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万見
- EMDB-3355: Activation of NMDA receptors and the mechanism of inhibition by i... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3355
タイトルActivation of NMDA receptors and the mechanism of inhibition by ifenprodil - Class X
マップデータClass X, unsharpened, unmasked map
試料
  • 試料: NMDA Receptor
  • タンパク質・ペプチド: N-methyl-D-aspartate receptor GluN1
  • タンパク質・ペプチド: N-methyl-D-aspartate receptor GluN2B
キーワードNMDA receptor / glutamate receptor / GluN1 / GluN2B / ion channel
機能・相同性
機能・相同性情報


pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / olfactory learning / dendritic branch / conditioned taste aversion / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane ...pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / olfactory learning / dendritic branch / conditioned taste aversion / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane / propylene metabolic process / response to glycine / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / voltage-gated monoatomic cation channel activity / Synaptic adhesion-like molecules / NMDA glutamate receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / parallel fiber to Purkinje cell synapse / NMDA selective glutamate receptor complex / response to morphine / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate binding / neuromuscular process / protein heterotetramerization / regulation of synapse assembly / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / glycine binding / male mating behavior / regulation of axonogenesis / regulation of dendrite morphogenesis / suckling behavior / startle response / response to amine / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / associative learning / monoatomic cation transport / social behavior / excitatory synapse / ligand-gated monoatomic ion channel activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / cellular response to glycine / positive regulation of dendritic spine maintenance / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / cellular response to manganese ion / phosphatase binding / glutamate receptor binding / long-term memory / regulation of neuron apoptotic process / prepulse inhibition / monoatomic cation channel activity / calcium ion homeostasis / glutamate-gated receptor activity / synaptic cleft / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / sensory perception of pain / response to amphetamine / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of membrane potential / adult locomotory behavior / excitatory postsynaptic potential / learning / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / visual learning / calcium channel activity / regulation of synaptic plasticity / terminal bouton / response to organic cyclic compound / cerebral cortex development / memory / synaptic vesicle membrane / response to calcium ion / intracellular calcium ion homeostasis / neuron cellular homeostasis / calcium ion transport / rhythmic process / synaptic vesicle / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / protein-containing complex assembly / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / response to ethanol / negative regulation of neuron apoptotic process / transcription by RNA polymerase II / dendritic spine / postsynaptic density / learning or memory
類似検索 - 分子機能
Gliding motility-associated protein, GldL / GldL N-terminal domain / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...Gliding motility-associated protein, GldL / GldL N-terminal domain / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Gliding motility protein GldL
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.25 Å
データ登録者Tajima N / Karakas E / Grant T / Simorowski N / Diaz-Avalos R / Grigorieff N / Furukawa H
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Activation of NMDA receptors and the mechanism of inhibition by ifenprodil.
著者: Nami Tajima / Erkan Karakas / Timothy Grant / Noriko Simorowski / Ruben Diaz-Avalos / Nikolaus Grigorieff / Hiro Furukawa /
要旨: The physiology of N-methyl-d-aspartate (NMDA) receptors is fundamental to brain development and function. NMDA receptors are ionotropic glutamate receptors that function as heterotetramers composed ...The physiology of N-methyl-d-aspartate (NMDA) receptors is fundamental to brain development and function. NMDA receptors are ionotropic glutamate receptors that function as heterotetramers composed mainly of GluN1 and GluN2 subunits. Activation of NMDA receptors requires binding of neurotransmitter agonists to a ligand-binding domain (LBD) and structural rearrangement of an amino-terminal domain (ATD). Recent crystal structures of GluN1-GluN2B NMDA receptors bound to agonists and an allosteric inhibitor, ifenprodil, represent the allosterically inhibited state. However, how the ATD and LBD move to activate the NMDA receptor ion channel remains unclear. Here we applied X-ray crystallography, single-particle electron cryomicroscopy and electrophysiology to rat NMDA receptors to show that, in the absence of ifenprodil, the bi-lobed structure of GluN2 ATD adopts an open conformation accompanied by rearrangement of the GluN1-GluN2 ATD heterodimeric interface, altering subunit orientation in the ATD and LBD and forming an active receptor conformation that gates the ion channel.
履歴
登録2016年3月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年4月6日-
マップ公開2016年5月11日-
更新2016年6月15日-
現状2016年6月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.042
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.042
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5fxj
  • 表面レベル: 0.042
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3355.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3355.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Class X, unsharpened, unmasked map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 256 pix.
= 335.36 Å		1.31 Å/pix.
x 256 pix.
= 335.36 Å		1.31 Å/pix.
x 256 pix.
= 335.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.31 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.037 / ムービー #1: 0.042
最小 - 最大-0.01723727 - 0.09147502
平均 (標準偏差)-0.00060776 (±0.0065266)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 335.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.311.311.31
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z335.360335.360335.360
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0170.091-0.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : NMDA Receptor

全体名称: NMDA Receptor
要素
  • 試料: NMDA Receptor
  • タンパク質・ペプチド: N-methyl-D-aspartate receptor GluN1
  • タンパク質・ペプチド: N-methyl-D-aspartate receptor GluN2B

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超分子 #1000: NMDA Receptor

超分子名称: NMDA Receptor / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The sample was purified in the presence of agonists Glycine and L-glutamate.
集合状態: One heterotetramer of 2 GluN1 and 2 GluN2B subunits
Number unique components: 2
分子量理論値: 370 KDa

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分子 #1: N-methyl-D-aspartate receptor GluN1

分子名称: N-methyl-D-aspartate receptor GluN1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: GluN1, NR1 / コピー数: 2 / 集合状態: dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 別称: Rat / 細胞中の位置: Plasma membane
分子量理論値: 93 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換株: Sf9 CRL-1711 / 組換細胞: Sf9 / 組換プラスミド: Modified pFL and pUCDM
配列UniProtKB: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1

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分子 #2: N-methyl-D-aspartate receptor GluN2B

分子名称: N-methyl-D-aspartate receptor GluN2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: GluN2B, NR2B / コピー数: 2 / 集合状態: Dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 別称: Rat / 細胞中の位置: Plasma membane
分子量理論値: 92 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換株: Sf9 CRL-1711 / 組換細胞: Sf9 / 組換プラスミド: Modified pFL and pUCDM
配列UniProtKB: Gliding motility protein GldL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7
詳細: 200 mM NaCl, 20 mM HEPES pH 7.0, 10 mM Glycine, 10 mM L-Glutamate, 0.002% MNG-3
グリッド詳細: C-flat 1.2/1.3 Cu 400
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 手法: 3s Blot time

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
アライメント法Legacy - Electron beam tilt params: 0
詳細21s exposure into 70 frames, with an exposure rate of ~8 electrons/pixel/s on the camera.
日付2015年8月10日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 1200 / 平均電子線量: 100 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 38168 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 22500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each Particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.25 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Unblur, CTFFIND4, FREALIGN
詳細: The highest resolution included in the refinement was 8A.
使用した粒子像数: 14000

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4pe5


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D
ソフトウェア名称: Coot
詳細The individual domains were initially fitted using coot and real space refinement was performed using Phenix
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Real Space
得られたモデル

PDB-5fxj:
GluN1b-GluN2B NMDA receptor structure-Class X

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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