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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-33254 | |||||||||
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タイトル | Human Cx36/GJD2 (N-terminal deletion BRIL-fused mutant) gap junction channel in soybean lipids (D6 symmetry) | |||||||||
マップデータ | sharpened EM map | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 Electric Transmission Across Gap Junctions / connexin complex / Gap junction assembly / gap junction channel activity / neuronal action potential / visual perception / electron transport chain / cell-cell signaling / chemical synaptic transmission / periplasmic space ...Electric Transmission Across Gap Junctions / connexin complex / Gap junction assembly / gap junction channel activity / neuronal action potential / visual perception / electron transport chain / cell-cell signaling / chemical synaptic transmission / periplasmic space / electron transfer activity / iron ion binding / synapse / heme binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Cho HJ / Lee SN / Jeong H / Ryu B / Lee HJ / Woo JS / Lee HH | |||||||||
資金援助 | 韓国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Cryo-EM structures of human Cx36/GJD2 neuronal gap junction channel. 著者: Seu-Na Lee / Hwa-Jin Cho / Hyeongseop Jeong / Bumhan Ryu / Hyuk-Joon Lee / Minsoo Kim / Jejoong Yoo / Jae-Sung Woo / Hyung Ho Lee / 要旨: Connexin 36 (Cx36) is responsible for signal transmission in electrical synapses by forming interneuronal gap junctions. Despite the critical role of Cx36 in normal brain function, the molecular ...Connexin 36 (Cx36) is responsible for signal transmission in electrical synapses by forming interneuronal gap junctions. Despite the critical role of Cx36 in normal brain function, the molecular architecture of the Cx36 gap junction channel (GJC) is unknown. Here, we determine cryo-electron microscopy structures of Cx36 GJC at 2.2-3.6 Å resolutions, revealing a dynamic equilibrium between its closed and open states. In the closed state, channel pores are obstructed by lipids, while N-terminal helices (NTHs) are excluded from the pore. In the open state with pore-lining NTHs, the pore is more acidic than those in Cx26 and Cx46/50 GJCs, explaining its strong cation selectivity. The conformational change during channel opening also includes the α-to-π-helix transition of the first transmembrane helix, which weakens the protomer-protomer interaction. Our structural analyses provide high resolution information on the conformational flexibility of Cx36 GJC and suggest a potential role of lipids in the channel gating. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_33254.map.gz | 260 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-33254-v30.xml emd-33254.xml | 14.7 KB 14.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_33254.png | 122 KB | ||
その他 | emd_33254_half_map_1.map.gz emd_33254_half_map_2.map.gz | 474.4 MB 474.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33254 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33254 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_33254_validation.pdf.gz | 711.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_33254_full_validation.pdf.gz | 711.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_33254_validation.xml.gz | 19 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_33254_validation.cif.gz | 22.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33254 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33254 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7xkiMC 7xkkC 7xktC 7xl8C 7xnhC 7xnvC 8hkpC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_33254.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | sharpened EM map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.6747 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: half map A for FSC
ファイル | emd_33254_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map A for FSC | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map B for FSC
ファイル | emd_33254_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map B for FSC | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Cx36-BRIL-DelN16
全体 | 名称: Cx36-BRIL-DelN16 |
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要素 |
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-超分子 #1: Cx36-BRIL-DelN16
超分子 | 名称: Cx36-BRIL-DelN16 / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
分子 | 名称: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562 タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 詳細: The chimeric protein of Cx36 (UNP residue 1), Cx36 (UNP residues 17-108), BRIL (UNP residues 23-123 with mutation M29W, H124I, R128L), Cx36 (UNP residues 188-321), linker and tags コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 39.288258 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: MQHSTMIGRI LLTVVVIFRI LIVAIVGETV YDDEQTMFVC NTLQPGCNQA CYDRAFPISH IRYWVFQIIM VCTPSLCFIT YSVHQSAKQ RERRADLEDN WETLNDNLKV IEKADNAAQV KDALTKMRAA ALDAQKATPP KLEDKSPDSP EMKDFRHGFD I LVGQIDDA ...文字列: MQHSTMIGRI LLTVVVIFRI LIVAIVGETV YDDEQTMFVC NTLQPGCNQA CYDRAFPISH IRYWVFQIIM VCTPSLCFIT YSVHQSAKQ RERRADLEDN WETLNDNLKV IEKADNAAQV KDALTKMRAA ALDAQKATPP KLEDKSPDSP EMKDFRHGFD I LVGQIDDA LKLANEGKVK EAQAAAEQLK TTRNAYIQKY LKLRRQEGIS RFYIIQVVFR NALEIGFLVG QYFLYGFSVP GL YECNRYP CIKEVECYVS RPTEKTVFLV FMFAVSGICV VLNLAELNHL GWRKIKLAVR GAQAKRKSIY EIRNKDLPRV SVP NFGRTQ SSDSAYVSRD YKDDDDK |
-分子 #2: 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
分子 | 名称: 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 48 / 式: MC3 |
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分子量 | 理論値: 677.933 Da |
Chemical component information | ChemComp-MC3: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 39444 |
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初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |