
分子量 | 理論値: 59.295277 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: DGVGSSSGNW HCDSQWLGDR VITTSTRTWA LPTYNNHLYK QISNSTSGGS SNDNAYFGYS TPWGYFDFNR FHCHFSPRDW QRLINNNWG FRPKRLNFKL FNIQVKEVTD NNGVKTIANN LTSTVQVFTD SDYQLPYVLG SAHEGCLPPF PADVFMIPQY G YLTLNDGS ...文字列: DGVGSSSGNW HCDSQWLGDR VITTSTRTWA LPTYNNHLYK QISNSTSGGS SNDNAYFGYS TPWGYFDFNR FHCHFSPRDW QRLINNNWG FRPKRLNFKL FNIQVKEVTD NNGVKTIANN LTSTVQVFTD SDYQLPYVLG SAHEGCLPPF PADVFMIPQY G YLTLNDGS QAVGRSSFYC LEYFPSQMLR TGNNFQFSYE FENVPFHSSY AHSQSLDRLM NPLIDQYLYY LSKTINGSGQ NQ QTLKFSV AGPSNMAVQG RNYIPGPSYR QQRVSTTVTQ NNNSEFAWPG ASSWALNGRN SLMNPGPAMA SHKEGEDRFF PLS GSLIFG KQGTGRDNVD ADKVMITNEE EIKTTNPVAT ESYGQVATNH QSAQWPTSYD AAQAQTGWVQ NQGILPGMVW QDRD VYLQG PIWAKIPHTD GNFHPSPLMG GFGMKHPPPQ ILIKNTPVPA DPPTAFNKDK LNSFITQYST GQVSVEIEWE LQKEN SKRW NPEIQYTSNY YKSNNVEFAV NTEGVYSEPR PIGTRYLTRN L UniProtKB: Capsid protein VP1 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
詳細 | Specimen was in PBS buffer. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 1.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 116164 |