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万見
- EMDB-33872: Human Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase and Gossy... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33872
タイトルHuman Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase and Gossypol complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Human Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase and Gossypol complex
    • タンパク質・ペプチド: Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase
  • リガンド: Gossypol
キーワードCytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase / Aldehyde dehydrogenase family 1 member L1 / inhibitor / Gossypol / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


formyltetrahydrofolate dehydrogenase / formyltetrahydrofolate dehydrogenase activity / 10-formyltetrahydrofolate catabolic process / NADPH regeneration / Metabolism of folate and pterines / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / tetrahydrofolate interconversion / mitochondrion / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase / Formyl transferase, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily ...10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase / Formyl transferase, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.31 Å
データ登録者Han CW / Lee HN / Jeong MS / Jang SB
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Biochem Biophys Res Commun / 年: 2024
タイトル: Structural identification and comprehension of human ALDH1L1-Gossypol complex.
著者: Chang Woo Han / Han Na Lee / Mi Suk Jeong / Hong Yeoul Kim / Se Bok Jang /
要旨: The folate metabolism enzyme ALDH1L1 catalyzed 10-formyltetrahydrofolate to tetrahydrofolate and CO. Non-small cell lung cancer cells (NSCLC) strongly express ALDH1L1. Gossypol binds to an allosteric ...The folate metabolism enzyme ALDH1L1 catalyzed 10-formyltetrahydrofolate to tetrahydrofolate and CO. Non-small cell lung cancer cells (NSCLC) strongly express ALDH1L1. Gossypol binds to an allosteric site and disrupts the folate metabolism by preventing NADP binding. The Cryo-EM structures of tetrameric C-terminal aldehyde dehydrogenase human ALDH1L1 complex with gossypol were examined. Gossypol-bound ALDH1L1 interfered with NADP by shifting the allosteric site of the structural conformation, producing a closed-form NADP binding site. In addition, the inhibition activity of ALDH1L1 was targeted with gossypol in NSCLC. The gossypol treatment had anti-cancer effects on NSCLC by blocking NADPH and ATP production. These findings emphasize the structure characterizing ALDH1L1 with gossypol.
履歴
登録2022年7月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月26日-
マップ公開2023年7月26日-
更新2024年8月7日-
現状2024年8月7日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33872.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33872.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.97 Å/pix.
x 256 pix.
= 503.373 Å		1.97 Å/pix.
x 256 pix.
= 503.373 Å		1.97 Å/pix.
x 256 pix.
= 503.373 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.9663 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.141
最小 - 最大-1.7791698 - 2.9586198
平均 (標準偏差)-0.00049516186 (±0.07286049)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 503.3728 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_33872_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33872_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33872_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase and Gossy...

全体名称: Human Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase and Gossypol complex
要素
  • 複合体: Human Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase and Gossypol complex
    • タンパク質・ペプチド: Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase
  • リガンド: Gossypol

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超分子 #1: Human Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase and Gossy...

超分子名称: Human Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase and Gossypol complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: Protein (Human Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase) and chemical (Gossypol) complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 223 KDa

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分子 #1: Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase

分子名称: Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formyltetrahydrofolate dehydrogenase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 54.439246 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SIDYVEMAVN KRTVRMPHQL FIGGEFVDAE GAKTSETINP TDGSVICQVS LAQVTDVDKA VAAAKDAFEN GRWGKISARD RGRLMYRLA DLMEQHQEEL ATIEALDAGA VYTLALKTHV GMSIQTFRYF AGWCDKIQGS TIPINQARPN RNLTLTRKEP V GVCGIIIP ...文字列:
SIDYVEMAVN KRTVRMPHQL FIGGEFVDAE GAKTSETINP TDGSVICQVS LAQVTDVDKA VAAAKDAFEN GRWGKISARD RGRLMYRLA DLMEQHQEEL ATIEALDAGA VYTLALKTHV GMSIQTFRYF AGWCDKIQGS TIPINQARPN RNLTLTRKEP V GVCGIIIP WNYPLMMLSW KTAACLAAGN TVVIKPAQVT PLTALKFAEL TLKAGIPKGV VNVLPGSGSL VGQRLSDHPD VR KIGFTGS TEVGKHIMKS CAISNVKKVS LELGGKSPLI IFADCDLNKA VQMGMSSVFF NKGENCIAAG RLFVEDSIHD EFV RRVVEE VRKMKVGNPL DRDTDHGPQN HHAHLVKLME YCQHGVKEGA TLVCGGNQVP RPGFFFEPTV FTDVEDHMFI AKEE SFGPV MIISRFADGD LDAVLSRANA TEFGLASGVF TRDINKALYV SDKLQAGTVF VNTYNKTDVA APFGGFKQSG FGKDL GEAA LNEYLRVKTV TFEY

UniProtKB: Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase

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分子 #2: Gossypol

分子名称: Gossypol / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: GO3
分子量理論値: 518.554 Da
Chemical component information

ChemComp-GO3:
Gossypol / 阻害剤*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均露光時間: 54.56 sec. / 平均電子線量: 39.55 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DARK FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4go0

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 396292
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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