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- EMDB-36426: Structure of the adhesion GPCR ADGRL3 in the apo state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36426
タイトルStructure of the adhesion GPCR ADGRL3 in the apo state
マップデータ
試料
  • 複合体: ADGRL3-mBRIL complex
    • タンパク質・ペプチド: Adhesion G protein-coupled receptor L3,Soluble cytochrome b562
キーワードADGRL3 / Apo form / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


G protein-coupled receptor activity / 電子伝達系 / carbohydrate binding / ペリプラズム / electron transfer activity / cell surface receptor signaling pathway / iron ion binding / heme binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, latrophilin, C-terminal / GPCR, family 2, latrophilin / Latrophilin Cytoplasmic C-terminal region / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain superfamily / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / ガラクトース結合性レクチンドメイン / SUEL-type lectin domain profile. / Olfactomedin-like domain ...GPCR, family 2, latrophilin, C-terminal / GPCR, family 2, latrophilin / Latrophilin Cytoplasmic C-terminal region / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain superfamily / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / ガラクトース結合性レクチンドメイン / SUEL-type lectin domain profile. / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain profile. / Olfactomedin-like domains / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Cytochrome b562 / Cytochrome b562 / Cytochrome c/b562
類似検索 - ドメイン・相同性
Adhesion G protein-coupled receptor L3 / Soluble cytochrome b562
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Tao Y / Guo Q / He B / Zhong Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2024
タイトル: A method for structure determination of GPCRs in various states.
著者: Qiong Guo / Binbin He / Yixuan Zhong / Haizhan Jiao / Yinhang Ren / Qinggong Wang / Qiangqiang Ge / Yongxiang Gao / Xiangyu Liu / Yang Du / Hongli Hu / Yuyong Tao /
要旨: G-protein-coupled receptors (GPCRs) are a class of integral membrane proteins that detect environmental cues and trigger cellular responses. Deciphering the functional states of GPCRs induced by ...G-protein-coupled receptors (GPCRs) are a class of integral membrane proteins that detect environmental cues and trigger cellular responses. Deciphering the functional states of GPCRs induced by various ligands has been one of the primary goals in the field. Here we developed an effective universal method for GPCR cryo-electron microscopy structure determination without the need to prepare GPCR-signaling protein complexes. Using this method, we successfully solved the structures of the β-adrenergic receptor (βAR) bound to antagonistic and agonistic ligands and the adhesion GPCR ADGRL3 in the apo state. For βAR, an intermediate state stabilized by the partial agonist was captured. For ADGRL3, the structure revealed that inactive ADGRL3 adopts a compact fold and that large unusual conformational changes on both the extracellular and intracellular sides are required for activation of adhesion GPCRs. We anticipate that this method will open a new avenue for understanding GPCR structure‒function relationships and drug development.
履歴
登録2023年6月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年9月6日-
マップ公開2023年9月6日-
更新2024年1月3日-
現状2024年1月3日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36426.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36426.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.24
最小 - 最大-8.08412 - 9.515385
平均 (標準偏差)-0.00079709967 (±0.054434743)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 273.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_36426_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_36426_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ADGRL3-mBRIL complex

全体名称: ADGRL3-mBRIL complex
要素
  • 複合体: ADGRL3-mBRIL complex
    • タンパク質・ペプチド: Adhesion G protein-coupled receptor L3,Soluble cytochrome b562

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超分子 #1: ADGRL3-mBRIL complex

超分子名称: ADGRL3-mBRIL complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Adhesion G protein-coupled receptor L3,Soluble cytochrome b562

分子名称: Adhesion G protein-coupled receptor L3,Soluble cytochrome b562
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 86.362 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: DYKDDDDKAV EAREIMWFKT RQGQIAKQPC PAGTIGVSTY LCLAPDGIWD PQGPDLSNCS SPWVNHITQK LKSGETAANI ARELAEQTR NHLNAGDITY SVRAMDQLVG LLDVQLRNLT PGGKDSAARS LNKLQKRERS CRAYVQAMVE TVNNLLQPQA L NAWRDLTT ...文字列:
DYKDDDDKAV EAREIMWFKT RQGQIAKQPC PAGTIGVSTY LCLAPDGIWD PQGPDLSNCS SPWVNHITQK LKSGETAANI ARELAEQTR NHLNAGDITY SVRAMDQLVG LLDVQLRNLT PGGKDSAARS LNKLQKRERS CRAYVQAMVE TVNNLLQPQA L NAWRDLTT SDQLRAATML LHTVEESAFV LADNLLKTDI VRENTDNIKL EVARLSTEGN LEDLKFPENM GHGSTIQLSA NT LKQNGRN GEIRVAFVLY NNLGPYLSTE NASMKLGTEA LSTNHSVIVN SPVITAAINK EFSNKVYLAD PVVFTVKHIK QSE ENFNPN CSFWSYSKRT MTGYWSTQGC RLLTTNKTHT TCSCNHLANF AVLMAHVEVK HSDAVHDLLL DVITWVGILL SLVC LLICI FTFCFFRGLQ SDRNTIHKNL CISLFVAELL FLIGINRTDQ PIACAVFAAL LHFFFLAAFT WMFLEGVQLY IMLVE VFES EHSRRKYFYL VGYGMPALIV AVSAAVDYRS YGTDKVCWLR LDTYFIWSFI GPATLIIMLN VIFLGIALYK MFHHTA DLE DNWETLNDNL KVIEKADNAA QVKDALTKMR AAALDAQKAT PPKLEDKSPD SPEMKDFRHG FDILVGQIDD ALKLANE GK VKEAQAAAEQ LKTTRNAYIQ KYLERADNIK SWVIGAIALL CLLGLTWAFG LMYINESTVI MAYLFTIFNS LQGMFIFI F HCVLQKKVRK EYGKCLRTHA ASRLEEELRR RLTEGSHHHH HHHH

UniProtKB: Adhesion G protein-coupled receptor L3, Soluble cytochrome b562, Adhesion G protein-coupled receptor L3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 706010
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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