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- EMDB-35779: hSPCA1 in the early E2P state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35779
タイトルhSPCA1 in the early E2P state
マップデータ
試料
  • 複合体: Secretory pathway Ca(2+)-transporting ATPase type 1
    • タンパク質・ペプチド: Calcium-transporting ATPase type 2C member 1
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードhSPCA1 / MEMBRANE PROTEIN / METAL TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi calcium ion homeostasis / Golgi calcium ion transport / P-type manganese transporter activity / trans-Golgi network membrane organization / manganese ion transport / intracellular manganese ion homeostasis / cis-Golgi network membrane / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules ...Golgi calcium ion homeostasis / Golgi calcium ion transport / P-type manganese transporter activity / trans-Golgi network membrane organization / manganese ion transport / intracellular manganese ion homeostasis / cis-Golgi network membrane / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / Golgi cisterna membrane / Ion transport by P-type ATPases / epidermis development / calcium ion transmembrane transport / trans-Golgi network / intracellular calcium ion homeostasis / calcium ion transport / manganese ion binding / actin cytoskeleton organization / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Golgi membrane / calcium ion binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
P-type ATPase, subfamily IIA, PMR1-type / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site ...P-type ATPase, subfamily IIA, PMR1-type / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcium-transporting ATPase type 2C member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Liu ZM / Wu MQ / Wu C
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, China)32000850 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2023
タイトル: Structure and transport mechanism of the human calcium pump SPCA1.
著者: Mengqi Wu / Cang Wu / Tiefeng Song / Kewu Pan / Yong Wang / Zhongmin Liu /
要旨: Secretory-pathway Ca-ATPases (SPCAs) play critical roles in maintaining Ca homeostasis, but the exact mechanism of SPCAs-mediated Ca transport remains unclear. Here, we determined six cryo-electron ...Secretory-pathway Ca-ATPases (SPCAs) play critical roles in maintaining Ca homeostasis, but the exact mechanism of SPCAs-mediated Ca transport remains unclear. Here, we determined six cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human SPCA1 (hSPCA1) in a series of intermediate states, revealing a near-complete conformational cycle. With the aid of molecular dynamics simulations, these structures offer a clear structural basis for Ca entry and release in hSPCA1. We found that hSPCA1 undergoes unique conformational changes during ATP binding and phosphorylation compared to other well-studied P-type II ATPases. In addition, we observed a conformational distortion of the Ca-binding site induced by the separation of transmembrane helices 4L and 6, unveiling a distinct Ca release mechanism. Particularly, we determined a structure of the long-sought CaE2P state of P-type IIA ATPases, providing valuable insights into the Ca transport cycle. Together, these findings enhance our understanding of Ca transport by hSPCA1 and broaden our knowledge of P-type ATPases.
履歴
登録2023年3月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年12月27日-
マップ公開2023年12月27日-
更新2023年12月27日-
現状2023年12月27日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35779.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35779.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 302.4 Å		0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 302.4 Å		0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 302.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.194
最小 - 最大-0.86542875 - 1.5062413
平均 (標準偏差)0.00030686575 (±0.024739925)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 302.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35779_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35779_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Secretory pathway Ca(2+)-transporting ATPase type 1

全体名称: Secretory pathway Ca(2+)-transporting ATPase type 1
要素
  • 複合体: Secretory pathway Ca(2+)-transporting ATPase type 1
    • タンパク質・ペプチド: Calcium-transporting ATPase type 2C member 1
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Secretory pathway Ca(2+)-transporting ATPase type 1

超分子名称: Secretory pathway Ca(2+)-transporting ATPase type 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Calcium-transporting ATPase type 2C member 1

分子名称: Calcium-transporting ATPase type 2C member 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: P-type Ca2+ transporter
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 100.679 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MKVARFQKIP NGENETMIPV LTSKKASELP VSEVASILQA DLQNGLNKCE VSHRRAFHGW NEFDISEDEP LWKKYISQFK NPLIMLLLA SAVISVLMHQ FDDAVSITVA ILIVVTVAFV QEYRSEKSLE ELSKLVPPEC HCVREGKLEH TLARDLVPGD T VCLSVGDR ...文字列:
MKVARFQKIP NGENETMIPV LTSKKASELP VSEVASILQA DLQNGLNKCE VSHRRAFHGW NEFDISEDEP LWKKYISQFK NPLIMLLLA SAVISVLMHQ FDDAVSITVA ILIVVTVAFV QEYRSEKSLE ELSKLVPPEC HCVREGKLEH TLARDLVPGD T VCLSVGDR VPADLRLFEA VDLSIDESSL TGETTPCSKV TAPQPAATNG DLASRSNIAF MGTLVRCGKA KGVVIGTGEN SE FGEVFKM MQAEEAPKTP LQKSMDLLGK QLSFYSFGII GIIMLVGWLL GKDILEMFTI SVSLAVAAIP EGLPIVVTVT LAL GVMRMV KKRAIVKKLP IVETLGCCNV ICSDKTGTLT KNEMTVTHIF TSDGLHAEVT GVGYNQFGEV IVDGDVVHGF YNPA VSRIV EAGCVCNDAV IRNNTLMGKP TEGALIALAM KMGLDGLQQD YIRKAEYPFS SEQKWMAVKC VHRTQQDRPE ICFMK GAYE QVIKYCTTYQ SKGQTLTLTQ QQRDVYQQEK ARMGSAGLRV LALASGPELG QLTFLGLVGI IDPPRTGVKE AVTTLI ASG VSIKMITGDS QETAVAIASR LGLYSKTSQS VSGEEIDAMD VQQLSQIVPK VAVFYRASPR HKMKIIKSLQ KNGSVVA MT GDGVNDAVAL KAADIGVAMG QTGTDVCKEA ADMILVDDDF QTIMSAIEEG KGIYNNIKNF VRFQLSTSIA ALTLISLA T LMNFPNPLNA MQILWINIIM DGPPAQSLGV EPVDKDVIRK PPRNWKDSIL TKNLILKILV SSIIIVCGTL FVFWRELRD NVITPRDTTM TFTCFVFFDM FNALSSRSQT KSVFEIGLCS NRMFCYAVLG SIMGQLLVIY FPPLQKVFQT ESLSILDLLF LLGLTSSVC IVAEIIKKVE RSREKIQKHV SSTSSSFLEV

UniProtKB: Calcium-transporting ATPase type 2C member 1

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分子 #2: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

分子名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: BEF
分子量理論値: 66.007 Da
Chemical component information

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 166506
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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