[日本語] English
万見
- EMDB-36469: Cryo-EM structures of the head region of full-length ERGIC-53 wit... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36469
タイトルCryo-EM structures of the head region of full-length ERGIC-53 with MCFD2 (Substate A)
マップデータPrimary map
試料
  • 複合体: ERGIC-53-MCFD2 complex
    • タンパク質・ペプチド: Protein ERGIC-53
    • タンパク質・ペプチド: Multiple coagulation factor deficiency protein 2
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
キーワードcargo receptor / calcium / zinc / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


Transport to the Golgi and subsequent modification / positive regulation of organelle organization / negative regulation of protein targeting to mitochondrion / Cargo concentration in the ER / endoplasmic reticulum organization / RHOD GTPase cycle / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / RHOC GTPase cycle / Golgi organization ...Transport to the Golgi and subsequent modification / positive regulation of organelle organization / negative regulation of protein targeting to mitochondrion / Cargo concentration in the ER / endoplasmic reticulum organization / RHOD GTPase cycle / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / RHOC GTPase cycle / Golgi organization / D-mannose binding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / vesicle-mediated transport / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / sarcomere / ER to Golgi transport vesicle membrane / blood coagulation / unfolded protein binding / protein transport / protein folding / collagen-containing extracellular matrix / Golgi membrane / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Legume-like lectin / : / Legume-like lectin family / L-type lectin-like (leguminous) domain profile. / EF-hand domain pair / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain ...: / Legume-like lectin / : / Legume-like lectin family / L-type lectin-like (leguminous) domain profile. / EF-hand domain pair / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein ERGIC-53 / Multiple coagulation factor deficiency protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Watanabe S / Inaba K
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JP18K06075 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structure of full-length ERGIC-53 in complex with MCFD2 for cargo transport.
著者: Satoshi Watanabe / Yoshiaki Kise / Kento Yonezawa / Mariko Inoue / Nobutaka Shimizu / Osamu Nureki / Kenji Inaba /
要旨: ERGIC-53 transports certain subsets of newly synthesized secretory proteins and membrane proteins from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus. Despite numerous structural and functional ...ERGIC-53 transports certain subsets of newly synthesized secretory proteins and membrane proteins from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus. Despite numerous structural and functional studies since its identification, the overall architecture and mechanism of action of ERGIC-53 remain unclear. Here we present cryo-EM structures of full-length ERGIC-53 in complex with its functional partner MCFD2. These structures reveal that ERGIC-53 exists as a homotetramer, not a homohexamer as previously suggested, and comprises a four-leaf clover-like head and a long stalk composed of three sets of four-helix coiled-coil followed by a transmembrane domain. 3D variability analysis visualizes the flexible motion of the long stalk and local plasticity of the head region. Notably, MCFD2 is shown to possess a Zn-binding site in its N-terminal lid, which appears to modulate cargo binding. Altogether, distinct mechanisms of cargo capture and release by ERGIC- 53 via the stalk bending and metal binding are proposed.
履歴
登録2023年6月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月17日-
マップ公開2024年4月17日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_36469.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36469.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 38.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Primary map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 216 pix.
= 215.136 Å		1 Å/pix.
x 216 pix.
= 215.136 Å		1 Å/pix.
x 216 pix.
= 215.136 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.996 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.492
最小 - 最大-3.1075213 - 5.482921
平均 (標準偏差)0.0122537045 (±0.1357452)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ216216216
Spacing216216216
セルA=B=C: 215.136 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_36469_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: raw map

ファイルemd_36469_additional_1.map
注釈raw map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half mapA

ファイルemd_36469_half_map_1.map
注釈half mapA
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map B

ファイルemd_36469_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : ERGIC-53-MCFD2 complex

全体名称: ERGIC-53-MCFD2 complex
要素
  • 複合体: ERGIC-53-MCFD2 complex
    • タンパク質・ペプチド: Protein ERGIC-53
    • タンパク質・ペプチド: Multiple coagulation factor deficiency protein 2
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ZINC ION

-
超分子 #1: ERGIC-53-MCFD2 complex

超分子名称: ERGIC-53-MCFD2 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Protein ERGIC-53

分子名称: Protein ERGIC-53 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.766027 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAGSRQRGLR ARVRPLFCAL LLSLGRFVRG DGVGGDPAVA LPHRRFEYKY SFKGPHLVQS DGTVPFWAHA GNAIPSSDQI RVAPSLKSQ RGSVWTKTKA AFENWEVEVT FRVTGRGRIG ADGLAIWYAE NQGLEGPVFG SADLWNGVGI FFDSFDNDGK K NNPAIVII ...文字列:
MAGSRQRGLR ARVRPLFCAL LLSLGRFVRG DGVGGDPAVA LPHRRFEYKY SFKGPHLVQS DGTVPFWAHA GNAIPSSDQI RVAPSLKSQ RGSVWTKTKA AFENWEVEVT FRVTGRGRIG ADGLAIWYAE NQGLEGPVFG SADLWNGVGI FFDSFDNDGK K NNPAIVII GNNGQIHYDH QNDGASQALA SCQRDFRNKP YPVRAKITYY QNTLTVMINN GFTPDKNDYE FCAKVENMII PA QGHFGIS AATGGLADDH DVLSFLTFQL TEPGKEPPTP DKEISEKEKE KYQEEFEHFQ QELDKKKEEF QKGHPDLQGQ PAE EIFESV GDRELRQVFE GQNRIHLEIK QLNRQLDMIL DEQRRYVSSL TEEISKRGAG MPGQHGQITQ QELDTVVKTQ HEIL RQVNE MKNSMSETVR LVSGMQHPGS AGGVYETTQH FIDIKEHLHI VKRDIDNLVQ RNMPSNEKPK CPELPPFPSC LSTVH FIIF VVVQTVLFIG YIMYRSQQEA AAKKFFGVAM PGAEDDVV

UniProtKB: Protein ERGIC-53

-
分子 #2: Multiple coagulation factor deficiency protein 2

分子名称: Multiple coagulation factor deficiency protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.95222 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMEEPAAS FSQPGSMGLD KNTVHDQEHI MEHLEGVINK PEAEMSPQEL QLHYFKMHDY DGNNLLDGLE LSTAITHVHK EEGSEQAPL MSEDELINII DGVLRDDDKN NDGYIDYAEF AKSLQ

UniProtKB: Multiple coagulation factor deficiency protein 2

-
分子 #3: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 16 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

-
分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 47.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.29 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 9734
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-8jp6:
Cryo-EM structures of the head region of full-length ERGIC-53 with MCFD2 (Substate A)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る