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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-32322 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of SoxS-dependent transcription activation complex with micF promoter DNA | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | bacterial RNA polymerase / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial-type RNA polymerase holo enzyme binding / sigma factor antagonist complex / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription initiation / sigma factor activity / bacterial-type flagellum assembly ...bacterial-type RNA polymerase holo enzyme binding / sigma factor antagonist complex / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription initiation / sigma factor activity / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / nitrate assimilation / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription initiation / cell motility / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / response to heat / protein-containing complex assembly / intracellular iron ion homeostasis / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / DNA binding / zinc ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.55 Å | |||||||||
データ登録者 | Lin W / Feng Y | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2022 タイトル: Structural basis of three different transcription activation strategies adopted by a single regulator SoxS. 著者: Jing Shi / Lu Wang / Aijia Wen / Fulin Wang / Yuqiong Zhang / Libing Yu / Fangfang Li / Yuanling Jin / Zhenzhen Feng / Jiacong Li / Yujiao Yang / Fei Gao / Yu Zhang / Yu Feng / Shuang Wang / Wei Zhao / Wei Lin / 要旨: Transcription activation is established through extensive protein-protein and protein-DNA interactions that allow an activator to engage and remodel RNA polymerase. SoxS, a global transcription ...Transcription activation is established through extensive protein-protein and protein-DNA interactions that allow an activator to engage and remodel RNA polymerase. SoxS, a global transcription activator, diversely regulates subsets of stress response genes with different promoters, but the detailed SoxS-dependent transcription initiation mechanisms remain obscure. Here, we report cryo-EM structures of three SoxS-dependent transcription activation complexes (SoxS-TACI, SoxS-TACII and SoxS-TACIII) comprising of Escherichia coli RNA polymerase (RNAP), SoxS protein and three representative classes of SoxS-regulated promoters. The structures reveal that SoxS monomer orchestrates transcription initiation through specific interactions with the promoter DNA and different conserved domains of RNAP. In particular, SoxS is positioned in the opposite orientation in SoxS-TACIII to that in SoxS-TACI and SoxS-TACII, unveiling a novel mode of transcription activation. Strikingly, two universally conserved C-terminal domains of alpha subunit (αCTD) of RNAP associate with each other, bridging SoxS and region 4 of σ70. We show that SoxS interacts with RNAP directly and independently from DNA, remodeling the enzyme to activate transcription from cognate SoxS promoters while repressing transcription from UP-element containing promoters. Our data provide a comprehensive summary of SoxS-dependent promoter architectures and offer new insights into the αCTD contribution to transcription control in bacteria. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_32322.map.gz | 48.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-32322-v30.xml emd-32322.xml | 23.4 KB 23.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_32322.png | 72.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-32322.cif.gz | 8.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32322 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32322 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_32322_validation.pdf.gz | 601.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_32322_full_validation.pdf.gz | 601.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_32322_validation.xml.gz | 5.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_32322_validation.cif.gz | 6.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32322 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-32322 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_32322.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : SoxS-dependent transcription activation complex with micF promoter DNA
+超分子 #1: SoxS-dependent transcription activation complex with micF promoter DNA
+超分子 #2: DNA-directed RNA polymerase subunits
+超分子 #3: DNA
+分子 #1: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
+分子 #2: DNA-directed RNA polymerase subunit beta
+分子 #3: DNA-directed RNA polymerase subunit beta'
+分子 #4: DNA-directed RNA polymerase subunit omega
+分子 #5: RNA polymerase sigma factor RpoD
+分子 #8: Regulatory protein SoxS
+分子 #6: micF promoter DNA forward strand
+分子 #7: micF promoter DNA reverse strand
+分子 #9: ZINC ION
+分子 #10: MAGNESIUM ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 52.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 89000 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |