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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-34252 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM model of the marine siphophage vB_DshS-R4C stopper-terminator complex | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Marine bacteriophage / Cryo-EM / Siphophage / Stopper protein / Terminator protein / Head-to-tail interface / VIRUS | |||||||||
機能・相同性 | : / Head-to-tail joining protein / Minor tail protein / Major tail protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Dinoroseobacter phage vB_DshS-R4C (ファージ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Huang Y / Sun H / Wei S / Zheng Q / Li S / Zhang R / Xia N | |||||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Structure and proposed DNA delivery mechanism of a marine roseophage. 著者: Yang Huang / Hui Sun / Shuzhen Wei / Lanlan Cai / Liqin Liu / Yanan Jiang / Jiabao Xin / Zhenqin Chen / Yuqiong Que / Zhibo Kong / Tingting Li / Hai Yu / Jun Zhang / Ying Gu / Qingbing Zheng ...著者: Yang Huang / Hui Sun / Shuzhen Wei / Lanlan Cai / Liqin Liu / Yanan Jiang / Jiabao Xin / Zhenqin Chen / Yuqiong Que / Zhibo Kong / Tingting Li / Hai Yu / Jun Zhang / Ying Gu / Qingbing Zheng / Shaowei Li / Rui Zhang / Ningshao Xia / 要旨: Tailed bacteriophages (order, Caudovirales) account for the majority of all phages. However, the long flexible tail of siphophages hinders comprehensive investigation of the mechanism of viral gene ...Tailed bacteriophages (order, Caudovirales) account for the majority of all phages. However, the long flexible tail of siphophages hinders comprehensive investigation of the mechanism of viral gene delivery. Here, we report the atomic capsid and in-situ structures of the tail machine of the marine siphophage, vB_DshS-R4C (R4C), which infects Roseobacter. The R4C virion, comprising 12 distinct structural protein components, has a unique five-fold vertex of the icosahedral capsid that allows genome delivery. The specific position and interaction pattern of the tail tube proteins determine the atypical long rigid tail of R4C, and further provide negative charge distribution within the tail tube. A ratchet mechanism assists in DNA transmission, which is initiated by an absorption device that structurally resembles the phage-like particle, RcGTA. Overall, these results provide in-depth knowledge into the intact structure and underlining DNA delivery mechanism for the ecologically important siphophages. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_34252.map.gz | 49.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-34252-v30.xml emd-34252.xml | 16 KB 16 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_34252.png | 109.4 KB | ||
Filedesc metadata | emd-34252.cif.gz | 5.4 KB | ||
その他 | emd_34252_half_map_1.map.gz emd_34252_half_map_2.map.gz | 39.5 MB 39.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-34252 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-34252 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_34252_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_34252_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_34252_validation.xml.gz | 11.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_34252_validation.cif.gz | 13.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-34252 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-34252 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_34252.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.128 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_34252_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_34252_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Dinoroseobacter phage vB_DshS-R4C
全体 | 名称: Dinoroseobacter phage vB_DshS-R4C (ファージ) |
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要素 |
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-超分子 #1: Dinoroseobacter phage vB_DshS-R4C
超分子 | 名称: Dinoroseobacter phage vB_DshS-R4C / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 2590919 / 生物種: Dinoroseobacter phage vB_DshS-R4C / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: Dinoroseobacter shibae DFL 12 = DSM 16493 (バクテリア) |
-分子 #1: Head-to-tail joining protein
分子 | 名称: Head-to-tail joining protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Dinoroseobacter phage vB_DshS-R4C (ファージ) |
分子量 | 理論値: 10.946397 KDa |
配列 | 文字列: MIESLADWSI FTDPDVFGEP VTWTTPPLPD PVPAIFTDAS EDRPATLGPG VLTIAPTLTL GAAQLPFSPA RNHRCTVRGI TYRVAEVQP DGSGGLRLLL ERV UniProtKB: Head-to-tail joining protein |
-分子 #2: Major tail protein
分子 | 名称: Major tail protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Dinoroseobacter phage vB_DshS-R4C (ファージ) |
分子量 | 理論値: 13.574816 KDa |
配列 | 文字列: MLKGKDGVVK NASTGDSIGH LQSWALDTQR DEVSGWGMGD DAERAFTTVG RASGNFEVYL DPADPSDDLE PGDLVDLELY PGGESTGSG YRSVAGALIL STAESASKDG IPMLTVNWRT SGALPQKATV S UniProtKB: Major tail protein |
-分子 #3: Terminator protein
分子 | 名称: Terminator protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Dinoroseobacter phage vB_DshS-R4C (ファージ) |
分子量 | 理論値: 14.866825 KDa |
配列 | 文字列: MSEAIIAAAR GRLISPPFSD ATGDVYRTPE AALPAIIVEL DYTDAERISM GGGFIASAEL RVEILAKRDD WSLLTPTPAN TAEGMARLA ALVRTAILAP PSDLSGLAWS IAPAGYEFET ERGETPLARA TQSFALQILQ P UniProtKB: Minor tail protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.6 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F30 |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 30.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: trRosetta server |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 5844 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |