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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8j9y | ||||||
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タイトル | cryo-EM structure of viral topoisomerase in conformation 1 | ||||||
![]() | DNA topoisomerase 2 | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / topoisomerase | ||||||
機能・相同性 | ![]() sister chromatid segregation / DNA negative supercoiling activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / DNA binding / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.16 Å | ||||||
![]() | Deng, Z. | ||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures of African swine fever virus topoisomerase. 著者: Yan Zhao / Wenhua Kuang / Qiyin An / Jinyue Li / Yong Wang / Zengqin Deng / ![]() 要旨: African swine fever virus (ASFV) is a highly contagious virus that causes lethal hemorrhagic diseases known as African swine fever (ASF) with a case fatality rate of 100%. There is an urgent need to ...African swine fever virus (ASFV) is a highly contagious virus that causes lethal hemorrhagic diseases known as African swine fever (ASF) with a case fatality rate of 100%. There is an urgent need to develop anti-ASFV drugs. We determine the first high-resolution structures of viral topoisomerase ASFV P1192R in both the closed and open C-gate forms. P1192R shows a similar overall architecture with eukaryotic and prokaryotic type II topoisomerases, which have been successful targets of many antimicrobials and anticancer drugs, with the most similarity to yeast topo II. P1192R also exhibits differences in the details of active site configuration, which are important to enzyme activity. These two structures offer useful structural information for antiviral drug design and provide structural evidence to support that eukaryotic type IIA topoisomerase likely originated from horizontal gene transfer from the virus. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 318.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 248.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 36119MC ![]() 8j9zC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 135687.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: P1192R CDS / 発現宿主: ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: P1192R / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 135 kDa/nm / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: JEOL CRYO ARM 300 |
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電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 135059 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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