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万見
- EMDB-29850: Interaction of H3 tail in LIN28B nucleosome with Oct4 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29850
タイトルInteraction of H3 tail in LIN28B nucleosome with Oct4
マップデータ
試料
  • 複合体: Nucleosome with Human LIN28B sequence bound to human Oct4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • DNA: LIN28B DNA (174-MER)
    • DNA: LIN28B DNA (174-MER)
    • タンパク質・ペプチド: POU domain, class 5, transcription factor 1
キーワードOct4 / Nucleosome / Pioneer factor / LIN28B DNA / iPSc / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cell fate commitment involved in formation of primary germ layer / cardiac cell fate determination / POU5F1 (OCT4), SOX2, NANOG repress genes related to differentiation / Formation of the anterior neural plate / endodermal-mesodermal cell signaling / regulation of asymmetric cell division / endodermal cell fate specification / Specification of primordial germ cells / heart induction / POU5F1 (OCT4), SOX2, NANOG activate genes related to proliferation ...cell fate commitment involved in formation of primary germ layer / cardiac cell fate determination / POU5F1 (OCT4), SOX2, NANOG repress genes related to differentiation / Formation of the anterior neural plate / endodermal-mesodermal cell signaling / regulation of asymmetric cell division / endodermal cell fate specification / Specification of primordial germ cells / heart induction / POU5F1 (OCT4), SOX2, NANOG activate genes related to proliferation / Specification of the neural plate border / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / Germ layer formation at gastrulation / miRNA binding / somatic stem cell population maintenance / blastocyst development / anatomical structure morphogenesis / BMP signaling pathway / negative regulation of miRNA transcription / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / response to wounding / structural constituent of chromatin / nucleosome / sequence-specific double-stranded DNA binding / nucleosome assembly / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
POU-specific domain / POU domain / Pou domain - N-terminal to homeobox domain / POU-specific (POUs) domain signature 1. / POU-specific (POUs) domain signature 2. / POU-specific (POUs) domain profile. / Found in Pit-Oct-Unc transcription factors / Homeobox, conserved site / 'Homeobox' domain signature. / Homeodomain ...POU-specific domain / POU domain / Pou domain - N-terminal to homeobox domain / POU-specific (POUs) domain signature 1. / POU-specific (POUs) domain signature 2. / POU-specific (POUs) domain profile. / Found in Pit-Oct-Unc transcription factors / Homeobox, conserved site / 'Homeobox' domain signature. / Homeodomain / 'Homeobox' domain profile. / Homeodomain / Homeobox domain / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Homeobox-like domain superfamily / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H4 / Histone H3.2 / POU domain, class 5, transcription factor 1 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Sinha KK / Bilokapic S / Du Y / Malik D / Halic M
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM135599-01 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM141694-01 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Histone modifications regulate pioneer transcription factor cooperativity.
著者: Kalyan K Sinha / Silvija Bilokapic / Yongming Du / Deepshikha Malik / Mario Halic /
要旨: Pioneer transcription factors have the ability to access DNA in compacted chromatin. Multiple transcription factors can bind together to a regulatory element in a cooperative way, and cooperation ...Pioneer transcription factors have the ability to access DNA in compacted chromatin. Multiple transcription factors can bind together to a regulatory element in a cooperative way, and cooperation between the pioneer transcription factors OCT4 (also known as POU5F1) and SOX2 is important for pluripotency and reprogramming. However, the molecular mechanisms by which pioneer transcription factors function and cooperate on chromatin remain unclear. Here we present cryo-electron microscopy structures of human OCT4 bound to a nucleosome containing human LIN28B or nMATN1 DNA sequences, both of which bear multiple binding sites for OCT4. Our structural and biochemistry data reveal that binding of OCT4 induces changes to the nucleosome structure, repositions the nucleosomal DNA and facilitates cooperative binding of additional OCT4 and of SOX2 to their internal binding sites. The flexible activation domain of OCT4 contacts the N-terminal tail of histone H4, altering its conformation and thus promoting chromatin decompaction. Moreover, the DNA-binding domain of OCT4 engages with the N-terminal tail of histone H3, and post-translational modifications at H3K27 modulate DNA positioning and affect transcription factor cooperativity. Thus, our findings suggest that the epigenetic landscape could regulate OCT4 activity to ensure proper cell programming.
履歴
登録2023年2月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月22日-
マップ公開2023年3月22日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29850.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29850.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.012
最小 - 最大-0.016888639 - 0.07863418
平均 (標準偏差)-0.00021252215 (±0.0037222148)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 254.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_29850_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_29850_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Nucleosome with Human LIN28B sequence bound to human Oct4

全体名称: Nucleosome with Human LIN28B sequence bound to human Oct4
要素
  • 複合体: Nucleosome with Human LIN28B sequence bound to human Oct4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • DNA: LIN28B DNA (174-MER)
    • DNA: LIN28B DNA (174-MER)
    • タンパク質・ペプチド: POU domain, class 5, transcription factor 1

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超分子 #1: Nucleosome with Human LIN28B sequence bound to human Oct4

超分子名称: Nucleosome with Human LIN28B sequence bound to human Oct4
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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分子 #1: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Histone H3.2|Xenopus laevis / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.30393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: Histone H4|Xenopus laevis / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.263231 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #3: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: Histone H2A|Xenopus laevis / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.978241 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

UniProtKB: Histone H2A

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分子 #4: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 詳細: Histone H2B 1.1|Xenopus laevis / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.524752 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSR EIQTAVRLLL PGELAKHAVS EGTKAVTKYT SAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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分子 #7: POU domain, class 5, transcription factor 1

分子名称: POU domain, class 5, transcription factor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / 詳細: Human Oct4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 42.299453 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSSHHHHHHS SGLVPRGSHM ASMTGGQQMG RDPNSMAGHL ASDFAFSPPP GGGGDGPGGP EPGWVDPRTW LSFQGPPGGP GIGPGVGPG SEVWGIPPCP PPYEFCGGMA YCGPQVGVGL VPQGGLETSQ PEGEAGVGVE SNSDGASPEP CTVTPGAVKL E KEKLEQNP ...文字列:
GSSHHHHHHS SGLVPRGSHM ASMTGGQQMG RDPNSMAGHL ASDFAFSPPP GGGGDGPGGP EPGWVDPRTW LSFQGPPGGP GIGPGVGPG SEVWGIPPCP PPYEFCGGMA YCGPQVGVGL VPQGGLETSQ PEGEAGVGVE SNSDGASPEP CTVTPGAVKL E KEKLEQNP EESQDIKALQ KELEQFAKLL KQKRITLGYT QADVGLTLGV LFGKVFSQTT ICRFEALQLS FKNMCKLRPL LQ KWVEEAD NNENLQEICK AETLVQARKR KRTSIENRVR GNLENLFLQC PKPTLQQISH IAQQLGLEKD VVRVWFCNRR QKG KRSSSD YAQREDFEAA GSPFSGGPVS FPLAPGPHFG TPGYGSPHFT ALYSSVPFPE GEAFPPVSVT TLGSPMHSN

UniProtKB: POU domain, class 5, transcription factor 1

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分子 #5: LIN28B DNA (174-MER)

分子名称: LIN28B DNA (174-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.827664 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DG)(DA)(DA)(DG)(DT)(DA)(DT)(DG) (DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DT)(DT)(DA)(DT)(DT) (DC)(DA)(DC)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT)(DT) (DG)(DC)(DA)(DC)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DT) (DG)(DC)(DT)(DG)(DG) ...文字列:
(DA)(DT)(DG)(DA)(DA)(DG)(DT)(DA)(DT)(DG) (DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DT)(DT)(DA)(DT)(DT) (DC)(DA)(DC)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT)(DT) (DG)(DC)(DA)(DC)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DT) (DG)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DG)(DT)(DG) (DA)(DT) (DG)(DG)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT) (DC)(DC)(DC)(DA)(DC)(DC)(DT)(DT)(DT)(DC) (DC)(DT)(DT) (DC)(DT)(DT)(DT)(DC)(DT) (DT)(DC)(DA)(DC)(DT)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC) (DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DT)(DT)(DA)(DT) (DT)(DC)(DA)(DG)(DC)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG) (DT)(DA)(DT)(DT)(DG) (DT)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DG)(DT)(DT)(DC)(DC) (DA)(DT)(DG)(DT)(DT)(DA) (DA)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DA)(DC)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG) (DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DA)(DT) (DG)(DT) (DT)(DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DC)(DT) (DT)(DA)(DA)(DC)(DT)(DT)(DA)(DT) (DG) (DC)

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分子 #6: LIN28B DNA (174-MER)

分子名称: LIN28B DNA (174-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 56.519281 KDa
配列文字列: (DG)(DC)(DA)(DT)(DA)(DA)(DG)(DT)(DT)(DA) (DA)(DG)(DT)(DG)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DA) (DA)(DC)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC)(DT) (DC)(DA)(DG)(DT)(DG)(DG)(DT)(DG)(DA)(DG) (DT) (DA)(DT)(DT)(DA)(DA) ...文字列:
(DG)(DC)(DA)(DT)(DA)(DA)(DG)(DT)(DT)(DA) (DA)(DG)(DT)(DG)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DA) (DA)(DC)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC)(DT) (DC)(DA)(DG)(DT)(DG)(DG)(DT)(DG)(DA)(DG) (DT) (DA)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DA)(DT) (DG)(DG)(DA)(DA)(DC)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT) (DC)(DC) (DA)(DA)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA) (DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DG)(DC)(DT)(DG)(DA) (DA)(DT)(DA) (DA)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DA)(DG)(DT)(DG)(DA) (DA)(DG)(DA)(DA) (DA)(DG)(DA)(DA)(DG) (DG)(DA)(DA)(DA)(DG)(DG)(DT)(DG)(DG)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG) (DC)(DC)(DA)(DT) (DC)(DA)(DC)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT) (DT)(DG)(DT)(DC)(DC)(DA) (DG)(DC)(DA) (DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DG)(DT)(DG)(DC) (DA)(DA)(DG)(DC)(DT)(DT)(DG) (DT)(DG) (DA)(DA)(DT)(DA)(DA)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DA)(DT)(DA)(DC)(DT)(DT)(DC) (DA) (DT)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.25 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC8H18N2O4SHEPES
1.0 mMC4H10O2S2DTT

詳細: 50 mM HEPES pH 7.5, 1 mM DTT
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 90.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

21970

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 53000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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