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万見
- EMDB-31712: Cryo-EM Structure of Camellia sinensis glutamine synthetase CsGSI... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31712
タイトルCryo-EM Structure of Camellia sinensis glutamine synthetase CsGSIb decamer assembly
マップデータCsGS1b Dec
試料
  • 細胞: CsGS1b
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetase
キーワードsupramolecular enzyme / glutamine synthetase / Camellia sinensis / PLANT PROTEIN / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, catalytic domain ...: / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamine synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Glycine max (ダイズ) / Camellia sinensis (チャ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Xu W / Chen Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Assembly status transition offers an avenue for activity modulation of a supramolecular enzyme.
著者: Yao Chen / Weiya Xu / Shuwei Yu / Kang Ni / Guangbiao She / Xiaodong Ye / Qiong Xing / Jian Zhao / Chengdong Huang /
要旨: Nature has evolved many supramolecular proteins assembled in certain, sometimes even seemingly oversophisticated, morphological manners. The rationale behind such evolutionary efforts is often poorly ...Nature has evolved many supramolecular proteins assembled in certain, sometimes even seemingly oversophisticated, morphological manners. The rationale behind such evolutionary efforts is often poorly understood. Here, we provide atomic-resolution insights into how the dynamic building of a structurally complex enzyme with higher order symmetry offers amenability to intricate regulation. We have established the functional coupling between enzymatic activity and protein morphological states of glutamine synthetase (GS), an old multi-subunit enzyme essential for cellular nitrogen metabolism. Cryo-EM structure determination of GS in both the catalytically active and inactive assembly states allows us to reveal an unanticipated self-assembly-induced disorder-order transition paradigm, in which the remote interactions between two subcomplex entities significantly rigidify the otherwise structurally fluctuating active sites, thereby regulating activity. We further show in vivo evidences that how the enzyme morphology transitions could be modulated by cellular factors on demand. Collectively, our data present an example of how assembly status transition offers an avenue for activity modulation, and sharpens our mechanistic understanding of the complex functional and regulatory properties of supramolecular enzymes.
履歴
登録2021年8月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年5月18日-
マップ公開2022年5月18日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_31712.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31712.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CsGS1b Dec
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.58 Å/pix.
x 448 pix.
= 258.56 Å		0.58 Å/pix.
x 448 pix.
= 258.56 Å		0.58 Å/pix.
x 448 pix.
= 258.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.57714 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.018
最小 - 最大-0.17543916 - 0.2609092
平均 (標準偏差)0.00023162896 (±0.007846302)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 258.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : CsGS1b

全体名称: CsGS1b
要素
  • 細胞: CsGS1b
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetase

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超分子 #1: CsGS1b

超分子名称: CsGS1b / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Glycine max (ダイズ)

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分子 #1: Glutamine synthetase

分子名称: Glutamine synthetase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamine synthetase
由来(天然)生物種: Camellia sinensis (チャ)
分子量理論値: 39.28918 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSLLSDLCNL NLSESTEKII AEYIWIGGSG MDLRSKARTL NAPVSDPSKL PQWNYDGSST GQAPGEDSEV ILYPQAIYKD PFRRGNNIL VMCDAYTPGG EPIPTNKRFD AAKIFSHPDV VAEEPWYGIE QEYTLLQKEV KWPIGWPVGG YPGPQGPYYC G IGADKAFG ...文字列:
MSLLSDLCNL NLSESTEKII AEYIWIGGSG MDLRSKARTL NAPVSDPSKL PQWNYDGSST GQAPGEDSEV ILYPQAIYKD PFRRGNNIL VMCDAYTPGG EPIPTNKRFD AAKIFSHPDV VAEEPWYGIE QEYTLLQKEV KWPIGWPVGG YPGPQGPYYC G IGADKAFG RDIVDAHYKA CLYAGINISG INGEVMPGQW EFQVGPSVGI SSGDQLWMAR YILERITEIA GVVVSFDPKP IE GDWNGAG AHTNYSTKSM RSDGGFEVIK KAIEKLGLKH REHIAAYGEG NERRLTGKHE TADINTFLWG VANRGASIRV GRD TEKAGK GYFEDRRPAS NMDPYIVTSM IANTTILWKP

UniProtKB: Glutamine synthetase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 51.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 43876
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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