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- EMDB-2850: actin-like ParM protein bound to AMPPNP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2850
タイトルactin-like ParM protein bound to AMPPNP
マップデータactin-like ParM protein bound to AMPPNP
試料
  • 試料: ParM bound to AMPPNP
  • タンパク質・ペプチド: ParM
キーワードbacterial cytoskeleton / plasmid segregation / actin-like protein
機能・相同性Plasmid segregation protein ParM/StbA / : / Plasmid segregation protein ParM, N-terminal / Plasmid segregation protein ParM, C-terminal / ParM-like / plasmid partitioning / ATPase, nucleotide binding domain / identical protein binding / Plasmid segregation protein ParM
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Bharat TAM / Murshudov GN / Sachse C / Lowe J
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Structures of actin-like ParM filaments show architecture of plasmid-segregating spindles.
著者: Tanmay A M Bharat / Garib N Murshudov / Carsten Sachse / Jan Löwe /
要旨: Active segregation of Escherichia coli low-copy-number plasmid R1 involves formation of a bipolar spindle made of left-handed double-helical actin-like ParM filaments. ParR links the filaments with ...Active segregation of Escherichia coli low-copy-number plasmid R1 involves formation of a bipolar spindle made of left-handed double-helical actin-like ParM filaments. ParR links the filaments with centromeric parC plasmid DNA, while facilitating the addition of subunits to ParM filaments. Growing ParMRC spindles push sister plasmids to the cell poles. Here, using modern electron cryomicroscopy methods, we investigate the structures and arrangements of ParM filaments in vitro and in cells, revealing at near-atomic resolution how subunits and filaments come together to produce the simplest known mitotic machinery. To understand the mechanism of dynamic instability, we determine structures of ParM filaments in different nucleotide states. The structure of filaments bound to the ATP analogue AMPPNP is determined at 4.3 Å resolution and refined. The ParM filament structure shows strong longitudinal interfaces and weaker lateral interactions. Also using electron cryomicroscopy, we reconstruct ParM doublets forming antiparallel spindles. Finally, with whole-cell electron cryotomography, we show that doublets are abundant in bacterial cells containing low-copy-number plasmids with the ParMRC locus, leading to an asynchronous model of R1 plasmid segregation.
履歴
登録2015年1月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年2月11日-
マップ公開2015年4月22日-
更新2015年7月1日-
現状2015年7月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5aey
  • 表面レベル: 1.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5aey
  • 表面レベル: 1.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5aey
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2850-par...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2850.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈actin-like ParM protein bound to AMPPNP
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 280 pix.
= 299.6 Å		1.07 Å/pix.
x 100 pix.
= 107. Å		1.07 Å/pix.
x 100 pix.
= 107. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.8 / ムービー #1: 1.8
最小 - 最大-4.06972694 - 9.25389481
平均 (標準偏差)0.00000001 (±0.99999982)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-140
サイズ100100280
Spacing100100280
セルA: 107.00001 Å / B: 107.00001 Å / C: 299.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z100100280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z107.000107.000299.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-140
NC/NR/NS100100280
D min/max/mean-4.0709.2540.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ParM bound to AMPPNP

全体名称: ParM bound to AMPPNP
要素
  • 試料: ParM bound to AMPPNP
  • タンパク質・ペプチド: ParM

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超分子 #1000: ParM bound to AMPPNP

超分子名称: ParM bound to AMPPNP / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: ParM was incubated with AMPPNP / 集合状態: filamentous / Number unique components: 1

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分子 #1: ParM

分子名称: ParM / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: ParM was incubated with AMPPNP / 集合状態: Filamentous / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量実験値: 36 KDa / 理論値: 36 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 組換細胞: AI
配列UniProtKB: Plasmid segregation protein ParM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 詳細: 50 mM Tris-HCl, 100 mM KCl, and 1 mM MgCl2
グリッド詳細: 200 mesh copper / rhodium grid with carbon support
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2014年2月2日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 28 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細CTF determination was conducted using CTFFIND. Data was extracted using EMAN2, and processed using SPRING.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 24.7 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 165.1 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: CTFFIND, EMAN2, SPRING

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4a62


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: REFMAC, COOT, MAIN
詳細PDB co-ordinates from PDB ID 4A62 were used as a starting point. Alternate rounds of model building and all-atom refinements with stereochemical restrainsts were carried out in REFMAC.
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Maximum-likelihood
得られたモデル

PDB-5aey:
actin-like ParM protein bound to AMPPNP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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