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万見
- EMDB-28825: Human CCC complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28825
タイトルHuman CCC complex
マップデータSharpened refined map from cryoSPARC
試料
  • 複合体: Human CCC complex
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 1
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 2
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 3
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 4
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 5
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 6
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 7
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 8
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 9
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 10
キーワードendosomal sorting / commander / CCC complex / ENDOCYTOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of sodium ion transmembrane transport / plasma membrane to endosome transport / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein localization to cell surface / copper ion homeostasis / Golgi to plasma membrane transport / phosphatidic acid binding / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / sodium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding ...negative regulation of sodium ion transmembrane transport / plasma membrane to endosome transport / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein localization to cell surface / copper ion homeostasis / Golgi to plasma membrane transport / phosphatidic acid binding / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / sodium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / sodium ion transport / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / NF-kappaB binding / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / positive regulation of protein ubiquitination / cholesterol homeostasis / nucleotide-excision repair / recycling endosome / protein transport / Neddylation / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / early endosome / endosome membrane / endosome / copper ion binding / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of DNA-templated transcription / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
COMM domain-containing protein 2 / COMM domain-containing protein 3 / COMM domain-containing protein 4 / : / COMMD1 N-terminal domain / COMM domain-containing protein 1 / COMM domain-containing protein 5 / COMM domain-containing protein 7 / COMM domain-containing protein 10 / : ...COMM domain-containing protein 2 / COMM domain-containing protein 3 / COMM domain-containing protein 4 / : / COMMD1 N-terminal domain / COMM domain-containing protein 1 / COMM domain-containing protein 5 / COMM domain-containing protein 7 / COMM domain-containing protein 10 / : / COMMD1 N-terminal domain / COMMD2-7/10, HN domain / COMM domain-containing protein 9 / : / COMMD9, helical N-terminal domain / COMM domain / COMM domain / COMM domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
COMM domain-containing protein 6 / COMM domain-containing protein 7 / COMM domain-containing protein 2 / COMM domain-containing protein 1 / COMM domain-containing protein 5 / COMM domain-containing protein 4 / COMM domain-containing protein 8 / COMM domain-containing protein 9 / COMM domain-containing protein 3 / COMM domain-containing protein 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.12 Å
データ登録者Healy MD / McNally KE / Butkovic R / Chilton M / Kato K / Sacharz J / McConville C / Moody ERR / Shaw S / Planelles-Herrero VJ ...Healy MD / McNally KE / Butkovic R / Chilton M / Kato K / Sacharz J / McConville C / Moody ERR / Shaw S / Planelles-Herrero VJ / Kadapalakere SY / Ross J / Borucu U / Palmer CS / Chen K / Croll TI / Hall RJ / Caruana NJ / Ghai R / Nguyen THD / Heesom KJ / Saitoh S / Berger I / Berger-Schaffitzel C / Williams TA / Stroud DA / Derivery E / Collins BM / Cullen PJ
資金援助 英国, オーストラリア, 9件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust104568/Z/14/Z 英国
Wellcome Trust220260/Z/20/Z 英国
Wellcome Trust220480/Z/20/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/L007363/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/P018807/1 英国
The Lister Institute of Preventive Medicine 英国
Royal SocietyRSRP/R1/211004 英国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1136021 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1156493 オーストラリア
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: Structure of the endosomal Commander complex linked to Ritscher-Schinzel syndrome.
著者: Michael D Healy / Kerrie E McNally / Rebeka Butkovič / Molly Chilton / Kohji Kato / Joanna Sacharz / Calum McConville / Edmund R R Moody / Shrestha Shaw / Vicente J Planelles-Herrero / ...著者: Michael D Healy / Kerrie E McNally / Rebeka Butkovič / Molly Chilton / Kohji Kato / Joanna Sacharz / Calum McConville / Edmund R R Moody / Shrestha Shaw / Vicente J Planelles-Herrero / Sathish K N Yadav / Jennifer Ross / Ufuk Borucu / Catherine S Palmer / Kai-En Chen / Tristan I Croll / Ryan J Hall / Nikeisha J Caruana / Rajesh Ghai / Thi H D Nguyen / Kate J Heesom / Shinji Saitoh / Imre Berger / Christiane Schaffitzel / Tom A Williams / David A Stroud / Emmanuel Derivery / Brett M Collins / Peter J Cullen /
要旨: The Commander complex is required for endosomal recycling of diverse transmembrane cargos and is mutated in Ritscher-Schinzel syndrome. It comprises two sub-assemblies: Retriever composed of VPS35L, ...The Commander complex is required for endosomal recycling of diverse transmembrane cargos and is mutated in Ritscher-Schinzel syndrome. It comprises two sub-assemblies: Retriever composed of VPS35L, VPS26C, and VPS29; and the CCC complex which contains twelve subunits: COMMD1-COMMD10 and the coiled-coil domain-containing (CCDC) proteins CCDC22 and CCDC93. Combining X-ray crystallography, electron cryomicroscopy, and in silico predictions, we have assembled a complete structural model of Commander. Retriever is distantly related to the endosomal Retromer complex but has unique features preventing the shared VPS29 subunit from interacting with Retromer-associated factors. The COMMD proteins form a distinctive hetero-decameric ring stabilized by extensive interactions with CCDC22 and CCDC93. These adopt a coiled-coil structure that connects the CCC and Retriever assemblies and recruits a 16th subunit, DENND10, to form the complete Commander complex. The structure allows mapping of disease-causing mutations and reveals the molecular features required for the function of this evolutionarily conserved trafficking machinery.
履歴
登録2022年11月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月24日-
マップ公開2023年5月24日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28825.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28825.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened refined map from cryoSPARC
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.084 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-1.1997054 - 2.1816554
平均 (標準偏差)-0.0003661294 (±0.02851102)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 390.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
追加マップ: Unsharpened refined map

ファイルemd_28825_additional_1.map
注釈Unsharpened refined map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map

ファイルemd_28825_half_map_1.map
注釈Half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map

ファイルemd_28825_half_map_2.map
注釈Half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human CCC complex

全体名称: Human CCC complex
要素
  • 複合体: Human CCC complex
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 1
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 2
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 3
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 4
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 5
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 6
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 7
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 8
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 9
    • タンパク質・ペプチド: COMM domain-containing protein 10

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超分子 #1: Human CCC complex

超分子名称: Human CCC complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: COMM domain-containing protein 1

分子名称: COMM domain-containing protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.863715 KDa
組換発現生物種: Spodoptera (蝶・蛾)
配列文字列:
MAAGELEGGK PLSGLLNALA QDTFHGYPGI TEELLRSQLY PEVPPEEFRP FLAKMRGILK SIASADMDFN QLEAFLTAQT KKQGGITSD QAAVISKFWK SHKTKIRESL MNQSRWNSGL RGLSWRVDGK SQSRHSAQIH TPVAIIELEL GKYGQESEFL C LEFDEVKV NQILKTLSEV EESISTLIS

UniProtKB: COMM domain-containing protein 1

+
分子 #2: COMM domain-containing protein 2

分子名称: COMM domain-containing protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.776113 KDa
組換発現生物種: Spodoptera (蝶・蛾)
配列文字列: MLLELSEEHK EHLAFLPQVD SAVVAEFGRI AVEFLRRGAN PKIYEGAARK LNVSSDTVQH GVEGLTYLLT ESSKLMISEL DFQDSVFVL GFSEELNKLL LQLYLDNRKE IRTILSELAP SLPSYHNLEW RLDVQLASRS LRQQIKPAVT IKLHLNQNGD H NTKVLQTD ...文字列:
MLLELSEEHK EHLAFLPQVD SAVVAEFGRI AVEFLRRGAN PKIYEGAARK LNVSSDTVQH GVEGLTYLLT ESSKLMISEL DFQDSVFVL GFSEELNKLL LQLYLDNRKE IRTILSELAP SLPSYHNLEW RLDVQLASRS LRQQIKPAVT IKLHLNQNGD H NTKVLQTD PATLLHLVQQ LEQALEEMKT NHCRRVVRNI K

UniProtKB: COMM domain-containing protein 2

+
分子 #3: COMM domain-containing protein 3

分子名称: COMM domain-containing protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.179117 KDa
組換発現生物種: Spodoptera (蝶・蛾)
配列文字列: MELSESVQKG FQMLADPRSF DSNAFTLLLR AAFQSLLDAQ ADEAVLDHPD LKHIDPVVLK HCHAAAATYI LEAGKHRADK STLSTYLED CKFDRERIEL FCTEYQNNKN SLEILLGSIG RSLPHITDVS WRLEYQIKTN QLHRMYRPAY LVTLSVQNTD S PSYPEISF ...文字列:
MELSESVQKG FQMLADPRSF DSNAFTLLLR AAFQSLLDAQ ADEAVLDHPD LKHIDPVVLK HCHAAAATYI LEAGKHRADK STLSTYLED CKFDRERIEL FCTEYQNNKN SLEILLGSIG RSLPHITDVS WRLEYQIKTN QLHRMYRPAY LVTLSVQNTD S PSYPEISF SCSMEQLQDL VGKLKDASKS LERATQL

UniProtKB: COMM domain-containing protein 3

+
分子 #4: COMM domain-containing protein 4

分子名称: COMM domain-containing protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.790354 KDa
組換発現生物種: Spodoptera (蝶・蛾)
配列文字列: MRFRFCGDLD CPDWVLAEIS TLAKMSSVKL RLLCSQVLKE LLGQGIDYEK ILKLTADAKF ESGDVKATVA VLSFILSSAA KHSVDGESL SSELQQLGLP KEHAASLCRC YEEKQSPLQK HLRVCSLRMN RLAGVGWRVD YTLSSSLLQS VEEPMVHLRL E VAAAPGTP ...文字列:
MRFRFCGDLD CPDWVLAEIS TLAKMSSVKL RLLCSQVLKE LLGQGIDYEK ILKLTADAKF ESGDVKATVA VLSFILSSAA KHSVDGESL SSELQQLGLP KEHAASLCRC YEEKQSPLQK HLRVCSLRMN RLAGVGWRVD YTLSSSLLQS VEEPMVHLRL E VAAAPGTP AQPVAMSLSA DKFQVLLAEL KQAQTLMSSL G

UniProtKB: COMM domain-containing protein 4

+
分子 #5: COMM domain-containing protein 5

分子名称: COMM domain-containing protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.77926 KDa
組換発現生物種: Spodoptera (蝶・蛾)
配列文字列: GRVSFLGAQL PPEVAAMARL LGDLDRSTFR KLLKFVVSSL QGEDCREAVQ RLGVSANLPE EQLGALLAGM HTLLQQALRL PPTSLKPDT FRDQLQELCI PQDLVGDLAS VVFGSQRPLL DSVAQQQGAW LPHVADFRWR VDVAISTSAL ARSLQPSVLM Q LKLSDGSA ...文字列:
GRVSFLGAQL PPEVAAMARL LGDLDRSTFR KLLKFVVSSL QGEDCREAVQ RLGVSANLPE EQLGALLAGM HTLLQQALRL PPTSLKPDT FRDQLQELCI PQDLVGDLAS VVFGSQRPLL DSVAQQQGAW LPHVADFRWR VDVAISTSAL ARSLQPSVLM Q LKLSDGSA YRFEVPTAKF QELRYSVALV LKEMADLEKR CERRLQD

UniProtKB: COMM domain-containing protein 5

+
分子 #6: COMM domain-containing protein 6

分子名称: COMM domain-containing protein 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.819188 KDa
組換発現生物種: Spodoptera (蝶・蛾)
配列文字列:
LDAKSDVTNQ LVDFQWKLGM AVSSDTCRSL KYPYVAVMLK VADHSGQVKT KCFEMTIPQF QNFYRQFKEI AAVIETV

UniProtKB: COMM domain-containing protein 6

+
分子 #7: COMM domain-containing protein 7

分子名称: COMM domain-containing protein 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.561953 KDa
組換発現生物種: Spodoptera (蝶・蛾)
配列文字列: MGRLHCTEDP VPEAVGGDMQ QLNQLGAQQF SALTEVLFHF LTEPKEVERF LAQLSEFATT NQISLGSLRS IVKSLLLVPN GALKKSLTA KQVQADFITL GLSEEKATYF SEKWKQNAPT LARWAIGQTL MINQLIDMEW KFGVTSGSSE LEKVGSIFLQ L KLVVKKGN ...文字列:
MGRLHCTEDP VPEAVGGDMQ QLNQLGAQQF SALTEVLFHF LTEPKEVERF LAQLSEFATT NQISLGSLRS IVKSLLLVPN GALKKSLTA KQVQADFITL GLSEEKATYF SEKWKQNAPT LARWAIGQTL MINQLIDMEW KFGVTSGSSE LEKVGSIFLQ L KLVVKKGN QTENVYIELT LPQFYSFLHE MERVRTSMEC FC

UniProtKB: COMM domain-containing protein 7

+
分子 #8: COMM domain-containing protein 8

分子名称: COMM domain-containing protein 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.629801 KDa
組換発現生物種: Spodoptera (蝶・蛾)
配列文字列:
EGTPLWRLQK LPAELGPQLL HKIIDGICGR AYPVYQDYHT VWESEEWMHV LEDIAKFFKA IVGKNLPDEE IFQQLNQLNS LHQETIMKC VKSRKDEIKQ ALSREIVAIS SAQLQDFDWQ VKLALSSDKI AALRMPLLSL HLDVKENGEV KPYSIEMSRE E LQNLIQSL EAANKVVLQL K

UniProtKB: COMM domain-containing protein 8

+
分子 #9: COMM domain-containing protein 9

分子名称: COMM domain-containing protein 9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.844117 KDa
組換発現生物種: Spodoptera (蝶・蛾)
配列文字列: MAALTAEHFA ALQSLLKASS KDVVRQLCQE SFSSSALGLK KLLDVTCSSL SVTQEEAEEL LQALHRLTRL VAFRDLSSAE AILALFPEN FHQNLKNLLT KIILEHVSTW RTEAQANQIS LPRLVDLDWR VDIKTSSDSI SRMAVPTCLL QMKIQEDPSL C GDKPSISA ...文字列:
MAALTAEHFA ALQSLLKASS KDVVRQLCQE SFSSSALGLK KLLDVTCSSL SVTQEEAEEL LQALHRLTRL VAFRDLSSAE AILALFPEN FHQNLKNLLT KIILEHVSTW RTEAQANQIS LPRLVDLDWR VDIKTSSDSI SRMAVPTCLL QMKIQEDPSL C GDKPSISA VTVELSKETL DTMLDGLGRI RDQLSAVASK

UniProtKB: COMM domain-containing protein 9

+
分子 #10: COMM domain-containing protein 10

分子名称: COMM domain-containing protein 10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.596881 KDa
組換発現生物種: Spodoptera (蝶・蛾)
配列文字列: AALILRESPS MKKAVSLINA IDTGRFPRLL TRILQKLHLK AESSFSEEEE EKLQAAFSLE KQDLHLVLET ISFILEQAVY HNVKPAALQ QQLENIHLRQ DKAEAFVNTW SSMGQETVEK FRQRILAPCK LETVGWQLNL QMAHSAQAKL KSPQAVLQLG V NNEDSKSL ...文字列:
AALILRESPS MKKAVSLINA IDTGRFPRLL TRILQKLHLK AESSFSEEEE EKLQAAFSLE KQDLHLVLET ISFILEQAVY HNVKPAALQ QQLENIHLRQ DKAEAFVNTW SSMGQETVEK FRQRILAPCK LETVGWQLNL QMAHSAQAKL KSPQAVLQLG V NNEDSKSL EKVLVEFSHK ELFDFYNKLE TIQAQLDSLT

UniProtKB: COMM domain-containing protein 10

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
詳細: 50 mM HEPES pH7.2, 150 mM NaCl, 2mM beta-mercaptoethanol, 0.01% Triton-X100
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Human CCC complex cross-linked with 1 mM BS3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 5651 / 平均露光時間: 9.01 sec. / 平均電子線量: 43.14 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab initio model generated in cryoSPARC
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / 使用した粒子像数: 153104
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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