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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-33174 | |||||||||
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タイトル | Structure of nucleosome-AAG complex (T-50I, post-catalytic state) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Nucleosome / AAG / DNA repair / Base excision repair / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 alkylbase DNA N-glycosylase activity / DNA-7-methyladenine glycosylase activity / DNA-3-methylguanine glycosylase activity / DNA-3-methyladenine glycosylase II / DNA-7-methylguanine glycosylase activity / DNA-3-methyladenine glycosylase activity / depurination / DNA N-glycosylase activity / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / DNA alkylation repair ...alkylbase DNA N-glycosylase activity / DNA-7-methyladenine glycosylase activity / DNA-3-methylguanine glycosylase activity / DNA-3-methyladenine glycosylase II / DNA-7-methylguanine glycosylase activity / DNA-3-methyladenine glycosylase activity / depurination / DNA N-glycosylase activity / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / DNA alkylation repair / mitochondrial nucleoid / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / base-excision repair / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / damaged DNA binding / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 3.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Zheng L / Tsai B / Gao N | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Cell Discov / 年: 2023 タイトル: Structural and mechanistic insights into the DNA glycosylase AAG-mediated base excision in nucleosome. 著者: Lvqin Zheng / Bin Tsai / Ning Gao / 要旨: The engagement of a DNA glycosylase with a damaged DNA base marks the initiation of base excision repair. Nucleosome-based packaging of eukaryotic genome obstructs DNA accessibility, and how DNA ...The engagement of a DNA glycosylase with a damaged DNA base marks the initiation of base excision repair. Nucleosome-based packaging of eukaryotic genome obstructs DNA accessibility, and how DNA glycosylases locate the substrate site on nucleosomes is currently unclear. Here, we report cryo-electron microscopy structures of nucleosomes bearing a deoxyinosine (DI) in various geometric positions and structures of them in complex with the DNA glycosylase AAG. The apo nucleosome structures show that the presence of a DI alone perturbs nucleosomal DNA globally, leading to a general weakening of the interface between DNA and the histone core and greater flexibility for the exit/entry of the nucleosomal DNA. AAG makes use of this nucleosomal plasticity and imposes further local deformation of the DNA through formation of the stable enzyme-substrate complex. Mechanistically, local distortion augmentation, translation/rotational register shift and partial opening of the nucleosome are employed by AAG to cope with substrate sites in fully exposed, occluded and completely buried positions, respectively. Our findings reveal the molecular basis for the DI-induced modification on the structural dynamics of the nucleosome and elucidate how the DNA glycosylase AAG accesses damaged sites on the nucleosome with different solution accessibility. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_33174.map.gz | 3.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-33174-v30.xml emd-33174.xml | 22 KB 22 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_33174.png | 91.3 KB | ||
Filedesc metadata | emd-33174.cif.gz | 6.4 KB | ||
その他 | emd_33174_half_map_1.map.gz emd_33174_half_map_2.map.gz | 23.3 MB 23.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33174 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33174 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_33174_validation.pdf.gz | 781.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_33174_full_validation.pdf.gz | 780.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_33174_validation.xml.gz | 10.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_33174_validation.cif.gz | 12.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33174 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33174 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7xfjMC 7xfcC 7xfhC 7xfiC 7xflC 7xfmC 7xfnC 7xnpC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_33174.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.052 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_33174_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_33174_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : complex
+超分子 #1: complex
+超分子 #2: nucleosome
+超分子 #3: DNA-3-methyladenine glycosylase
+分子 #1: Histone H3.2
+分子 #2: Histone H4
+分子 #3: Histone H2A type 1
+分子 #4: Histone H2B 1.1
+分子 #7: DNA-3-methyladenine glycosylase
+分子 #5: DNA (152-MER)
+分子 #6: DNA (152-MER)
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | cell |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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染色 | タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Acetate |
凍結 | 凍結剤: NITROGEN |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 64.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DARK FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.7 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 73954 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |