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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-32406 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of bovine NLRP9 | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | NLR / NOD-like receptor / NLRP9 / Inflammasome / IMMUNE SYSTEM | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 canonical inflammasome complex / regulation of inflammatory response / inflammatory response / innate immune response / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.42 Å | |||||||||
データ登録者 | Kamitsukasa Y / Shimizu T | |||||||||
資金援助 | 日本, 2件
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引用 | ジャーナル: FEBS Lett / 年: 2022 タイトル: The structure of NLRP9 reveals a unique C-terminal region with putative regulatory function. 著者: Yukie Kamitsukasa / Kenji Nakano / Karin Murakami / Kunio Hirata / Masaki Yamamoto / Toshiyuki Shimizu / Umeharu Ohto / 要旨: Nucleotide-binding and oligomerisation domain-like receptors (NLRs) can form inflammasomes that activate caspase-1 and pro-interleukin-1β and induce pyroptosis. NLR family pyrin domain-containing 9 ...Nucleotide-binding and oligomerisation domain-like receptors (NLRs) can form inflammasomes that activate caspase-1 and pro-interleukin-1β and induce pyroptosis. NLR family pyrin domain-containing 9 (NLRP9) forms an inflammasome and activates innate immune responses during virus infection, but little is known about this process. Here, we report the crystal and cryo-electron microscopy structures of NLRP9 in an ADP-bound state, revealing inactive and closed conformations of NLRP9 and its similarities to other structurally characterised NLRs. Moreover, we found a C-terminal region interacting with the concave surface of the leucine-rich repeat domain of NLRP9. This region is unique among NLRs and might be involved in the specific function of NLRP9. These data provide the structural basis for understanding the mechanism of NLRP9 regulation and activation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_32406.map.gz | 9.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-32406-v30.xml emd-32406.xml | 10.4 KB 10.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_32406.png | 104.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-32406.cif.gz | 5.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32406 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32406 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_32406_validation.pdf.gz | 505.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_32406_full_validation.pdf.gz | 505.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_32406_validation.xml.gz | 5.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_32406_validation.cif.gz | 6.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32406 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32406 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7wbuMC 7wbtC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_32406.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.245 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : NLRP9
全体 | 名称: NLRP9 |
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要素 |
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-超分子 #1: NLRP9
超分子 | 名称: NLRP9 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Bos taurus (ウシ) |
-分子 #1: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9
分子 | 名称: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Bos taurus (ウシ) |
分子量 | 理論値: 106.627039 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: HHHHHHDYKD DDDKLEVLFQ GPEFRNEIRQ KINPYRSHMK QKFQVLWEKE PCLLVPEDFY EETTKIEYEL LSTVYLDAFK PGESSPTVV LHGPEGIGKT TFLRKVMLEW AKGNLWRDRF SFVFFLTGRE MNGVTDMSLV ELLSRDWPES SEPIEDIFSQ P ERILFILD ...文字列: HHHHHHDYKD DDDKLEVLFQ GPEFRNEIRQ KINPYRSHMK QKFQVLWEKE PCLLVPEDFY EETTKIEYEL LSTVYLDAFK PGESSPTVV LHGPEGIGKT TFLRKVMLEW AKGNLWRDRF SFVFFLTGRE MNGVTDMSLV ELLSRDWPES SEPIEDIFSQ P ERILFILD GMEELKFDLD CNADLCEDWE QPQSMQVVLQ SLLQKQMLPE CSLLLALSKM GMRKNYSLLK HMKCIFLLGF SE HQRKLYF SHYFQEKDAS SRAFSFVREK SSLFVLCQSP FLCWLVCTSL KCQLEKGEDL ELDSETITGL YVSFFTKVFR SGS ETCPLK QRRARLKSLC TLAAEGMWTC TFLFCPEDLR RNGVSESDTS MWLDMKLLHR SGDCLAFIHT CIQEFCAAMF YMFT RPKDP PHSVIGNVTQ LITRAVSGHY SRLSWTAVFL FVFSTERMTH RLETSFGFPL SKEIKQEITQ SLDTLSQCDP NNVMM SFQA LFNCLFETQD PEFVAQVVNF FKDIDIYIGT KEELIICAAC LRHCHSLQKF HLCMEHVFPD ESGCISNTIE KLTLWR DVC SAFAASEDFE ILNLDNCRFD EPSLAVLCRT LSQPVCKLRK FVCNFASNLA NSLELFKVIL HNPHLKHLNF YGSSLSH MD ARQLCEALKH PMCNIEELML GKCDITGEAC EDIASVLVHN KKLNLLSLCE NALKDDGVLV LCEALKNPDC ALEALLLS H CCFSSAACDH LSQVLLYNRS LTFLDLGSNV LKDEGVTTLC ESLKHPSCNL QELWLMNCYF TSVCCVDIAT VLIHSEKLK TLKLGNNKIY DAGAKQLCKA LKHPKCKLEN LGLEACELSP ASCEDLASAL TTCKSLTCVN LEWITLDYDG AAVLCEALVS LECSLQLLG LNKSSYDEEI KMMLTQVEEM NPNLIISHHL WTDDEGRRRG ILV UniProtKB: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9 |
-分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ADP |
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分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-ADP: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 10 mM Tris pH 8.0, 150 mM NaCl, 1 mM TCEP, 2 mM ADP |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 58.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.42 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 50000 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |