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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-32353 | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of open form ZmRDR2 at 3.5 Angstroms resolution | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 transposable element silencing by siRNA-mediated heterochromatin formation / gene silencing by siRNA-directed DNA methylation / RNA-directed RNA polymerase / RNA-dependent RNA polymerase activity / RNA binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Zea mays (トウモロコシ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Du X / Yang Z / Du J | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Plant Cell / 年: 2022 タイトル: Structure of plant RNA-DEPENDENT RNA POLYMERASE 2, an enzyme involved in small interfering RNA production. 著者: Xuan Du / Zhenlin Yang / Alfredo Jose Florez Ariza / Qian Wang / Guohui Xie / Sisi Li / Jiamu Du / 要旨: In plants, the biogenesis of small interfering RNA (siRNA) requires a family of RNA-dependent RNA polymerases that convert single-stranded RNA (ssRNA) into double-stranded RNA (dsRNA), which is ...In plants, the biogenesis of small interfering RNA (siRNA) requires a family of RNA-dependent RNA polymerases that convert single-stranded RNA (ssRNA) into double-stranded RNA (dsRNA), which is subsequently cleaved into defined lengths by Dicer endonucleases. Here, we determined the structure of maize (Zea mays) RNA-DEPENDENT RNA POLYMERASE 2 (ZmRDR2) in the closed and open conformations. The core catalytic region of ZmRDR2 possesses the canonical DNA-dependent RNA polymerase (DdRP) catalytic sites, pointing to a shared RNA production mechanism between DdRPs and plant RDR-family proteins. Apo-ZmRDR2 adopts a highly compact structure, representing an inactive closed conformation. By contrast, adding RNA induced a significant conformational change in the ZmRDR2 Head domain that opened the RNA binding tunnel, suggesting this is an active elongation conformation of ZmRDR2. Overall, our structural studies trapped both the active and inactive conformations of ZmRDR2, providing insights into the molecular mechanism of dsRNA synthesis during plant siRNA production. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_32353.map.gz | 85.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-32353-v30.xml emd-32353.xml | 10.9 KB 10.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_32353.png | 50.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32353 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32353 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_32353_validation.pdf.gz | 344.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_32353_full_validation.pdf.gz | 344.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_32353_validation.xml.gz | 6.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_32353_validation.cif.gz | 7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32353 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32353 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_32353.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.74 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : RNA-dependent RNA polymerase 2 in open form
全体 | 名称: RNA-dependent RNA polymerase 2 in open form |
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要素 |
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-超分子 #1: RNA-dependent RNA polymerase 2 in open form
超分子 | 名称: RNA-dependent RNA polymerase 2 in open form / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Zea mays (トウモロコシ) |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
-分子 #1: RNA-dependent RNA polymerase
分子 | 名称: RNA-dependent RNA polymerase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA-directed RNA polymerase |
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由来(天然) | 生物種: Zea mays (トウモロコシ) |
分子量 | 理論値: 126.277297 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: AMGSMSTAAP APGSTATVRV SNIPASAIAA ELLAFFDSAV TIAGATFACE IVAAHRGWLS RGHGFVQFDS SAAATHAIDL ASSGRLPPF LGSCLSVSPA RADLLPRAPD LSLRAASASL ILGNRVAERE LEVAYSCDGV RAEVIPRMRR VDLYLKHDSQ S YKLEVLFE ...文字列: AMGSMSTAAP APGSTATVRV SNIPASAIAA ELLAFFDSAV TIAGATFACE IVAAHRGWLS RGHGFVQFDS SAAATHAIDL ASSGRLPPF LGSCLSVSPA RADLLPRAPD LSLRAASASL ILGNRVAERE LEVAYSCDGV RAEVIPRMRR VDLYLKHDSQ S YKLEVLFE DINECFGCHL DGTGAILLQL TYAPRIHIAI SGSTVKSRFT DDRFHACKED AKFAWVRALD FTPNSSFGEC ST LVLKLSK GASVSYILES LPFSGELGEL AIASMDVFGS SSNVVPLVDC PNGFSVPYEV LFRLNSLVHM GKLVARHVNA DLF KVLEDL SIDTLRRIFE KMSKLKSTCY EPLQFIRHEA HSMNMRKKAL SNKRESGKLM RCYRIHITPS KIYCLGPEEE VSNY VVKYH SEYASDFARV TFVDEDWSKL SPNALSARTE QGFFSKPLKT GLYHRILSIL KEGFCIGPKK YEFLAFSASQ LRGNS VWMF ASNSSLTAEN IRRWMGHFED IRSVSKCAAR MGQLFSSSRQ TFEVSSYDVE VIPDIEVTTD GTKYIFSDGI GKISTR FAR QVAKLIGLDP AHPPSAFQIR YGGYKGVITI DPTSFFNLSL RPSMKKFESK STMLNITNWS KSQPCYVNRE IISLLST LG IKDEVFESMQ QDDMHESDGM LTNKEAALSV LGKIGGGDTK TAADMLLQGY EPSSEPYLLM ILKAHRANRL TDIRTRCK I HVQKGRVLIG CLDETCKLEY GQVYIRITKN HKEQKYSEQP FFCNDDGKTA VIVGKVAITK NPCLHPGDVR VLEAVYDPG LDARGLIDCV VFPQRGERPH PNECSGGDLD GDLFFITWDD KLIPEKVDAP MDYTATRPRI MDHAVTLEEI QKHFVSYMIN DTLGAISTA HLIHADRDPL KARSPECVQL AALHSMAVDF AKTGAPAEMP LALRPREFPD FMERWERPMY VSNGVLGKLY R AALRHAAD AAALLPAGPP SCVYDPDLEV AGFDEFLDAA EERYEAYAER LGALMTYYSA EREDEILTGN IRNKLVYLRR DN KRYFEMK DRIIAAVDAL HAEVRGWLRA CKEDDASRVA SAWYHVTYHP DRRGEKRFWS FPWIICDTLL AIKAARRCRK RVE DAAVPM DCDGS |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 177075 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL |
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得られたモデル | PDB-7w88: |