+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3076 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cyclophilin A Stabilize HIV-1 Capsid through a Novel Non-canonical Binding Site | |||||||||
マップデータ | Reconstruction by aligning both CA and Cypa | |||||||||
試料 |
| |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 host cellular component / Synthesis And Processing Of GAG, GAGPOL Polyproteins / host cell nuclear membrane / negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / negative regulation of viral life cycle / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication ...host cellular component / Synthesis And Processing Of GAG, GAGPOL Polyproteins / host cell nuclear membrane / negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / negative regulation of viral life cycle / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / endothelial cell activation / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / Basigin interactions / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / cyclosporin A binding / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / viral budding via host ESCRT complex / Early Phase of HIV Life Cycle / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / viral release from host cell / protein peptidyl-prolyl isomerization / Calcineurin activates NFAT / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / : / Membrane binding and targetting of GAG proteins / neutrophil chemotaxis / activation of protein kinase B activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / negative regulation of protein phosphorylation / platelet aggregation / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / positive regulation of protein secretion / negative regulation of protein kinase activity / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / neuron differentiation / host multivesicular body / platelet activation / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / unfolded protein binding / integrin binding / Platelet degranulation / protein folding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to oxidative stress / viral nucleocapsid / secretory granule lumen / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / viral translational frameshifting / positive regulation of protein phosphorylation / focal adhesion / Neutrophil degranulation / host cell nucleus / apoptotic process / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / protein-containing complex / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Liu C / Perilla JR / Ning J / Lu M / Hou G / Ramalhu R / Bedwell GJ / Ahn J / Shi J / Gronenborn AM ...Liu C / Perilla JR / Ning J / Lu M / Hou G / Ramalhu R / Bedwell GJ / Ahn J / Shi J / Gronenborn AM / Prevelige Jr PE / Rousso I / Aiken C / Polenova T / Schulten K / Zhang P | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016 タイトル: Cyclophilin A stabilizes the HIV-1 capsid through a novel non-canonical binding site. 著者: Chuang Liu / Juan R Perilla / Jiying Ning / Manman Lu / Guangjin Hou / Ruben Ramalho / Benjamin A Himes / Gongpu Zhao / Gregory J Bedwell / In-Ja Byeon / Jinwoo Ahn / Angela M Gronenborn / ...著者: Chuang Liu / Juan R Perilla / Jiying Ning / Manman Lu / Guangjin Hou / Ruben Ramalho / Benjamin A Himes / Gongpu Zhao / Gregory J Bedwell / In-Ja Byeon / Jinwoo Ahn / Angela M Gronenborn / Peter E Prevelige / Itay Rousso / Christopher Aiken / Tatyana Polenova / Klaus Schulten / Peijun Zhang / 要旨: The host cell factor cyclophilin A (CypA) interacts directly with the HIV-1 capsid and regulates viral infectivity. Although the crystal structure of CypA in complex with the N-terminal domain of the ...The host cell factor cyclophilin A (CypA) interacts directly with the HIV-1 capsid and regulates viral infectivity. Although the crystal structure of CypA in complex with the N-terminal domain of the HIV-1 capsid protein (CA) has been known for nearly two decades, how CypA interacts with the viral capsid and modulates HIV-1 infectivity remains unclear. We determined the cryoEM structure of CypA in complex with the assembled HIV-1 capsid at 8-Å resolution. The structure exhibits a distinct CypA-binding pattern in which CypA selectively bridges the two CA hexamers along the direction of highest curvature. EM-guided all-atom molecular dynamics simulations and solid-state NMR further reveal that the CypA-binding pattern is achieved by single-CypA molecules simultaneously interacting with two CA subunits, in different hexamers, through a previously uncharacterized non-canonical interface. These results provide new insights into how CypA stabilizes the HIV-1 capsid and is recruited to facilitate HIV-1 infection. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3076.map.gz | 91.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-3076-v30.xml emd-3076.xml | 11.9 KB 11.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | EMDB_3076.png | 353.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3076 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3076 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_3076_validation.pdf.gz | 248.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_3076_full_validation.pdf.gz | 247.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_3076_validation.xml.gz | 4.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3076 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3076 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3076.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 184.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Reconstruction by aligning both CA and Cypa | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 これらの図は立方格子座標系で作成されたものです | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Helical assembly of HIV-1 capsid protein and host cell factor Cyc...
全体 | 名称: Helical assembly of HIV-1 capsid protein and host cell factor Cyclophilin A |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1000: Helical assembly of HIV-1 capsid protein and host cell factor Cyc...
超分子 | 名称: Helical assembly of HIV-1 capsid protein and host cell factor Cyclophilin A タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: hexamer / Number unique components: 1 |
---|---|
分子量 | 実験値: 42 KDa / 理論値: 42 KDa |
-分子 #1: Human immunodeficiency virus 1
分子 | 名称: Human immunodeficiency virus 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: HIV-1 capsid protein with CypA / 集合状態: Hexamer / 組換発現: Yes |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) |
分子量 | 実験値: 42 KDa / 理論値: 42 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | helical array |
-試料調製
濃度 | 2 mg/mL |
---|---|
緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 1m NaCl,50mM Tris-Hcl |
グリッド | 詳細: Glow discharged perforated Quantifoil R2/1 grid |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER 手法: With 2.5 uL sample on carbon side, add 3 uL dilution buffer (100 mM NaCl,50mM Tris,PH 8.0)to back side. Blot 3-5 seconds from back side. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
---|---|
日付 | 2013年6月20日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000 デジタル化 - サンプリング間隔: 6.349 µm / 実像数: 19 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 32 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 59000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
詳細 | The particles were aligned using IHRSR |
---|---|
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 7.393 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 138.133 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPIDER, IHRSR |
CTF補正 | 詳細: Each particle |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: |
---|---|
ソフトウェア | 名称: Chimera |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
得られたモデル | PDB-5fjb: |