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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-32509 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM Structure of Leishmanial GDP-mannose pyrophosphorylase | |||||||||
マップデータ | Apo LdGDP-MP | |||||||||
試料 |
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キーワード | protozoan enzyme / Leishmania donovani / SUGAR BINDING PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 mannose-1-phosphate guanylyltransferase / mannose-1-phosphate guanylyltransferase (GTP) activity / GDP-mannose biosynthetic process / protein glycosylation / GTP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Xu W / Li H / Huang C | |||||||||
資金援助 | 中国, 2件
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引用 | ジャーナル: Cell Discov / 年: 2022 タイトル: Structural insights into selective inhibition of leishmanial GDP-mannose pyrophosphorylase. 著者: Hang Li / Tuo Ji / Qi Sun / Yao Chen / Weiya Xu / Chengdong Huang / | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_32509.map.gz | 59.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-32509-v30.xml emd-32509.xml | 9.3 KB 9.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_32509.png | 80.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-32509.cif.gz | 5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32509 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32509 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_32509_validation.pdf.gz | 487.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_32509_full_validation.pdf.gz | 486.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_32509_validation.xml.gz | 6.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_32509_validation.cif.gz | 7.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32509 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32509 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_32509.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Apo LdGDP-MP | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.01 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Ld GDP-MP
全体 | 名称: Ld GDP-MP |
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要素 |
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-超分子 #1: Ld GDP-MP
超分子 | 名称: Ld GDP-MP / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア) |
-分子 #1: Nucleotidyl transferase family protein
分子 | 名称: Nucleotidyl transferase family protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア) |
分子量 | 理論値: 41.780074 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MSASDGQGMR AVILVGGFGT RLRPLTLTTP KPLVPFCNKP MIIHQIEALK AVGVTEVILA VAYRPEAMKE QMDEWSRKLG VSFVFSVEE EPLGTAGPLA LARDILMQDD KPFFVLNSDV TCTFPMQELL DFHKAHGGEG TIMVSQVTQW EKYGVVVYSP Q NYQIERFV ...文字列: MSASDGQGMR AVILVGGFGT RLRPLTLTTP KPLVPFCNKP MIIHQIEALK AVGVTEVILA VAYRPEAMKE QMDEWSRKLG VSFVFSVEE EPLGTAGPLA LARDILMQDD KPFFVLNSDV TCTFPMQELL DFHKAHGGEG TIMVSQVTQW EKYGVVVYSP Q NYQIERFV EKPSRFLGDR INAGIYIFNK SILDRIPPRR ASIEKEIFPA MAAEGQLYAF NLEGFWMDVG QPKDYILGMT KF IPSLVHG NRETEQLHTE AVEHQRGGRF TVIGASLIDP SAKIGDGAVI GPYASIGANC VIGESCRIDN AAILENSKVG KGT MVSRSI VGWNNRIGSW CHIKDISVLG DDVEVKDGVI LIGTKVLPNK DVGEHRFEPG IIM UniProtKB: mannose-1-phosphate guanylyltransferase |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 51.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD 最大 デフォーカス(公称値): 2.3000000000000003 µm 最小 デフォーカス(公称値): 1.6 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 56825 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |