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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-36048 | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of hZnT7-Fab complex in zinc-unbound state, determined in outward-facing conformation | ||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||
試料 |
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キーワード | zinc / proton / transporter / Golgi apparatus / metal transporter / histidine-rich loop / METAL TRANSPORT | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 zinc ion import into Golgi lumen / Golgi cis cisterna membrane / zinc ion transmembrane transporter activity / intracellular zinc ion homeostasis / sarcoplasmic reticulum membrane / cytoplasmic vesicle / vesicle / Golgi membrane / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus ...zinc ion import into Golgi lumen / Golgi cis cisterna membrane / zinc ion transmembrane transporter activity / intracellular zinc ion homeostasis / sarcoplasmic reticulum membrane / cytoplasmic vesicle / vesicle / Golgi membrane / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / mitochondrion / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Han BB / Inaba K / Watanabe S | ||||||||||||
資金援助 | 日本, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Cryo-EM structures of human zinc transporter ZnT7 reveal the mechanism of Zn uptake into the Golgi apparatus. 著者: Han Ba Bui / Satoshi Watanabe / Norimichi Nomura / Kehong Liu / Tomoko Uemura / Michio Inoue / Akihisa Tsutsumi / Hiroyuki Fujita / Kengo Kinoshita / Yukinari Kato / So Iwata / Masahide Kikkawa / Kenji Inaba / 要旨: Zinc ions (Zn) are vital to most cells, with the intracellular concentrations of Zn being tightly regulated by multiple zinc transporters located at the plasma and organelle membranes. We herein ...Zinc ions (Zn) are vital to most cells, with the intracellular concentrations of Zn being tightly regulated by multiple zinc transporters located at the plasma and organelle membranes. We herein present the 2.2-3.1 Å-resolution cryo-EM structures of a Golgi-localized human Zn/H antiporter ZnT7 (hZnT7) in Zn-bound and unbound forms. Cryo-EM analyses show that hZnT7 exists as a dimer via tight interactions in both the cytosolic and transmembrane (TM) domains of two protomers, each of which contains a single Zn-binding site in its TM domain. hZnT7 undergoes a TM-helix rearrangement to create a negatively charged cytosolic cavity for Zn entry in the inward-facing conformation and widens the luminal cavity for Zn release in the outward-facing conformation. An exceptionally long cytosolic histidine-rich loop characteristic of hZnT7 binds two Zn ions, seemingly facilitating Zn recruitment to the TM metal transport pathway. These structures permit mechanisms of hZnT7-mediated Zn uptake into the Golgi to be proposed. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_36048.map.gz | 7.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-36048-v30.xml emd-36048.xml | 18.7 KB 18.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_36048_fsc.xml | 15 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_36048.png | 50.2 KB | ||
マスクデータ | emd_36048_msk_1.map | 36.3 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_36048_additional_1.map.gz emd_36048_half_map_1.map.gz emd_36048_half_map_2.map.gz | 33.5 MB 33.6 MB 33.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-36048 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-36048 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_36048_validation.pdf.gz | 866 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_36048_full_validation.pdf.gz | 865.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_36048_validation.xml.gz | 18.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_36048_validation.cif.gz | 24.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-36048 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-36048 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8j7tMC 8j7uC 8j7vC 8j7wC 8j7xC 8j7yC 8j80C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_36048.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 37.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.788 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_36048_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: #1
ファイル | emd_36048_additional_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_36048_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_36048_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Human ZnT7-Fab complex
全体 | 名称: Human ZnT7-Fab complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Human ZnT7-Fab complex
超分子 | 名称: Human ZnT7-Fab complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Zinc transporter 7
分子 | 名称: Zinc transporter 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 43.00432 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MGGVAMPGAE DDVVMLPLSI KDDEYKPPKF NLFGKISGWF RSILSDKTSR NLFFFLCLNL SFAFVELLYG IWSNCLGLIS DSFHMFFDS TAILAGLAAS VISKWRDNDA FSYGYVRAEV LAGFVNGLFL IFTAFFIFSE GVERALAPPD VHHERLLLVS I LGFVVNLI ...文字列: MGGVAMPGAE DDVVMLPLSI KDDEYKPPKF NLFGKISGWF RSILSDKTSR NLFFFLCLNL SFAFVELLYG IWSNCLGLIS DSFHMFFDS TAILAGLAAS VISKWRDNDA FSYGYVRAEV LAGFVNGLFL IFTAFFIFSE GVERALAPPD VHHERLLLVS I LGFVVNLI GIFVFKHGGH GHSHGSGHGH SHSLFNGALD QAHGHVDHCH SHEVKHGAAH SHDHAHGHGH FHSHDGPSLK ET TGPSRQI LQGVFLHILA DTLGSIGVIA SAIMMQNFGL MIADPICSIL IAILIVVSVI PLLRESVGIL MQRTPPLLEN SLP QCYQRV QQLQGVYSLQ EQHFWTLCSD VYVGTLKLIV APDADARWIL SQTHNIFTQA GVRQLYVQID FAAM UniProtKB: Zinc transporter 7 |
-分子 #2: Light chain of YN7114-08 Fab
分子 | 名称: Light chain of YN7114-08 Fab / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 24.140529 KDa |
組換発現 | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
配列 | 文字列: DIVLTQSPAS LAVSLRRRAT ISCRASESVD GYGHSFMHWY QQKSGQPPKL LIYRASNLES GVPARFSGSG SRTDFTLTID PVEADDAAT YYCQQSNEDP YTFGSGTKLE IKRADAAPTV SIFPPSSEQL TSGGASVVCF LNNFYPKDIN VKWKIDGSER Q NGVLNSWT ...文字列: DIVLTQSPAS LAVSLRRRAT ISCRASESVD GYGHSFMHWY QQKSGQPPKL LIYRASNLES GVPARFSGSG SRTDFTLTID PVEADDAAT YYCQQSNEDP YTFGSGTKLE IKRADAAPTV SIFPPSSEQL TSGGASVVCF LNNFYPKDIN VKWKIDGSER Q NGVLNSWT DQDSKDSTYS MSSTLTLTKD EYERHNSYTC EATHKTSTSP IVKSFNRNEC |
-分子 #3: Heavy chain of YN7114-08 Fab
分子 | 名称: Heavy chain of YN7114-08 Fab / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 24.974102 KDa |
組換発現 | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
配列 | 文字列: EVQLQESGPG LVAPSQSLSI TCTVSGFSLT NYAVHWVRQS PGKGLEWLGV IWSNGRTDYN AAFISRLSIS KDNSKSQVFF KMNSLQADD TAIYYCARKL AYEGAMDYWG QGTSVTVSSA KTTPPSVYPL APGSAAQTNS MVTLGCLVKG YFPEPVTVTW N SGSLSSGV ...文字列: EVQLQESGPG LVAPSQSLSI TCTVSGFSLT NYAVHWVRQS PGKGLEWLGV IWSNGRTDYN AAFISRLSIS KDNSKSQVFF KMNSLQADD TAIYYCARKL AYEGAMDYWG QGTSVTVSSA KTTPPSVYPL APGSAAQTNS MVTLGCLVKG YFPEPVTVTW N SGSLSSGV HTFPAVLQSD LYTLSSSVTV PSSTWPSETV TCNVAHPASS TKVDKKIVPR DCGCKPCICT VPEVSS |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL CRYO ARM 300 |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.7 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |