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万見
- EMDB-2844: Structural basis for targeting and elongation arrest of Bacillus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2844
タイトルStructural basis for targeting and elongation arrest of Bacillus signal recognition particle
マップデータmammalian signal recognition particle bound to ribosome nascent chain complex.
試料
  • 試料: mammalian signal recognition particle bound to ribosome nascent chain complex
  • 複合体: SRP-bound 80S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: signal recognition particle
キーワードSignal recognition particle (SRP) / Stalled Ribosome
機能・相同性
機能・相同性情報


SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / absorption of visible light / signal recognition particle binding / photoreceptor inner segment membrane / G protein-coupled opsin signaling pathway / 11-cis retinal binding / G protein-coupled photoreceptor activity ...SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / absorption of visible light / signal recognition particle binding / photoreceptor inner segment membrane / G protein-coupled opsin signaling pathway / 11-cis retinal binding / G protein-coupled photoreceptor activity / endoplasmic reticulum signal peptide binding / cellular response to light stimulus / negative regulation of translational elongation / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / 7S RNA binding / : / exocrine pancreas development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / photoreceptor outer segment membrane / plasma membrane => GO:0005886 / phototransduction / photoreceptor outer segment / visual perception / neutrophil chemotaxis / photoreceptor disc membrane / GDP binding / membrane => GO:0016020 / nuclear speck / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / nucleolus / GTP binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle, SRP9 subunit / SRP9 domain / Signal recognition particle SRP9 / Signal recognition particle 9 kDa protein (SRP9) / Signal recognition particle, SRP14 subunit / Signal recognition particle, SRP9/SRP14 subunit / Signal recognition particle 14kD protein / Signal recognition particle subunit SRP68 / Signal recognition particle subunit SRP68, RNA-binding domain / SRP68, N-terminal domain superfamily ...Signal recognition particle, SRP9 subunit / SRP9 domain / Signal recognition particle SRP9 / Signal recognition particle 9 kDa protein (SRP9) / Signal recognition particle, SRP14 subunit / Signal recognition particle, SRP9/SRP14 subunit / Signal recognition particle 14kD protein / Signal recognition particle subunit SRP68 / Signal recognition particle subunit SRP68, RNA-binding domain / SRP68, N-terminal domain superfamily / RNA-binding signal recognition particle 68 / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily / SRP19 protein / Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / Rhodopsin / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Signal recognition particle 19 kDa protein / Signal recognition particle 14 kDa protein / Signal recognition particle 9 kDa protein / Rhodopsin / Signal recognition particle subunit SRP54 / Signal recognition particle subunit SRP68
類似検索 - 構成要素
生物種Triticum (植物) / Canis lupus familiaris (イヌ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Beckert B / Kedrov A / Sohmen D / Kempf G / Wild K / Sinning I / Stahlberg H / Wilson D N / Beckmann R
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2015
タイトル: Translational arrest by a prokaryotic signal recognition particle is mediated by RNA interactions.
著者: Bertrand Beckert / Alexej Kedrov / Daniel Sohmen / Georg Kempf / Klemens Wild / Irmgard Sinning / Henning Stahlberg / Daniel N Wilson / Roland Beckmann /
要旨: The signal recognition particle (SRP) recognizes signal sequences of nascent polypeptides and targets ribosome-nascent chain complexes to membrane translocation sites. In eukaryotes, translating ...The signal recognition particle (SRP) recognizes signal sequences of nascent polypeptides and targets ribosome-nascent chain complexes to membrane translocation sites. In eukaryotes, translating ribosomes are slowed down by the Alu domain of SRP to allow efficient targeting. In prokaryotes, however, little is known about the structure and function of Alu domain-containing SRPs. Here, we report a complete molecular model of SRP from the Gram-positive bacterium Bacillus subtilis, based on cryo-EM. The SRP comprises two subunits, 6S RNA and SRP54 or Ffh, and it facilitates elongation slowdown similarly to its eukaryotic counterpart. However, protein contacts with the small ribosomal subunit observed for the mammalian Alu domain are substituted in bacteria by RNA-RNA interactions of 6S RNA with the α-sarcin-ricin loop and helices H43 and H44 of 23S rRNA. Our findings provide a structural basis for cotranslational targeting and RNA-driven elongation arrest in prokaryotes.
履歴
登録2014年12月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年1月21日-
マップ公開2015年9月9日-
更新2015年10月14日-
現状2015年10月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.119
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  • 表面レベル: 0.119
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  • 原子モデル: PDB-4ue5
  • 表面レベル: 0.119
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-4ue5
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2844.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2844.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 276 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈mammalian signal recognition particle bound to ribosome nascent chain complex.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.24 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.119 / ムービー #1: 0.119
最小 - 最大-0.32551476 - 0.6513412
平均 (標準偏差)0.00232387 (±0.04317628)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 520.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.241.241.24
M x/y/z420420420
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z520.800520.800520.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS420420420
D min/max/mean-0.3260.6510.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : mammalian signal recognition particle bound to ribosome nascent c...

全体名称: mammalian signal recognition particle bound to ribosome nascent chain complex
要素
  • 試料: mammalian signal recognition particle bound to ribosome nascent chain complex
  • 複合体: SRP-bound 80S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: signal recognition particle

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超分子 #1000: mammalian signal recognition particle bound to ribosome nascent c...

超分子名称: mammalian signal recognition particle bound to ribosome nascent chain complex
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2

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超分子 #1: SRP-bound 80S ribosome

超分子名称: SRP-bound 80S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 80S ribosome / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Triticum (植物)
分子量実験値: 3 MDa / 理論値: 3 MDa

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分子 #1: signal recognition particle

分子名称: signal recognition particle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Canis lupus familiaris (イヌ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2013年3月3日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
実像数: 3627 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Automated particle selection was performed using the program Signature.Three dimensional reconstructions were then performed using the SPIDER software package.
CTF補正詳細: micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 19096

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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