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- EMDB-32091: Cryo-EM structure of Ams1 bound to the FW domain of Nbr1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32091
タイトルCryo-EM structure of Ams1 bound to the FW domain of Nbr1
マップデータ
試料
  • 複合体: Ams1, Nbr1 and malE fusion protein
    • タンパク質・ペプチド: Ams1, Nbr1 and malE fusion protein
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: water
キーワードglycoside hydrolase / signaling protein / HYDROLASE / autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-mannosidase / alpha-mannosidase activity / mannose metabolic process / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport ...alpha-mannosidase / alpha-mannosidase activity / mannose metabolic process / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / carbohydrate binding / periplasmic space / DNA damage response / zinc ion binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Next to BRCA1, central domain / Ig-like domain from next to BRCA1 gene / Glycosyl hydrolases family 38, C-terminal beta sandwich domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal beta sandwich domain / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain ...Next to BRCA1, central domain / Ig-like domain from next to BRCA1 gene / Glycosyl hydrolases family 38, C-terminal beta sandwich domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal beta sandwich domain / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain / Alpha mannosidase middle domain / Alpha mannosidase, middle domain / Glycoside hydrolase 38, N-terminal domain superfamily / Glycoside hydrolase families 57/38, central domain superfamily / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Zinc-binding domain-containing protein / Alpha-mannosidase / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類) / Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Zhang J / Ye K
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071199, 91940302 中国
Chinese Academy of SciencesXDB37010201 中国
National Basic Research Program of China (973 Program)2017YFA0504600 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural mechanism of protein recognition by the FW domain of autophagy receptor Nbr1
著者: Zhang J / Wang YY / Pan ZQ / Li Y / Sui J / Du LL / Ye K
履歴
登録2021年10月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月6日-
マップ公開2022年7月6日-
更新2024年6月26日-
現状2024年6月26日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32091.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32091.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度
表面レベル登録者による: 10.0
最小 - 最大-38.770522999999997 - 70.627529999999993
平均 (標準偏差)0.052148692 (±2.4435465)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 332.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_32091_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_32091_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_32091_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ams1, Nbr1 and malE fusion protein

全体名称: Ams1, Nbr1 and malE fusion protein
要素
  • 複合体: Ams1, Nbr1 and malE fusion protein
    • タンパク質・ペプチド: Ams1, Nbr1 and malE fusion protein
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: Ams1, Nbr1 and malE fusion protein

超分子名称: Ams1, Nbr1 and malE fusion protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: The fusion protein comprises of the full-length Ams1, a linker sequence (GGGGSGGGFKKASSSDNKEQGGGGSGGGSG), residues 635-775 of Nbr1, and maltose binding protein (MBP).
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
株: DSM 1495
分子量理論値: 520 KDa

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分子 #1: Ams1, Nbr1 and malE fusion protein

分子名称: Ams1, Nbr1 and malE fusion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: The fusion protein comprises of the full-length Ams1, a linker sequence (GGGGSGGGFKKASSSDNKEQGGGGSGGGSG), residues 635-775 of Nbr1, and maltose binding protein (MBP).,The fusion protein ...詳細: The fusion protein comprises of the full-length Ams1, a linker sequence (GGGGSGGGFKKASSSDNKEQGGGGSGGGSG), residues 635-775 of Nbr1, and maltose binding protein (MBP).,The fusion protein comprises of the full-length Ams1, a linker sequence (GGGGSGGGFKKASSSDNKEQGGGGSGGGSG), residues 635-775 of Nbr1, and maltose binding protein (MBP).
コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: alpha-mannosidase
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12
分子量理論値: 181.67625 KDa
組換発現生物種: Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
配列文字列: MGGETFDVKG PRPNDYPLRA PKPVGQLISH IYKDRIAQFY NGGQYEHQNL RAMMKEDSVS GEPHVQLWVW HAPGQTRPSF EEAVSNQFV KTNVGEWFGP SWTTHWFRVV LTVPEHLQNK RLLEFHWDSN SEGLVWSEDG KPLQGLTGGG ERVEWILPDS F RDGKEHTI ...文字列:
MGGETFDVKG PRPNDYPLRA PKPVGQLISH IYKDRIAQFY NGGQYEHQNL RAMMKEDSVS GEPHVQLWVW HAPGQTRPSF EEAVSNQFV KTNVGEWFGP SWTTHWFRVV LTVPEHLQNK RLLEFHWDSN SEGLVWSEDG KPLQGLTGGG ERVEWILPDS F RDGKEHTI YIEMACNRMF GNAPGGDSIQ PPDPNKYFRL DKAEIVAIDP DARQLWIDIW ILQDAAREFP GDSWESHKAL QV CNEIIEA FELGNRESLK KCRKIAEQYL GPNVDSPNVY NSGKEPLVYA IGHCHIDSCW LWPFAETKRK VVRSWSSQCD LMD RYPELN FVCSQAQQYK WLKQLYPYAF ERVKKKVAEG RFHPIGGSWV EHDTNMPSGE SLVRQFLYGQ RFYESNFGKR CKTF WLPDT FGYSAQLPQL CRLAGMTRFL TQKLSWNNIN RFPHTTFNWV ALDGSQVICH MPPSETYTAE AHFGDVKRSM SQHKS LDQD NTSLLVFGKG DGGGGPTWVQ IEKLRRCRGI SDTVGLLPRV HMGSSVDDFF DRLERKADTF VTWYGELYFE LHRGTY TTQ AKNKKNNRRA EAKLRDLELL ATIASVQDKS YKYPKEEFDA MWENVLLCQF HDCLPGSSIE MAYRESDQMY ADVFSTA EK IMKGVSQVLG LEPALNHMST TNTVALNTLP WPRRELVKIS EKEAAVAHGT GPFLKLQKLE TTKPLVTLRQ VTKGAFVL E NSQLRVHVEK GVITSLYDKQ ANREVIPKGQ KANQYVIFDD KPLYWQAWDV EVYHLDTRKE LPSGETEVHE NTPHRVSVV TRTKVSDKSH IQTIIALNGA VEGEQSWVEV QSKVDWHETM KFLKVEFPVD VRNTEASYET AFGIVRRPTH YNTSWDMAKF EVCAHRWAD LSEYGYGVSI LNDSKYGFAT AGQTMRLSLL RSPKAPDAHA DMGTHHIRWA ILPHQGSLSH VTIRKAFEFN N PTKLYSSP DAAALVAAPP PVWLTPDSSP AIVLDTVKRG EDDEDVSRGE LPARKGQSVI LRMYDSLGGL ARGTVVTTWP LK KVCKVNL LEDDLEVVPW ENGRFTVELR PFEVASYRLV LAGGGGSGGG FKKASSSDNK EQGGGGSGGG SGEPVVEKEP SAE ELEATF VRDTVQDGTV LAPNHLFEQT WVLRNTGKVA WPAGCSVKFV GGDYMGRVDS AHPAASKEVE ESCESTVCDR AVQP GEEAP FTVLLRTPYR ACRVISHWRL TTPKGTKFGH RLWCDVVVEK PKSRSKIEEG KLVIWINGDK GYNGLAEVGK KFEKD TGIK VTVEHPDKLE EKFPQVAATG DGPDIIFWAH DRFGGYAQSG LLAEITPDKA FQDKLYPFTW DAVRYNGKLI AYPIAV EAL SLIYNKDLLP NPPKTWEEIP ALDKELKAKG KSALMFNLQE PYFTWPLIAA DGGYAFKYEN GKYDIKDVGV DNAGAKA GL TFLVDLIKNK HMNADTDYSI AEAAFNKGET AMTINGPWAW SNIDTSKVNY GVTVLPTFKG QPSKPFVGVL SAGINAAS P NKELAKEFLE NYLLTDEGLE AVNKDKPLGA VALKSYEEEL AKDPRIAATM ENAQKGEIMP NIPQMSAFWY AVRTAVINA ASGRQTVDEA LKDAQT

UniProtKB: Alpha-mannosidase, Zinc-binding domain-containing protein, Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #3: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 688 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMTris-HClTris hydrochloride
150.0 mMNaClSodium chloride
5.0 mMMgCl2Magnesium chloride
グリッドモデル: Homemade / 材質: NICKEL/TITANIUM / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 3 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Tridiem 4K / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 実像数: 2925 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

30021

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.5) / 使用した粒子像数: 692409
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.5)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.5)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6lz1


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7vqo:
Cryo-EM structure of Ams1 bound to the FW domain of Nbr1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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