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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-36847 | |||||||||||||||
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タイトル | The structure of bacteriophage lambda portal-adaptor | |||||||||||||||
マップデータ | ||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | Complex / VIRAL PROTEIN | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral portal complex / virion assembly / viral life cycle / virion component / structural molecule activity / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Escherichia phage Lambda (λファージ) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Xiao H / Tan L / Cheng LP / Liu HR | |||||||||||||||
資金援助 | 中国, 4件
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引用 | ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2023 タイトル: Structure of the siphophage neck-Tail complex suggests that conserved tail tip proteins facilitate receptor binding and tail assembly. 著者: Hao Xiao / Le Tan / Zhixue Tan / Yewei Zhang / Wenyuan Chen / Xiaowu Li / Jingdong Song / Lingpeng Cheng / Hongrong Liu / 要旨: Siphophages have a long, flexible, and noncontractile tail that connects to the capsid through a neck. The phage tail is essential for host cell recognition and virus-host cell interactions; ...Siphophages have a long, flexible, and noncontractile tail that connects to the capsid through a neck. The phage tail is essential for host cell recognition and virus-host cell interactions; moreover, it serves as a channel for genome delivery during infection. However, the in situ high-resolution structure of the neck-tail complex of siphophages remains unknown. Here, we present the structure of the siphophage lambda "wild type," the most widely used, laboratory-adapted fiberless mutant. The neck-tail complex comprises a channel formed by stacked 12-fold and hexameric rings and a 3-fold symmetrical tip. The interactions among DNA and a total of 246 tail protein molecules forming the tail and neck have been characterized. Structural comparisons of the tail tips, the most diversified region across the lambda and other long-tailed phages or tail-like machines, suggest that their tail tip contains conserved domains, which facilitate tail assembly, receptor binding, cell adsorption, and DNA retaining/releasing. These domains are distributed in different tail tip proteins in different phages or tail-like machines. The side tail fibers are not required for the phage particle to orient itself vertically to the surface of the host cell during attachment. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_36847.map.gz | 225 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-36847-v30.xml emd-36847.xml | 14.9 KB 14.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_36847_fsc.xml | 13 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_36847.png | 114.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-36847.cif.gz | 5.3 KB | ||
その他 | emd_36847_half_map_1.map.gz emd_36847_half_map_2.map.gz | 221.8 MB 221.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-36847 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-36847 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_36847_validation.pdf.gz | 960.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_36847_full_validation.pdf.gz | 960.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_36847_validation.xml.gz | 22.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_36847_validation.cif.gz | 29.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-36847 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-36847 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_36847.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.36 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_36847_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_36847_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Escherichia phage Lambda
全体 | 名称: Escherichia phage Lambda (λファージ) |
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要素 |
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-超分子 #1: Escherichia phage Lambda
超分子 | 名称: Escherichia phage Lambda / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 2681611 / 生物種: Escherichia phage Lambda / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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-分子 #1: Portal protein B
分子 | 名称: Portal protein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia phage Lambda (λファージ) |
分子量 | 理論値: 59.529609 KDa |
配列 | 文字列: MKTPTIPTLL GPDGMTSLRE YAGYHGGGSG FGGQLRSWNP PSESVDAALL PNFTRGNARA DDLVRNNGYA ANAIQLHQDH IVGSFFRLS HRPSWRYLGI GEEEARAFSR EVEAAWKEFA EDDCCCIDVE RKRTFTMMIR EGVAMHAFNG ELFVQATWDT S SSRLFRTQ ...文字列: MKTPTIPTLL GPDGMTSLRE YAGYHGGGSG FGGQLRSWNP PSESVDAALL PNFTRGNARA DDLVRNNGYA ANAIQLHQDH IVGSFFRLS HRPSWRYLGI GEEEARAFSR EVEAAWKEFA EDDCCCIDVE RKRTFTMMIR EGVAMHAFNG ELFVQATWDT S SSRLFRTQ FRMVSPKRIS NPNNTGDSRN CRAGVQINDS GAALGYYVSE DGYPGWMPQK WTWIPRELPG GRASFIHVFE PV EDGQTRG ANVFYSVMEQ MKMLDTLQNT QLQSAIVKAM YAATIESELD TQSAMDFILG ANSQEQRERL TGWIGEIAAY YAA APVRLG GAKVPHLMPG DSLNLQTAQD TDNGYSVFEQ SLLRYIAAGL GVSYEQLSRN YAQMSYSTAR ASANESWAYF MGRR KFVAS RQASQMFLCW LEEAIVRRVV TLPSKARFSF QEARSAWGNC DWIGSGRMAI DGLKEVQEAV MLIEAGLSTY EKECA KRGD DYQEIFAQQV RETMERRAAG LKPPAWAAAA FESGLRQSTE EEKSDSRAA UniProtKB: Portal protein B |
-分子 #2: Head completion protein
分子 | 名称: Head completion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia phage Lambda (λファージ) |
分子量 | 理論値: 7.625749 KDa |
配列 | 文字列: MTRQEELAAA RAALHDLMTG KRVATVQKDG RRVEFTATSV SDLKKYIAEL EVQTGMTQRR RGPAGFYV UniProtKB: Head completion protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 32.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.6 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |