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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-36120 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of viral topoisomerase in conformation 2 | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | topoisomerase / VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 sister chromatid segregation / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | African swine fever virus LIS57 (ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.13 Å | |||||||||
データ登録者 | Deng Z | |||||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: mBio / 年: 2023 タイトル: Cryo-EM structures of African swine fever virus topoisomerase. 著者: Yan Zhao / Wenhua Kuang / Qiyin An / Jinyue Li / Yong Wang / Zengqin Deng / 要旨: African swine fever virus (ASFV) is a highly contagious virus that causes lethal hemorrhagic diseases known as African swine fever (ASF) with a case fatality rate of 100%. There is an urgent need to ...African swine fever virus (ASFV) is a highly contagious virus that causes lethal hemorrhagic diseases known as African swine fever (ASF) with a case fatality rate of 100%. There is an urgent need to develop anti-ASFV drugs. We determine the first high-resolution structures of viral topoisomerase ASFV P1192R in both the closed and open C-gate forms. P1192R shows a similar overall architecture with eukaryotic and prokaryotic type II topoisomerases, which have been successful targets of many antimicrobials and anticancer drugs, with the most similarity to yeast topo II. P1192R also exhibits differences in the details of active site configuration, which are important to enzyme activity. These two structures offer useful structural information for antiviral drug design and provide structural evidence to support that eukaryotic type IIA topoisomerase likely originated from horizontal gene transfer from the virus. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_36120.map.gz | 97.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-36120-v30.xml emd-36120.xml | 13.7 KB 13.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_36120.png | 13.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-36120.cif.gz | 5.7 KB | ||
その他 | emd_36120_half_map_1.map.gz emd_36120_half_map_2.map.gz | 95.4 MB 95.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-36120 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-36120 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_36120_validation.pdf.gz | 864.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_36120_full_validation.pdf.gz | 864.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_36120_validation.xml.gz | 13.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_36120_validation.cif.gz | 15.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-36120 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-36120 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8j9zMC 8j9yC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_36120.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.95 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_36120_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_36120_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : P1192R
全体 | 名称: P1192R |
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要素 |
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-超分子 #1: P1192R
超分子 | 名称: P1192R / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: African swine fever virus LIS57 (ウイルス) |
分子量 | 理論値: 135 kDa/nm |
-分子 #1: DNA topoisomerase 2
分子 | 名称: DNA topoisomerase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: African swine fever virus LIS57 (ウイルス) |
分子量 | 理論値: 135.687859 KDa |
組換発現 | 生物種: Komagataella pastoris (菌類) |
配列 | 文字列: MEAFEISDFK EHAKKKSMWA GALNKVTISG LMGVFTEDED LMALPIHRDH CPALLKIFDE IIVNATDHER ACHNKTKKVT YIKISFDKG VFSCENDGPG IPIAKHEQAS LIAKRDVYVP EVASCHFLAG TNINKAKDCI KGGTNGVGLK LAMVHSQWAI L TTADGAQK ...文字列: MEAFEISDFK EHAKKKSMWA GALNKVTISG LMGVFTEDED LMALPIHRDH CPALLKIFDE IIVNATDHER ACHNKTKKVT YIKISFDKG VFSCENDGPG IPIAKHEQAS LIAKRDVYVP EVASCHFLAG TNINKAKDCI KGGTNGVGLK LAMVHSQWAI L TTADGAQK YVQHINQRLD IIEPPTITPS REMFTRIELM PVYQELGYAE PLSETEQADL SAWIYLRACQ CAAYVGKGTT IY YNDKPCR TGSVMALAKM YTLLSAPNST IHTATIKADA KPYSLHPLQV AAVVSPKFKK FEHVSVINGV NCVKGEHVTF LKK TINEMV VKKFQQTIKD KNRKTTLRDS CSNIFIVIVG SIPGIEWTGQ RKDELSIAEN VFKTHYSIPS SFLTSMTKSI VDIL LQSIS KKDNHKQVDV DKYTRARNAG GKRAQDCMLL AAEGDSALSL LRTGLTLGKS NPSGPSFDFC GMISLGGVIM NACKK VTNI TTDSGETIMV RNEQLTNNKV LQGIVQVLGL DFNCHYKTQE ERAKLRYGCI VACVDQDLDG CGKILGLLLA YFHLFW PQL IIHGFVKRLL TPLIRVYEKG KTMPVEFYYE QEFDAWAKKQ TSLANHTVKY YKGLAAHDTH EVKSMFKHFD NMVYTFT LD DSAKELFHIY FGGESELRKR ELCTGVVPLT ETQTQSIHSV RRIPCSLHLQ VDTKAYKLDA IERQIPNFLD GMTRARRK I LAGGVKCFAS NNRERKVFQF GGYVADHMFY HHGDMSLNTS IIKAAQYYPG SSHLYPVFIG IGSFGSRHLG GKDAGSPRY ISVQLASEFI KTMFPAEDSW LLPYVFEDGQ RAEPEYYVPV LPLAIMEYGA NPSEGWKYTT WARQLEDILA LVRAYVDKDN PKHELLHYA IKHKITILPL RPSNYNFKGH LKRFGQYYYS YGTYVISEQR NIITITELPL RVPTVAYIES IKKSSNRMTF I EEIIDYSS SETIEILVKL KPNSLNRIVE EFKETEEQDS IENFLRLRNC LHSHLNFVKP KGGIIEFNTY YEILYAWLPY RR ELYQKRL MREHAVLKLR IIMETAIVRY INESAELNLS HYEDEKEASR ILSEHGFPPL NHTLIISPEF ASIEELNQKA LQG CYTYIL SLQARELLIA AKTRRVEKIK KMQARLDKVE QLLQESPFPG ASVWLEEIDA VEKAIIKGRN TQWKFH UniProtKB: DNA topoisomerase 2 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL CRYO ARM 300 |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.13 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 126144 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |