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万見
- EMDB-34029: 2.9-angstrom cryo-EM structure of Ecoli malate synthase G -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34029
タイトル2.9-angstrom cryo-EM structure of Ecoli malate synthase G
マップデータ
試料
  • 細胞: 2.9-angstrom cryo-EM structure of 723-aa malate synthase G
    • タンパク質・ペプチド: Malate synthase G
キーワードglyoxylate / malate / MSG / citric acid cycel / malate synthase G / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


malate synthase / malate synthase activity / glyoxylate cycle / glyoxylate catabolic process / tricarboxylic acid cycle / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Malate synthase G, alpha-beta insertion domain / : / : / Malate synthase, N-terminal domain / Malate synthase, C-terminal / Malate synthase G / Malate synthase, N-terminal and TIM-barrel domains / Malate synthase, C-terminal superfamily / Malate synthase ...: / Malate synthase G, alpha-beta insertion domain / : / : / Malate synthase, N-terminal domain / Malate synthase, C-terminal / Malate synthase G / Malate synthase, N-terminal and TIM-barrel domains / Malate synthase, C-terminal superfamily / Malate synthase / Malate synthase superfamily / Malate synthase, TIM barrel domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Wu K-P / Wu Y-M / Lu Y-C
資金援助 台湾, 1件
OrganizationGrant number国
Academia Sinica (Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM reveals the structure and dynamics of a 723-residue malate synthase G.
著者: Meng-Ru Ho / Yi-Ming Wu / Yen-Chen Lu / Tzu-Ping Ko / Kuen-Phon Wu /
要旨: Determination of sub-100 kDa (kDa) structures by cryo-electron microscopy (EM) is a longstanding but not straightforward goal. Here, we present a 2.9-Å cryo-EM structure of a 723-amino acid apo- ...Determination of sub-100 kDa (kDa) structures by cryo-electron microscopy (EM) is a longstanding but not straightforward goal. Here, we present a 2.9-Å cryo-EM structure of a 723-amino acid apo-form malate synthase G (MSG) from Escherichia coli. The cryo-EM structure of the 82-kDa MSG exhibits the same global folding as structures resolved by crystallography and nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy, and the crystal and cryo-EM structures are indistinguishable. Analyses of MSG dynamics reveal consistent conformational flexibilities among the three experimental approaches, most notably that the α/β domain exhibits structural heterogeneity. We observed that sidechains of F453, L454, M629, and E630 residues involved in hosting the cofactor acetyl-CoA and substrate rotate differently between the cryo-EM apo-form and complex crystal structures. Our work demonstrates that the cryo-EM technique can be used to determine structures and conformational heterogeneity of sub-100 kDa biomolecules to a quality as high as that obtained from X-ray crystallography and NMR spectroscopy.
履歴
登録2022年8月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月29日-
マップ公開2023年3月29日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34029.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34029.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.822 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.4
最小 - 最大-1.5155346 - 1.9118218
平均 (標準偏差)0.00061967183 (±0.036492355)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 263.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_34029_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34029_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34029_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 2.9-angstrom cryo-EM structure of 723-aa malate synthase G

全体名称: 2.9-angstrom cryo-EM structure of 723-aa malate synthase G
要素
  • 細胞: 2.9-angstrom cryo-EM structure of 723-aa malate synthase G
    • タンパク質・ペプチド: Malate synthase G

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超分子 #1: 2.9-angstrom cryo-EM structure of 723-aa malate synthase G

超分子名称: 2.9-angstrom cryo-EM structure of 723-aa malate synthase G
タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)

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分子 #1: Malate synthase G

分子名称: Malate synthase G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: malate synthase
由来(天然)生物種: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 80.581344 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSQTITQSRL RIDANFKRFV DEEVLPGTGL DAAAFWRNFD EIVHDLAPEN RQLLAERDRI QAALDEWHRS NPGPVKDKAA YKSFLRELG YLVPQPERVT VETTGIDSEI TSQAGPQLVV PAMNARYALN AANARWGSLY DALYGSDIIP QEGAMVSGYD P QRGEQVIA ...文字列:
MSQTITQSRL RIDANFKRFV DEEVLPGTGL DAAAFWRNFD EIVHDLAPEN RQLLAERDRI QAALDEWHRS NPGPVKDKAA YKSFLRELG YLVPQPERVT VETTGIDSEI TSQAGPQLVV PAMNARYALN AANARWGSLY DALYGSDIIP QEGAMVSGYD P QRGEQVIA WVRRFLDESL PLENGSYQDV VAFKVVDKQL RIQLKNGKET TLRTPAQFVG YRGDAAAPTC ILLKNNGLHI EL QIDANGR IGKDDPAHIN DVIVEAAIST ILDCEDSVAA VDAEDKILLY RNLLGLMQGT LQEKMEKNGR QIVRKLNDDR HYT AADGSE ISLHGRSLLF IRNVGHLMTI PVIWDSEGNE IPEGILDGVM TGAIALYDLK VQKNSRTGSV YIVKPKMHGP QEVA FANKL FTRIETMLGM APNTLKMGIM DEERRTSLNL RSCIAQARNR VAFINTGFLD RTGDEMHSVM EAGPMLRKNQ MKSTP WIKA YERNNVLSGL FCGLRGKAQI GKGMWAMPDL MADMYSQKGD QLRAGANTAW VPSPTAATLH ALHYHQTNVQ SVQANI AQT EFNAEFEPLL DDLLTIPVAE NANWSAQEIQ QELDNNVQGI LGYVVRWVEQ GIGCSKVPDI HNVALMEDRA TLRISSQ HI ANWLRHGILT KEQVQASLEN MAKVVDQQNA GDPAYRPMAG NFANSCAFKA ASDLIFLGVK QPNGYTEPLL HAWRLREK E SH

UniProtKB: Malate synthase G

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
グリッド材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 51.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 211582
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1p7t


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-7yqm:
2.9-angstrom cryo-EM structure of Ecoli malate synthase G

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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