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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3535 | ||||||||||||
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タイトル | 26S proteasome in presence of ATP (s2) | ||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||
試料 |
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キーワード | Macromolecular complex / 26S proteasome / Protease / Hydrolase | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 SAGA complex localization to transcription regulatory region / Metalloprotease DUBs / peroxisome fission / proteasome storage granule assembly / transcription export complex 2 / proteasome regulatory particle assembly / protein deneddylation / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / COP9 signalosome ...SAGA complex localization to transcription regulatory region / Metalloprotease DUBs / peroxisome fission / proteasome storage granule assembly / transcription export complex 2 / proteasome regulatory particle assembly / protein deneddylation / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / COP9 signalosome / proteasome regulatory particle / cytosolic proteasome complex / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / protein-containing complex localization / proteasome-activating activity / mitochondrial fission / proteasome regulatory particle, base subcomplex / metal-dependent deubiquitinase activity / nonfunctional rRNA decay / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / peptide catabolic process / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / proteasome binding / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / regulation of protein catabolic process / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / endopeptidase activator activity / polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasome assembly / protein deubiquitination / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / Ub-specific processing proteases / threonine-type endopeptidase activity / mRNA export from nucleus / enzyme regulator activity / ERAD pathway / protein folding chaperone / Neutrophil degranulation / proteasome complex / ubiquitin binding / nucleotide-excision repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of protein catabolic process / metallopeptidase activity / peroxisome / protein-macromolecule adaptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / molecular adaptor activity / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / protein domain specific binding / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Wehmer M / Rudack T | ||||||||||||
資金援助 | ドイツ, 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017 タイトル: Structural insights into the functional cycle of the ATPase module of the 26S proteasome. 著者: Marc Wehmer / Till Rudack / Florian Beck / Antje Aufderheide / Günter Pfeifer / Jürgen M Plitzko / Friedrich Förster / Klaus Schulten / Wolfgang Baumeister / Eri Sakata / 要旨: In eukaryotic cells, the ubiquitin-proteasome system (UPS) is responsible for the regulated degradation of intracellular proteins. The 26S holocomplex comprises the core particle (CP), where ...In eukaryotic cells, the ubiquitin-proteasome system (UPS) is responsible for the regulated degradation of intracellular proteins. The 26S holocomplex comprises the core particle (CP), where proteolysis takes place, and one or two regulatory particles (RPs). The base of the RP is formed by a heterohexameric AAA ATPase module, which unfolds and translocates substrates into the CP. Applying single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) and image classification to samples in the presence of different nucleotides and nucleotide analogs, we were able to observe four distinct conformational states (s1 to s4). The resolution of the four conformers allowed for the construction of atomic models of the AAA ATPase module as it progresses through the functional cycle. In a hitherto unobserved state (s4), the gate controlling access to the CP is open. The structures described in this study allow us to put forward a model for the 26S functional cycle driven by ATP hydrolysis. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3535.map.gz | 202.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-3535-v30.xml emd-3535.xml | 36.2 KB 36.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_3535.png | 50.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-3535.cif.gz | 9.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3535 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3535 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_3535_validation.pdf.gz | 286 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_3535_full_validation.pdf.gz | 285.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_3535_validation.xml.gz | 6.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3535 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3535 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 5mpaMC 5mpeMC 6fvuM 3534C 3536C 3537C 5mp9C 5mpbC 5mpcC 5mpdC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3535.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.38 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : 26S proteasome of Saccharomyces cerevisiae in presence of ATP (s2)
+超分子 #1: 26S proteasome of Saccharomyces cerevisiae in presence of ATP (s2)
+分子 #1: Proteasome subunit alpha type-1
+分子 #2: Proteasome subunit alpha type-2
+分子 #3: Proteasome subunit alpha type-3
+分子 #4: Proteasome subunit alpha type-4
+分子 #5: Proteasome subunit alpha type-5
+分子 #6: Proteasome subunit alpha type-6
+分子 #7: Probable proteasome subunit alpha type-7
+分子 #8: Proteasome subunit beta type-1
+分子 #9: Proteasome subunit beta type-2
+分子 #10: Proteasome subunit beta type-3
+分子 #11: Proteasome subunit beta type-4
+分子 #12: Proteasome subunit beta type-5
+分子 #13: Proteasome subunit beta type-6
+分子 #14: Proteasome subunit beta type-7
+分子 #15: 26S protease regulatory subunit 7 homolog
+分子 #16: 26S protease regulatory subunit 4 homolog
+分子 #17: 26S protease regulatory subunit 6B homolog
+分子 #18: 26S protease subunit RPT4
+分子 #19: 26S protease regulatory subunit 6A
+分子 #20: 26S protease regulatory subunit 8 homolog
+分子 #21: MAGNESIUM ION
+分子 #22: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #23: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 |
グリッド | 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 45.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 193337 |
初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) |