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万見
- EMDB-38067: Cryo-EM structure of human XPR1 in open state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38067
タイトルCryo-EM structure of human XPR1 in open state
マップデータmain map
試料
  • 複合体: transport
    • タンパク質・ペプチド: Solute carrier family 53 member 1
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: [(2~{R})-1-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-3-hexadecanoyloxy-propan-2-yl] (~{Z})-octadec-9-enoate
キーワードtransport open state / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphate transmembrane transporter activity / phosphate ion transport / intracellular phosphate ion homeostasis / inositol hexakisphosphate binding / phosphate ion transmembrane transport / cellular response to phosphate starvation / efflux transmembrane transporter activity / response to virus / virus receptor activity / Golgi apparatus ...phosphate transmembrane transporter activity / phosphate ion transport / intracellular phosphate ion homeostasis / inositol hexakisphosphate binding / phosphate ion transmembrane transport / cellular response to phosphate starvation / efflux transmembrane transporter activity / response to virus / virus receptor activity / Golgi apparatus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EXS, C-terminal / EXS family / EXS domain profile. / SPX domain / SPX domain / SPX domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Solute carrier family 53 member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.61 Å
データ登録者Jiang DH / Yan R
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Human XPR1 structures reveal phosphate export mechanism.
著者: Rui Yan / Huiwen Chen / Chuanyu Liu / Jun Zhao / Di Wu / Juquan Jiang / Jianke Gong / Daohua Jiang /
要旨: Inorganic phosphate (Pi) is a fundamental macronutrient for all living organisms, the homeostasis of which is critical for numerous biological activities. As the only known human Pi exporter to date, ...Inorganic phosphate (Pi) is a fundamental macronutrient for all living organisms, the homeostasis of which is critical for numerous biological activities. As the only known human Pi exporter to date, XPR1 has an indispensable role in cellular Pi homeostasis. Dysfunction of XPR1 is associated with neurodegenerative disease. However, the mechanisms underpinning XPR1-mediated Pi efflux and regulation by the intracellular inositol polyphosphate (InsPP) sensor SPX domain remain poorly understood. Here we present cryo-electron microscopy structures of human XPR1 in Pi-bound closed, open and InsP-bound forms, revealing the structural basis for XPR1 gating and regulation by InsPPs. XPR1 consists of an N-terminal SPX domain, a dimer-formation core domain and a Pi transport domain. Within the transport domain, three basic clusters are responsible for Pi binding and transport, and a conserved W573 acts as a molecular switch for gating. In addition, the SPX domain binds to InsP and facilitates Pi efflux by liberating the C-terminal loop that limits Pi entry. This study provides a conceptual framework for the mechanistic understanding of Pi homeostasis by XPR1 homologues in fungi, plants and animals.
履歴
登録2023年11月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月3日-
マップ公開2024年7月3日-
更新2024年10月30日-
現状2024年10月30日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38067.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38067.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈main map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272. Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272. Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.662
最小 - 最大-2.1306381 - 2.3416684
平均 (標準偏差)-0.00017253846 (±0.056743212)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 272.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map

ファイルemd_38067_half_map_1.map
注釈half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map

ファイルemd_38067_half_map_2.map
注釈half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : transport

全体名称: transport
要素
  • 複合体: transport
    • タンパク質・ペプチド: Solute carrier family 53 member 1
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: [(2~{R})-1-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-3-hexadecanoyloxy-propan-2-yl] (~{Z})-octadec-9-enoate

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超分子 #1: transport

超分子名称: transport / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Solute carrier family 53 member 1

分子名称: Solute carrier family 53 member 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 54.831422 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: APAWTTFRVG LFCGIFIVLN ITLVLAAVFK LETDRSIWPL IRIYRGGFLL IEFLFLLGIN TYGWRQAGVN HVLIFELNPR SNLSHQHLF EIAGFLGILW CLSLLACFFA PISVIPTYVY PLALYGFMVF FLINPTKTFY YKSRFWLLKL LFRVFTAPFH K VGFADFWL ...文字列:
APAWTTFRVG LFCGIFIVLN ITLVLAAVFK LETDRSIWPL IRIYRGGFLL IEFLFLLGIN TYGWRQAGVN HVLIFELNPR SNLSHQHLF EIAGFLGILW CLSLLACFFA PISVIPTYVY PLALYGFMVF FLINPTKTFY YKSRFWLLKL LFRVFTAPFH K VGFADFWL ADQLNSLSVI LMDLEYMICF YSLELKWDES KGLLPNNSEE SGICHKYTYG VRAIVQCIPA WLRFIQCLRR YR DTKRAFP HLVNAGKYST TFFMVTFAAL YSTHKERGHS DTMVFFYLWI VFYIISSCYT LIWDLKMDWG LFDKNAGENT FLR EEIVYP QKAYYYCAII EDVILRFAWT IQISITSTTL LPHSGDIIAT VFAPLEVFRR FVWNFFRLEN EHLNNCGEFR AVRD ISVAP LNADDQTLLE QMMDQDDGVR NRQKNRSWKY NQSISLRRPR LASQSKARDT KVLIEDTDDE ANT

UniProtKB: Solute carrier family 53 member 1

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分子 #2: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

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分子 #3: [(2~{R})-1-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-3-hexadecanoyl...

分子名称: [(2~{R})-1-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-3-hexadecanoyloxy-propan-2-yl] (~{Z})-octadec-9-enoate
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: 6OU
分子量理論値: 717.996 Da
Chemical component information

ChemComp-6OU:
[(2~{R})-1-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-3-hexadecanoyloxy-propan-2-yl] (~{Z})-octadec-9-enoate / POPE / リン脂質*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.61 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 40195
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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