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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-30796 | |||||||||
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タイトル | Structural insights into viral RNA capping and plasma membrane targeting by Chikungunya virus nonstructural protein 1 | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | nonstructural protein / Chikungunya virus / RNA cap / replication / membrane associations / VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 host cell filopodium / ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / regulation of cytoskeleton organization / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity ...host cell filopodium / ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / regulation of cytoskeleton organization / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / 7-methylguanosine mRNA capping / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / cysteine-type peptidase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / host cell cytoplasmic vesicle membrane / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / nucleoside-triphosphate phosphatase / methylation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / GTP binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Chikungunya virus strain S27-African prototype (ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.38 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhang K / Law YS | |||||||||
引用 | ジャーナル: Cell Host Microbe / 年: 2021 タイトル: Structural insights into viral RNA capping and plasma membrane targeting by Chikungunya virus nonstructural protein 1. 著者: Kuo Zhang / Yee-Song Law / Michelle Cheok Yien Law / Yaw Bia Tan / Melissa Wirawan / Dahai Luo / 要旨: Chikungunya virus (CHIKV) causes a debilitating arthralgic inflammatory disease in humans. The multifunctional CHIKV protein, nsP1, facilitates virus RNA replication and transcription by anchoring ...Chikungunya virus (CHIKV) causes a debilitating arthralgic inflammatory disease in humans. The multifunctional CHIKV protein, nsP1, facilitates virus RNA replication and transcription by anchoring the viral replication complex (RC) to plasma membrane vesicles and synthesizing the viral RNA 5' cap-0. Here, we report a cryo-EM structure of CHIKV nsP1 at 2.38 Å resolution. Twelve copies of nsP1 form a crown-shaped ring structure with a 7.5-nm-wide channel for mediating communication and exchange between the viral RC and the host cell. The catalytic site for viral RNA capping is located in a tunnel that is shaped by neighboring nsP1 molecules. Two membrane-association loops target nsP1 to the inner leaflet of the plasma membrane via palmitoylation and hydrophobic and electrostatic interactions. Our study provides the structural basis of viral RNA capping and RC assembly mediated by nsP1 and guides the development of antivirals targeting these essential steps of virus infection. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_30796.map.gz | 218.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-30796-v30.xml emd-30796.xml | 10.1 KB 10.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_30796.png | 220.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-30796.cif.gz | 5.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30796 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30796 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_30796_validation.pdf.gz | 572.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_30796_full_validation.pdf.gz | 571.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_30796_validation.xml.gz | 7.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_30796_validation.cif.gz | 8.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30796 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30796 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_30796.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.858 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Nonstructural Protein 1
全体 | 名称: Nonstructural Protein 1 |
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要素 |
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-超分子 #1: Nonstructural Protein 1
超分子 | 名称: Nonstructural Protein 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Chikungunya virus strain S27-African prototype (ウイルス) |
-分子 #1: Nonstructural Protein 1
分子 | 名称: Nonstructural Protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Chikungunya virus strain S27-African prototype (ウイルス) 株: S27-African prototype |
分子量 | 理論値: 62.056539 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MDPVYVDIDA DSAFLKALQR AYPMFEVEPR QVTPNDHANA RAFSHLAIKL IEQEIDPDST ILDIGSAPAR RMMSDRKYHC VCPMRSAED PERLANYARK LASAAGKVLD RNISGKIGDL QAVMAVPDTE TPTFCLHTDV SCRQRADVAI YQDVYAVHAP T SLYHQAIK ...文字列: MDPVYVDIDA DSAFLKALQR AYPMFEVEPR QVTPNDHANA RAFSHLAIKL IEQEIDPDST ILDIGSAPAR RMMSDRKYHC VCPMRSAED PERLANYARK LASAAGKVLD RNISGKIGDL QAVMAVPDTE TPTFCLHTDV SCRQRADVAI YQDVYAVHAP T SLYHQAIK GVRLAYWVGF DTTPFMYNAM AGAYPSYSTN WADEQVLKAK NIGLCSTDLT EGRRGKLSIM RGKKLEPCDR VL FSVGSTL YPESRKLLKS WHLPSVFHLK GKLSFTCRCD TVVSCEGYVV KRITMSPGLY GKTTGYAVTH HADGFLMCKT TDT VDGERV SFSVCTYVPA TICDQMTGIL ATEVTPEDAQ KLLVGLNQRI VVNGRTQRNT NTMKNYMIPV VAQAFSKWAK ECRK DMEDE KLLGVRERTL TCCCLWAFKK QKTHTVYKRP DTQSIQKVQA EFDSFVVPSL WSSGLSIPLR TRIKWLLSKV PKTDL TPYS GDAQEARDAE KEAEEEREAE LTLEALPPLQ AAGGGGSWSH PQFEKMDYKD HDGDYKDHDI DYKDDDDK UniProtKB: Polyprotein P1234 |
-分子 #2: ZINC ION
分子 | 名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 12 / 式: ZN |
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分子量 | 理論値: 65.409 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.2 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.8 |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 0.345 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 53.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.38 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 269498 |
初期 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |